Molecular Biology, Medicinal Chemistry and Computer Science for Pharmaceutical Applications - Biologia molecolare, Chimica farmaceutica e Informatica per applicazioni farmaceutiche

Il corso di Fundamentals of Biophysics fornisce agli studenti le conoscenze di base della biofisica, in linea con i più recenti sviluppi scientifici e tecnologici della medicina moderna. L’obiettivo è quello di comprendere i principi fondamentali della biofisica alla base dei fenomeni biomedici e delle nuove metodologie spettroscopiche, favorendo al contempo una visione interdisciplinare che integra leggi e concetti della fisica applicati alla biologia e alla medicina. Il programma è articolato nei seguenti moduli: Parte I (6 ore) – Fondamenti di fisica: campo elettrico e magnetico, onde elettromagnetiche, ottica geometrica. Interazioni molecolari: legame covalente, interazioni elettrostatiche e di van der Waals. Parte II (6 ore) – Termodinamica applicata ai sistemi biologici: energia interna, energia libera, cinetica di reazione, energia associata alla radiazione elettromagnetica. Parte III (12 ore) – Polimeri biologici: struttura e funzione di acidi nucleici (DNA, RNA) e proteine; meccanismi di folding proteico. Parte IV (6 ore) – Energia nei sistemi viventi: metabolismo energetico, fotosintesi, produzione di ATP. Studio delle biomembrane, trasmissione dei segnali nervosi, funzione della memoria, biomeccanica e percezione uditiