BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Obiettivi dell'insegnamento:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione di proteine fibrose (collagene), mioglobina, emoglobina
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e dei meccanismo di controllo e regolazione dell’attività enzimatica
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane
- sapere come la struttura del DNA e i legami che la stabilizzano e che intervengano nelle interazioni specifiche tra DNA e proteine (strutturali e regolatorie) sono alla base del controllo dell’espressione genica.
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Stereochimica, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione. Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Vitamina C: struttura e ruolo. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Alfa-cheratine.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Curva di saturazione. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetti Bohr ed Haldane. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. Chaperoni e chaperonine.. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi biochimiche di malattie neurodegenerative causate da misfolding.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa e cristallografia,
Enzimi. Nomenclatura enzimatica e classificazione Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-stazionario (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineare: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva mista,. Meccanismi catalitici : acido-base, covalente e metallico-mediata (anidrasi carbonica, lisozima, proteasi a serina e aspartil proteasi). Vitamine idrosolubili. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici e loro struttura
Coagulazione del sangue – Aggregazione piastrinica e rilascio di effettori. Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi e legami crociati. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’acido gamma-carbossiglutammico (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura, funzioni e riconoscimento. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.
La struttura degli acidi nucleici - La struttura del DNA. Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Le proprietà topologiche del DNA. Organizzazione dei cromosomi. La struttura dell’RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Interazione DNA-proteine
La tecnologia del DNA ricombinante -Amplificazione del DNA. Clonaggio genico. PCR e le sue applicazioni in medicina. Sequenziamento del DNA. Nuovi prodotti delle biotecnologie. Proteine ricombinanti e biofarmaci. Silenziamento genico (RNA interference). Editing del DNA (CRISPR-Cas9)
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIOSEGNALAZIONE
Meccanismi molecolari di trasduzione del segnale. Ormoni implicati nella regolazione del metabolismo. Ormoni proteici e non proteici e loro recettori. Struttura e meccanismo di azione. Secondi messaggeri e trasduzione del segnale. La trasduzione del segnale negli organi di senso.
METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Biosintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Composti che interferiscono con il metabolismo dei nucleotidi e loro uso come agenti chemioterapici.
METABOLISMO DEL FERRO E DELL’EME
Il ciclo del ferro nell’organismo: assorbimento, perdita e riciclo. Proteine implicate nel trasporto e deposito del ferro: transferrina e ferritina. Regolazione del metabolismo cellulare e sistemico del ferro.
Biosintesi dell’eme: meccanismo di ALA sintasi, PBG sintasi e schema generale di sintesi dell'eme. Porfirie.
Catabolismo dell’eme: eme ossigenasi, biliverdina riduttasi.
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Struttura della cellula procariotica ed eurocariotica.
Struttura e funzione dei diversi organuli cellulari.
Metabolismo ed energia: principi fondamentali.
Energia libera e reazioni biologiche.
L’ATP come “valuta energetica” della cellula.
Metabolismo ossidativo e sintesi di ATP nelle cellule eterotrofe.
Metabolismo autotrofo: la fotosintesi.
Struttura e funzione del materiale genetico.
Identificazione del DNA come materiale genetico: la trasformazione.
Struttura primaria e secondaria del DNA – Modello di Watson e Crick.
Implicazioni del modello di Watson e Crick per la trasmissione dei caratteri ereditari.
Analisi genetica nelle famiglie e nelle popolazioni.
La genetica batterica.
Le mutazioni.
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
- Composizione chimica della materia vivente. Acqua. Sistemi tampone biologici.Proteine: Amminoacidi: introduzione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Amminoacidi: chiralità, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico., assorbimento nella regione UV..
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Legame peptidico. Peptidi naturali:glutatione, insulina. punto isoleelttrico. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione strutturale. Banche dati: PDB. Alfaphold. Motivi strutturali e domini delle proteine. Strutture secondarie (alfa-elica, beta-foglietto, ripiegamenti beta). Legami che stabilizzano il ripiegamento secondario e terziario.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Esercitazione con modelli molecolari di amminoacidi
- Collagene: struttura, funzione, sintesi, degradazione e suo ruolo nel corpo umanao. Ruolo della Vitamina C nella maturazione del collagene. Patologie associate al collagene.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura terziaria nelle proteine globulari: domini e motivi strutturali. Ripiegamento, denaturazione e misfolding delle proteine. Paradosso di Levinthal. Esperimenti di Anfinsen con Ribonucleasi.Termodicamica del rifiegamento e collasso idrofobico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Proteine che assistono il folding. Chaperoni molecolari e loro meccanismo d'azione.Basi molecolari delle malattie degenerative: prioni e beta amiloide.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura quaternaria nelle proteine e significato biologico.Mioglobina ed emoglobine fisiologiche: localizzazione, struttura e funzione. Eme e stato di ossidazione del ferro.Curve di saturazione in presenza di ossigeno molecolare.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Emoblobina: Cooperatività (grafico di Hill) e modelli allosterici.Scambi gassosi a livello eritrocitario e tra tessuti periferici e polmoni. Modulatori allosterici e adattamento alle alte quote. Emoglobine fisiologiche nello sviluppo. Emoglobinopatie e talassemie (cenni a terapie geniche).
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Tecniche di purificazione e caratterizzazione di proteine: cromatografie. Purificazione di proteine ricombinanti di interesse biomedico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Techiche di analisi delle proteine: elettroforesi, spettrometria di massa, cristallografia. Esercitazione in aula con programa di simulazione per la purificazione di proteine.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Enzimi. Classificazione degli enzimi.. Aspetti termodinamici della catalisi. Energia di attivazione. Cinetica enzimatica
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Cinetica dello stato stazionario (Michaelis-Menten). costanti e parametri cinetici. Meccanismi di reazione..Enzimi in diagnostica.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Meccanismi di catalisi covalente, acido-base e mediata da ioni metallici con esempi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Principi di inibizione enzimatica: competitiva, incompetitiva, non competitiva, con esempi di rilevanza medica. Regolazione dell'attività enzimatica. Isoenzimi. Enzimi proteolitici: zimogeni e loro attivazione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Basi biochimiche della coagulazione del sangue. attivazione delle piatrine da contatto. Cascata coagulativa: via intrinseca, via estrinseca, enzimi e fattori accessori. Struttura del fibrinogeno e sua conversine in fibrina. Legami crociati. Ruolo della vitamina K nella formazione del Gla. Fibrinolisi e cenni agli inibitori della ciagulazione.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Vitamine idrosolubili e coenzimi derivati dalle vitamine del complesso B: fonti naturali. strutture e funzioni e cenni sui quadri di carenza.
- Testi di riferimento: Diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Lezione ricapitolativa sugli enzimi con esercitazione semipratica
- Glucidi. Mono -, oligo - e polisaccaridi. Polisaccaridi di riserva e strutturali. Glicoproteine. Proteoglicani.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipidi. Classificazione. Acidi grassi e grassi neutri. Fosfolipidi e sfingolipidi di membrana. Acido arachidonico e derivati.Colesterolo e derivati. Struttura delle lipoproteine. Membrane biologiche.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Proteine di membrana. Trasporto di membrana. La pompa Na/K. Antibiotici peptidici.Vitamine liposolubili. Fonti naturali. Forme attive e funzione. Ipo- ed ipervitaminosi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipoproteine: struttura e funzioni
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- lezione ricapitolativa sull'intero programma in preparazione alla idoneità con sessione Q&A.
- Svolgimento di simulazione di prova idoneativa con discussione in aula
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
- La struttura degli acidi nucleici
- Testi di riferimento: I principi di Biochimica di Lehninger, capitolo 8
- Interazione DNA-proteine
- Testi di riferimento: Capitolo 28
- Tecnologie del DNA ricombinate
- Testi di riferimento: Capitolo 9
- La PCR: principi e applicazioni
- Testi di riferimento: Capitolo 8 e 9
- L'RNA e le sue applicazioni terapeutiche
- Testi di riferimento: materiale didattico fornito dal docente
- Editing genomico (CRISPR/Cas)
- Testi di riferimento: Capitolo 9
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Obiettivi dell'insegnamento:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione di proteine fibrose (collagene), mioglobina, emoglobina
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e dei meccanismo di controllo e regolazione dell’attività enzimatica
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane
- sapere come la struttura del DNA e i legami che la stabilizzano e che intervengano nelle interazioni specifiche tra DNA e proteine (strutturali e regolatorie) sono alla base del controllo dell’espressione genica.
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Stereochimica, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione. Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Vitamina C: struttura e ruolo. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Alfa-cheratine.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Curva di saturazione. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetti Bohr ed Haldane. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. Chaperoni e chaperonine.. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi biochimiche di malattie neurodegenerative causate da misfolding.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa e cristallografia,
Enzimi. Nomenclatura enzimatica e classificazione Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-stazionario (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineare: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva mista,. Meccanismi catalitici : acido-base, covalente e metallico-mediata (anidrasi carbonica, lisozima, proteasi a serina e aspartil proteasi). Vitamine idrosolubili. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici e loro struttura
Coagulazione del sangue – Aggregazione piastrinica e rilascio di effettori. Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi e legami crociati. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’acido gamma-carbossiglutammico (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura, funzioni e riconoscimento. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.
La struttura degli acidi nucleici - La struttura del DNA. Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Le proprietà topologiche del DNA. Organizzazione dei cromosomi. La struttura dell’RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Interazione DNA-proteine
La tecnologia del DNA ricombinante -Amplificazione del DNA. Clonaggio genico. PCR e le sue applicazioni in medicina. Sequenziamento del DNA. Nuovi prodotti delle biotecnologie. Proteine ricombinanti e biofarmaci. Silenziamento genico (RNA interference). Editing del DNA (CRISPR-Cas9)
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIOSEGNALAZIONE
Meccanismi molecolari di trasduzione del segnale. Ormoni implicati nella regolazione del metabolismo. Ormoni proteici e non proteici e loro recettori. Struttura e meccanismo di azione. Secondi messaggeri e trasduzione del segnale. La trasduzione del segnale negli organi di senso.
METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Biosintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Composti che interferiscono con il metabolismo dei nucleotidi e loro uso come agenti chemioterapici.
METABOLISMO DEL FERRO E DELL’EME
Il ciclo del ferro nell’organismo: assorbimento, perdita e riciclo. Proteine implicate nel trasporto e deposito del ferro: transferrina e ferritina. Regolazione del metabolismo cellulare e sistemico del ferro.
Biosintesi dell’eme: meccanismo di ALA sintasi, PBG sintasi e schema generale di sintesi dell'eme. Porfirie.
Catabolismo dell’eme: eme ossigenasi, biliverdina riduttasi.
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Struttura della cellula procariotica ed eurocariotica.
Struttura e funzione dei diversi organuli cellulari.
Metabolismo ed energia: principi fondamentali.
Energia libera e reazioni biologiche.
L’ATP come “valuta energetica” della cellula.
Metabolismo ossidativo e sintesi di ATP nelle cellule eterotrofe.
Metabolismo autotrofo: la fotosintesi.
Struttura e funzione del materiale genetico.
Identificazione del DNA come materiale genetico: la trasformazione.
Struttura primaria e secondaria del DNA – Modello di Watson e Crick.
Implicazioni del modello di Watson e Crick per la trasmissione dei caratteri ereditari.
Analisi genetica nelle famiglie e nelle popolazioni.
La genetica batterica.
Le mutazioni.
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
- Composizione chimica della materia vivente. Acqua. Sistemi tampone biologici.Proteine: Amminoacidi: introduzione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Amminoacidi: chiralità, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico., assorbimento nella regione UV..
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Legame peptidico. Peptidi naturali:glutatione, insulina. punto isoleelttrico. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione strutturale. Banche dati: PDB. Alfaphold. Motivi strutturali e domini delle proteine. Strutture secondarie (alfa-elica, beta-foglietto, ripiegamenti beta). Legami che stabilizzano il ripiegamento secondario e terziario.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Esercitazione con modelli molecolari di amminoacidi
- Collagene: struttura, funzione, sintesi, degradazione e suo ruolo nel corpo umanao. Ruolo della Vitamina C nella maturazione del collagene. Patologie associate al collagene.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura terziaria nelle proteine globulari: domini e motivi strutturali. Ripiegamento, denaturazione e misfolding delle proteine. Paradosso di Levinthal. Esperimenti di Anfinsen con Ribonucleasi.Termodicamica del rifiegamento e collasso idrofobico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Proteine che assistono il folding. Chaperoni molecolari e loro meccanismo d'azione.Basi molecolari delle malattie degenerative: prioni e beta amiloide.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura quaternaria nelle proteine e significato biologico.Mioglobina ed emoglobine fisiologiche: localizzazione, struttura e funzione. Eme e stato di ossidazione del ferro.Curve di saturazione in presenza di ossigeno molecolare.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Emoblobina: Cooperatività (grafico di Hill) e modelli allosterici.Scambi gassosi a livello eritrocitario e tra tessuti periferici e polmoni. Modulatori allosterici e adattamento alle alte quote. Emoglobine fisiologiche nello sviluppo. Emoglobinopatie e talassemie (cenni a terapie geniche).
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Tecniche di purificazione e caratterizzazione di proteine: cromatografie. Purificazione di proteine ricombinanti di interesse biomedico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Techiche di analisi delle proteine: elettroforesi, spettrometria di massa, cristallografia. Esercitazione in aula con programa di simulazione per la purificazione di proteine.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Enzimi. Classificazione degli enzimi.. Aspetti termodinamici della catalisi. Energia di attivazione. Cinetica enzimatica
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Cinetica dello stato stazionario (Michaelis-Menten). costanti e parametri cinetici. Meccanismi di reazione..Enzimi in diagnostica.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Meccanismi di catalisi covalente, acido-base e mediata da ioni metallici con esempi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Principi di inibizione enzimatica: competitiva, incompetitiva, non competitiva, con esempi di rilevanza medica. Regolazione dell'attività enzimatica. Isoenzimi. Enzimi proteolitici: zimogeni e loro attivazione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Basi biochimiche della coagulazione del sangue. attivazione delle piatrine da contatto. Cascata coagulativa: via intrinseca, via estrinseca, enzimi e fattori accessori. Struttura del fibrinogeno e sua conversine in fibrina. Legami crociati. Ruolo della vitamina K nella formazione del Gla. Fibrinolisi e cenni agli inibitori della ciagulazione.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Vitamine idrosolubili e coenzimi derivati dalle vitamine del complesso B: fonti naturali. strutture e funzioni e cenni sui quadri di carenza.
- Testi di riferimento: Diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Lezione ricapitolativa sugli enzimi con esercitazione semipratica
- Glucidi. Mono -, oligo - e polisaccaridi. Polisaccaridi di riserva e strutturali. Glicoproteine. Proteoglicani.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipidi. Classificazione. Acidi grassi e grassi neutri. Fosfolipidi e sfingolipidi di membrana. Acido arachidonico e derivati.Colesterolo e derivati. Struttura delle lipoproteine. Membrane biologiche.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Proteine di membrana. Trasporto di membrana. La pompa Na/K. Antibiotici peptidici.Vitamine liposolubili. Fonti naturali. Forme attive e funzione. Ipo- ed ipervitaminosi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipoproteine: struttura e funzioni
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- lezione ricapitolativa sull'intero programma in preparazione alla idoneità con sessione Q&A.
- Svolgimento di simulazione di prova idoneativa con discussione in aula
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
- La struttura degli acidi nucleici
- Testi di riferimento: I principi di Biochimica di Lehninger, capitolo 8
- Interazione DNA-proteine
- Testi di riferimento: Capitolo 28
- Tecnologie del DNA ricombinate
- Testi di riferimento: Capitolo 9
- La PCR: principi e applicazioni
- Testi di riferimento: Capitolo 8 e 9
- L'RNA e le sue applicazioni terapeutiche
- Testi di riferimento: materiale didattico fornito dal docente
- Editing genomico (CRISPR/Cas)
- Testi di riferimento: Capitolo 9
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Obiettivi dell'insegnamento:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione di proteine fibrose (collagene), mioglobina, emoglobina
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e dei meccanismo di controllo e regolazione dell’attività enzimatica
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane
- sapere come la struttura del DNA e i legami che la stabilizzano e che intervengano nelle interazioni specifiche tra DNA e proteine (strutturali e regolatorie) sono alla base del controllo dell’espressione genica.
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Stereochimica, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione. Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Vitamina C: struttura e ruolo. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Alfa-cheratine.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Curva di saturazione. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetti Bohr ed Haldane. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. Chaperoni e chaperonine.. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi biochimiche di malattie neurodegenerative causate da misfolding.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa e cristallografia,
Enzimi. Nomenclatura enzimatica e classificazione Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-stazionario (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineare: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva mista,. Meccanismi catalitici : acido-base, covalente e metallico-mediata (anidrasi carbonica, lisozima, proteasi a serina e aspartil proteasi). Vitamine idrosolubili. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici e loro struttura
Coagulazione del sangue – Aggregazione piastrinica e rilascio di effettori. Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi e legami crociati. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’acido gamma-carbossiglutammico (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura, funzioni e riconoscimento. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.
La struttura degli acidi nucleici - La struttura del DNA. Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Le proprietà topologiche del DNA. Organizzazione dei cromosomi. La struttura dell’RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Interazione DNA-proteine
La tecnologia del DNA ricombinante -Amplificazione del DNA. Clonaggio genico. PCR e le sue applicazioni in medicina. Sequenziamento del DNA. Nuovi prodotti delle biotecnologie. Proteine ricombinanti e biofarmaci. Silenziamento genico (RNA interference). Editing del DNA (CRISPR-Cas9)
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIOSEGNALAZIONE
Meccanismi molecolari di trasduzione del segnale. Ormoni implicati nella regolazione del metabolismo. Ormoni proteici e non proteici e loro recettori. Struttura e meccanismo di azione. Secondi messaggeri e trasduzione del segnale. La trasduzione del segnale negli organi di senso.
METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Biosintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Composti che interferiscono con il metabolismo dei nucleotidi e loro uso come agenti chemioterapici.
METABOLISMO DEL FERRO E DELL’EME
Il ciclo del ferro nell’organismo: assorbimento, perdita e riciclo. Proteine implicate nel trasporto e deposito del ferro: transferrina e ferritina. Regolazione del metabolismo cellulare e sistemico del ferro.
Biosintesi dell’eme: meccanismo di ALA sintasi, PBG sintasi e schema generale di sintesi dell'eme. Porfirie.
Catabolismo dell’eme: eme ossigenasi, biliverdina riduttasi.
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Struttura della cellula procariotica ed eurocariotica.
Struttura e funzione dei diversi organuli cellulari.
Metabolismo ed energia: principi fondamentali.
Energia libera e reazioni biologiche.
L’ATP come “valuta energetica” della cellula.
Metabolismo ossidativo e sintesi di ATP nelle cellule eterotrofe.
Metabolismo autotrofo: la fotosintesi.
Struttura e funzione del materiale genetico.
Identificazione del DNA come materiale genetico: la trasformazione.
Struttura primaria e secondaria del DNA – Modello di Watson e Crick.
Implicazioni del modello di Watson e Crick per la trasmissione dei caratteri ereditari.
Analisi genetica nelle famiglie e nelle popolazioni.
La genetica batterica.
Le mutazioni.
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
- Composizione chimica della materia vivente. Acqua. Sistemi tampone biologici.Proteine: Amminoacidi: introduzione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Amminoacidi: chiralità, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico., assorbimento nella regione UV..
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Legame peptidico. Peptidi naturali:glutatione, insulina. punto isoleelttrico. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione strutturale. Banche dati: PDB. Alfaphold. Motivi strutturali e domini delle proteine. Strutture secondarie (alfa-elica, beta-foglietto, ripiegamenti beta). Legami che stabilizzano il ripiegamento secondario e terziario.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Esercitazione con modelli molecolari di amminoacidi
- Collagene: struttura, funzione, sintesi, degradazione e suo ruolo nel corpo umanao. Ruolo della Vitamina C nella maturazione del collagene. Patologie associate al collagene.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura terziaria nelle proteine globulari: domini e motivi strutturali. Ripiegamento, denaturazione e misfolding delle proteine. Paradosso di Levinthal. Esperimenti di Anfinsen con Ribonucleasi.Termodicamica del rifiegamento e collasso idrofobico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Proteine che assistono il folding. Chaperoni molecolari e loro meccanismo d'azione.Basi molecolari delle malattie degenerative: prioni e beta amiloide.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura quaternaria nelle proteine e significato biologico.Mioglobina ed emoglobine fisiologiche: localizzazione, struttura e funzione. Eme e stato di ossidazione del ferro.Curve di saturazione in presenza di ossigeno molecolare.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Emoblobina: Cooperatività (grafico di Hill) e modelli allosterici.Scambi gassosi a livello eritrocitario e tra tessuti periferici e polmoni. Modulatori allosterici e adattamento alle alte quote. Emoglobine fisiologiche nello sviluppo. Emoglobinopatie e talassemie (cenni a terapie geniche).
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Tecniche di purificazione e caratterizzazione di proteine: cromatografie. Purificazione di proteine ricombinanti di interesse biomedico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Techiche di analisi delle proteine: elettroforesi, spettrometria di massa, cristallografia. Esercitazione in aula con programa di simulazione per la purificazione di proteine.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Enzimi. Classificazione degli enzimi.. Aspetti termodinamici della catalisi. Energia di attivazione. Cinetica enzimatica
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Cinetica dello stato stazionario (Michaelis-Menten). costanti e parametri cinetici. Meccanismi di reazione..Enzimi in diagnostica.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Meccanismi di catalisi covalente, acido-base e mediata da ioni metallici con esempi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Principi di inibizione enzimatica: competitiva, incompetitiva, non competitiva, con esempi di rilevanza medica. Regolazione dell'attività enzimatica. Isoenzimi. Enzimi proteolitici: zimogeni e loro attivazione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Basi biochimiche della coagulazione del sangue. attivazione delle piatrine da contatto. Cascata coagulativa: via intrinseca, via estrinseca, enzimi e fattori accessori. Struttura del fibrinogeno e sua conversine in fibrina. Legami crociati. Ruolo della vitamina K nella formazione del Gla. Fibrinolisi e cenni agli inibitori della ciagulazione.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Vitamine idrosolubili e coenzimi derivati dalle vitamine del complesso B: fonti naturali. strutture e funzioni e cenni sui quadri di carenza.
- Testi di riferimento: Diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Lezione ricapitolativa sugli enzimi con esercitazione semipratica
- Glucidi. Mono -, oligo - e polisaccaridi. Polisaccaridi di riserva e strutturali. Glicoproteine. Proteoglicani.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipidi. Classificazione. Acidi grassi e grassi neutri. Fosfolipidi e sfingolipidi di membrana. Acido arachidonico e derivati.Colesterolo e derivati. Struttura delle lipoproteine. Membrane biologiche.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Proteine di membrana. Trasporto di membrana. La pompa Na/K. Antibiotici peptidici.Vitamine liposolubili. Fonti naturali. Forme attive e funzione. Ipo- ed ipervitaminosi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipoproteine: struttura e funzioni
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- lezione ricapitolativa sull'intero programma in preparazione alla idoneità con sessione Q&A.
- Svolgimento di simulazione di prova idoneativa con discussione in aula
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
- La struttura degli acidi nucleici
- Testi di riferimento: I principi di Biochimica di Lehninger, capitolo 8
- Interazione DNA-proteine
- Testi di riferimento: Capitolo 28
- Tecnologie del DNA ricombinate
- Testi di riferimento: Capitolo 9
- La PCR: principi e applicazioni
- Testi di riferimento: Capitolo 8 e 9
- L'RNA e le sue applicazioni terapeutiche
- Testi di riferimento: materiale didattico fornito dal docente
- Editing genomico (CRISPR/Cas)
- Testi di riferimento: Capitolo 9
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Obiettivi dell'insegnamento:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione di proteine fibrose (collagene), mioglobina, emoglobina
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e dei meccanismo di controllo e regolazione dell’attività enzimatica
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane
- sapere come la struttura del DNA e i legami che la stabilizzano e che intervengano nelle interazioni specifiche tra DNA e proteine (strutturali e regolatorie) sono alla base del controllo dell’espressione genica.
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Stereochimica, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione. Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Vitamina C: struttura e ruolo. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Alfa-cheratine.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Curva di saturazione. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetti Bohr ed Haldane. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. Chaperoni e chaperonine.. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi biochimiche di malattie neurodegenerative causate da misfolding.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa e cristallografia,
Enzimi. Nomenclatura enzimatica e classificazione Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-stazionario (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineare: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva mista,. Meccanismi catalitici : acido-base, covalente e metallico-mediata (anidrasi carbonica, lisozima, proteasi a serina e aspartil proteasi). Vitamine idrosolubili. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici e loro struttura
Coagulazione del sangue – Aggregazione piastrinica e rilascio di effettori. Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi e legami crociati. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’acido gamma-carbossiglutammico (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura, funzioni e riconoscimento. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.
La struttura degli acidi nucleici - La struttura del DNA. Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Le proprietà topologiche del DNA. Organizzazione dei cromosomi. La struttura dell’RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Interazione DNA-proteine
La tecnologia del DNA ricombinante -Amplificazione del DNA. Clonaggio genico. PCR e le sue applicazioni in medicina. Sequenziamento del DNA. Nuovi prodotti delle biotecnologie. Proteine ricombinanti e biofarmaci. Silenziamento genico (RNA interference). Editing del DNA (CRISPR-Cas9)
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIOSEGNALAZIONE
Meccanismi molecolari di trasduzione del segnale. Ormoni implicati nella regolazione del metabolismo. Ormoni proteici e non proteici e loro recettori. Struttura e meccanismo di azione. Secondi messaggeri e trasduzione del segnale. La trasduzione del segnale negli organi di senso.
METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Biosintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Composti che interferiscono con il metabolismo dei nucleotidi e loro uso come agenti chemioterapici.
METABOLISMO DEL FERRO E DELL’EME
Il ciclo del ferro nell’organismo: assorbimento, perdita e riciclo. Proteine implicate nel trasporto e deposito del ferro: transferrina e ferritina. Regolazione del metabolismo cellulare e sistemico del ferro.
Biosintesi dell’eme: meccanismo di ALA sintasi, PBG sintasi e schema generale di sintesi dell'eme. Porfirie.
Catabolismo dell’eme: eme ossigenasi, biliverdina riduttasi.
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Struttura della cellula procariotica ed eurocariotica.
Struttura e funzione dei diversi organuli cellulari.
Metabolismo ed energia: principi fondamentali.
Energia libera e reazioni biologiche.
L’ATP come “valuta energetica” della cellula.
Metabolismo ossidativo e sintesi di ATP nelle cellule eterotrofe.
Metabolismo autotrofo: la fotosintesi.
Struttura e funzione del materiale genetico.
Identificazione del DNA come materiale genetico: la trasformazione.
Struttura primaria e secondaria del DNA – Modello di Watson e Crick.
Implicazioni del modello di Watson e Crick per la trasmissione dei caratteri ereditari.
Analisi genetica nelle famiglie e nelle popolazioni.
La genetica batterica.
Le mutazioni.
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
- Composizione chimica della materia vivente. Acqua. Sistemi tampone biologici.Proteine: Amminoacidi: introduzione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Amminoacidi: chiralità, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico., assorbimento nella regione UV..
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Legame peptidico. Peptidi naturali:glutatione, insulina. punto isoleelttrico. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione strutturale. Banche dati: PDB. Alfaphold. Motivi strutturali e domini delle proteine. Strutture secondarie (alfa-elica, beta-foglietto, ripiegamenti beta). Legami che stabilizzano il ripiegamento secondario e terziario.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Esercitazione con modelli molecolari di amminoacidi
- Collagene: struttura, funzione, sintesi, degradazione e suo ruolo nel corpo umanao. Ruolo della Vitamina C nella maturazione del collagene. Patologie associate al collagene.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura terziaria nelle proteine globulari: domini e motivi strutturali. Ripiegamento, denaturazione e misfolding delle proteine. Paradosso di Levinthal. Esperimenti di Anfinsen con Ribonucleasi.Termodicamica del rifiegamento e collasso idrofobico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Proteine che assistono il folding. Chaperoni molecolari e loro meccanismo d'azione.Basi molecolari delle malattie degenerative: prioni e beta amiloide.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura quaternaria nelle proteine e significato biologico.Mioglobina ed emoglobine fisiologiche: localizzazione, struttura e funzione. Eme e stato di ossidazione del ferro.Curve di saturazione in presenza di ossigeno molecolare.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Emoblobina: Cooperatività (grafico di Hill) e modelli allosterici.Scambi gassosi a livello eritrocitario e tra tessuti periferici e polmoni. Modulatori allosterici e adattamento alle alte quote. Emoglobine fisiologiche nello sviluppo. Emoglobinopatie e talassemie (cenni a terapie geniche).
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Tecniche di purificazione e caratterizzazione di proteine: cromatografie. Purificazione di proteine ricombinanti di interesse biomedico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Techiche di analisi delle proteine: elettroforesi, spettrometria di massa, cristallografia. Esercitazione in aula con programa di simulazione per la purificazione di proteine.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Enzimi. Classificazione degli enzimi.. Aspetti termodinamici della catalisi. Energia di attivazione. Cinetica enzimatica
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Cinetica dello stato stazionario (Michaelis-Menten). costanti e parametri cinetici. Meccanismi di reazione..Enzimi in diagnostica.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Meccanismi di catalisi covalente, acido-base e mediata da ioni metallici con esempi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Principi di inibizione enzimatica: competitiva, incompetitiva, non competitiva, con esempi di rilevanza medica. Regolazione dell'attività enzimatica. Isoenzimi. Enzimi proteolitici: zimogeni e loro attivazione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Basi biochimiche della coagulazione del sangue. attivazione delle piatrine da contatto. Cascata coagulativa: via intrinseca, via estrinseca, enzimi e fattori accessori. Struttura del fibrinogeno e sua conversine in fibrina. Legami crociati. Ruolo della vitamina K nella formazione del Gla. Fibrinolisi e cenni agli inibitori della ciagulazione.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Vitamine idrosolubili e coenzimi derivati dalle vitamine del complesso B: fonti naturali. strutture e funzioni e cenni sui quadri di carenza.
- Testi di riferimento: Diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Lezione ricapitolativa sugli enzimi con esercitazione semipratica
- Glucidi. Mono -, oligo - e polisaccaridi. Polisaccaridi di riserva e strutturali. Glicoproteine. Proteoglicani.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipidi. Classificazione. Acidi grassi e grassi neutri. Fosfolipidi e sfingolipidi di membrana. Acido arachidonico e derivati.Colesterolo e derivati. Struttura delle lipoproteine. Membrane biologiche.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Proteine di membrana. Trasporto di membrana. La pompa Na/K. Antibiotici peptidici.Vitamine liposolubili. Fonti naturali. Forme attive e funzione. Ipo- ed ipervitaminosi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipoproteine: struttura e funzioni
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- lezione ricapitolativa sull'intero programma in preparazione alla idoneità con sessione Q&A.
- Svolgimento di simulazione di prova idoneativa con discussione in aula
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
- La struttura degli acidi nucleici
- Testi di riferimento: I principi di Biochimica di Lehninger, capitolo 8
- Interazione DNA-proteine
- Testi di riferimento: Capitolo 28
- Tecnologie del DNA ricombinate
- Testi di riferimento: Capitolo 9
- La PCR: principi e applicazioni
- Testi di riferimento: Capitolo 8 e 9
- L'RNA e le sue applicazioni terapeutiche
- Testi di riferimento: materiale didattico fornito dal docente
- Editing genomico (CRISPR/Cas)
- Testi di riferimento: Capitolo 9
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
GENETICA MOLECOLARE
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Obiettivi dell'insegnamento:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione di proteine fibrose (collagene), mioglobina, emoglobina
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e dei meccanismo di controllo e regolazione dell’attività enzimatica
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane
- sapere come la struttura del DNA e i legami che la stabilizzano e che intervengano nelle interazioni specifiche tra DNA e proteine (strutturali e regolatorie) sono alla base del controllo dell’espressione genica.
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Stereochimica, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione. Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Vitamina C: struttura e ruolo. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Alfa-cheratine.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Curva di saturazione. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetti Bohr ed Haldane. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. Chaperoni e chaperonine.. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi biochimiche di malattie neurodegenerative causate da misfolding.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa e cristallografia,
Enzimi. Nomenclatura enzimatica e classificazione Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-stazionario (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineare: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva mista,. Meccanismi catalitici : acido-base, covalente e metallico-mediata (anidrasi carbonica, lisozima, proteasi a serina e aspartil proteasi). Vitamine idrosolubili. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici e loro struttura
Coagulazione del sangue – Aggregazione piastrinica e rilascio di effettori. Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi e legami crociati. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’acido gamma-carbossiglutammico (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura, funzioni e riconoscimento. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.
La struttura degli acidi nucleici - La struttura del DNA. Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Le proprietà topologiche del DNA. Organizzazione dei cromosomi. La struttura dell’RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Interazione DNA-proteine
La tecnologia del DNA ricombinante -Amplificazione del DNA. Clonaggio genico. PCR e le sue applicazioni in medicina. Sequenziamento del DNA. Nuovi prodotti delle biotecnologie. Proteine ricombinanti e biofarmaci. Silenziamento genico (RNA interference). Editing del DNA (CRISPR-Cas9)
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIOSEGNALAZIONE
Meccanismi molecolari di trasduzione del segnale. Ormoni implicati nella regolazione del metabolismo. Ormoni proteici e non proteici e loro recettori. Struttura e meccanismo di azione. Secondi messaggeri e trasduzione del segnale. La trasduzione del segnale negli organi di senso.
METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Biosintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Composti che interferiscono con il metabolismo dei nucleotidi e loro uso come agenti chemioterapici.
METABOLISMO DEL FERRO E DELL’EME
Il ciclo del ferro nell’organismo: assorbimento, perdita e riciclo. Proteine implicate nel trasporto e deposito del ferro: transferrina e ferritina. Regolazione del metabolismo cellulare e sistemico del ferro.
Biosintesi dell’eme: meccanismo di ALA sintasi, PBG sintasi e schema generale di sintesi dell'eme. Porfirie.
Catabolismo dell’eme: eme ossigenasi, biliverdina riduttasi.
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Struttura della cellula procariotica ed eurocariotica.
Struttura e funzione dei diversi organuli cellulari.
Metabolismo ed energia: principi fondamentali.
Energia libera e reazioni biologiche.
L’ATP come “valuta energetica” della cellula.
Metabolismo ossidativo e sintesi di ATP nelle cellule eterotrofe.
Metabolismo autotrofo: la fotosintesi.
Struttura e funzione del materiale genetico.
Identificazione del DNA come materiale genetico: la trasformazione.
Struttura primaria e secondaria del DNA – Modello di Watson e Crick.
Implicazioni del modello di Watson e Crick per la trasmissione dei caratteri ereditari.
Analisi genetica nelle famiglie e nelle popolazioni.
La genetica batterica.
Le mutazioni.
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
- Composizione chimica della materia vivente. Acqua. Sistemi tampone biologici.Proteine: Amminoacidi: introduzione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Amminoacidi: chiralità, classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico., assorbimento nella regione UV..
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Legame peptidico. Peptidi naturali:glutatione, insulina. punto isoleelttrico. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione strutturale. Banche dati: PDB. Alfaphold. Motivi strutturali e domini delle proteine. Strutture secondarie (alfa-elica, beta-foglietto, ripiegamenti beta). Legami che stabilizzano il ripiegamento secondario e terziario.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Esercitazione con modelli molecolari di amminoacidi
- Collagene: struttura, funzione, sintesi, degradazione e suo ruolo nel corpo umanao. Ruolo della Vitamina C nella maturazione del collagene. Patologie associate al collagene.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura terziaria nelle proteine globulari: domini e motivi strutturali. Ripiegamento, denaturazione e misfolding delle proteine. Paradosso di Levinthal. Esperimenti di Anfinsen con Ribonucleasi.Termodicamica del rifiegamento e collasso idrofobico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Proteine che assistono il folding. Chaperoni molecolari e loro meccanismo d'azione.Basi molecolari delle malattie degenerative: prioni e beta amiloide.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Struttura quaternaria nelle proteine e significato biologico.Mioglobina ed emoglobine fisiologiche: localizzazione, struttura e funzione. Eme e stato di ossidazione del ferro.Curve di saturazione in presenza di ossigeno molecolare.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Emoblobina: Cooperatività (grafico di Hill) e modelli allosterici.Scambi gassosi a livello eritrocitario e tra tessuti periferici e polmoni. Modulatori allosterici e adattamento alle alte quote. Emoglobine fisiologiche nello sviluppo. Emoglobinopatie e talassemie (cenni a terapie geniche).
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Tecniche di purificazione e caratterizzazione di proteine: cromatografie. Purificazione di proteine ricombinanti di interesse biomedico.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
- Techiche di analisi delle proteine: elettroforesi, spettrometria di massa, cristallografia. Esercitazione in aula con programa di simulazione per la purificazione di proteine.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Enzimi. Classificazione degli enzimi.. Aspetti termodinamici della catalisi. Energia di attivazione. Cinetica enzimatica
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Cinetica dello stato stazionario (Michaelis-Menten). costanti e parametri cinetici. Meccanismi di reazione..Enzimi in diagnostica.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Meccanismi di catalisi covalente, acido-base e mediata da ioni metallici con esempi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Principi di inibizione enzimatica: competitiva, incompetitiva, non competitiva, con esempi di rilevanza medica. Regolazione dell'attività enzimatica. Isoenzimi. Enzimi proteolitici: zimogeni e loro attivazione
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Basi biochimiche della coagulazione del sangue. attivazione delle piatrine da contatto. Cascata coagulativa: via intrinseca, via estrinseca, enzimi e fattori accessori. Struttura del fibrinogeno e sua conversine in fibrina. Legami crociati. Ruolo della vitamina K nella formazione del Gla. Fibrinolisi e cenni agli inibitori della ciagulazione.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Vitamine idrosolubili e coenzimi derivati dalle vitamine del complesso B: fonti naturali. strutture e funzioni e cenni sui quadri di carenza.
- Testi di riferimento: Diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.Risorse in rete indicate dal docente
- Lezione ricapitolativa sugli enzimi con esercitazione semipratica
- Glucidi. Mono -, oligo - e polisaccaridi. Polisaccaridi di riserva e strutturali. Glicoproteine. Proteoglicani.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipidi. Classificazione. Acidi grassi e grassi neutri. Fosfolipidi e sfingolipidi di membrana. Acido arachidonico e derivati.Colesterolo e derivati. Struttura delle lipoproteine. Membrane biologiche.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Proteine di membrana. Trasporto di membrana. La pompa Na/K. Antibiotici peptidici.Vitamine liposolubili. Fonti naturali. Forme attive e funzione. Ipo- ed ipervitaminosi.
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- Lipoproteine: struttura e funzioni
- Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning.
- lezione ricapitolativa sull'intero programma in preparazione alla idoneità con sessione Q&A.
- Svolgimento di simulazione di prova idoneativa con discussione in aula
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
- La struttura degli acidi nucleici
- Testi di riferimento: I principi di Biochimica di Lehninger, capitolo 8
- Interazione DNA-proteine
- Testi di riferimento: Capitolo 28
- Tecnologie del DNA ricombinate
- Testi di riferimento: Capitolo 9
- La PCR: principi e applicazioni
- Testi di riferimento: Capitolo 8 e 9
- L'RNA e le sue applicazioni terapeutiche
- Testi di riferimento: materiale didattico fornito dal docente
- Editing genomico (CRISPR/Cas)
- Testi di riferimento: Capitolo 9
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
DL Nelson & MM Cox - Principi di Biochimica di Lehninger (ottava edizione) - Zanichelli
D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fondamenti di Biochimica (quinta edizione) - Zanichelli
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
I principi di biochimica di Lehninger (Nelsen e Cox)
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Biologia: Becker, Kleinschmidt e Hardin "Il mondo della cellula" EdiSES;
Principi di Genetica- Autori: Snustad, Simmons
Casa editrice: Edises
Genetica
Autori: Benjamin A Pierce
Casa editrice: Zanichelli
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
N/D
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
N/D
Modulo: GENETICA MOLECOLARE
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BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
DL Nelson & MM Cox - Principi di Biochimica di Lehninger (ottava edizione) - Zanichelli
D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fondamenti di Biochimica (quinta edizione) - Zanichelli
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
I principi di biochimica di Lehninger (Nelsen e Cox)
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
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Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
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Modulo: GENETICA MOLECOLARE
Biologia: Becker, Kleinschmidt e Hardin "Il mondo della cellula" EdiSES;
Principi di Genetica- Autori: Snustad, Simmons
Casa editrice: Edises
Genetica
Autori: Benjamin A Pierce
Casa editrice: Zanichelli
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
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Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
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Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
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Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
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Modulo: GENETICA MOLECOLARE
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BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOCHIMICA
DL Nelson & MM Cox - Principi di Biochimica di Lehninger (ottava edizione) - Zanichelli
D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fondamenti di Biochimica (quinta edizione) - Zanichelli
Modulo: BIOCHIMICA I - BIOLOGIA MOLECOLARE
I principi di biochimica di Lehninger (Nelsen e Cox)
Modulo: BIOCHIMICA II - BIOLOGIA MOLECOLARE
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Modulo: BIOCHIMICA II - BIOCHIMICA
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Biologia: Becker, Kleinschmidt e Hardin "Il mondo della cellula" EdiSES;
Principi di Genetica- Autori: Snustad, Simmons
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Autori: Benjamin A Pierce
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I principi di biochimica di Lehninger (Nelsen e Cox)
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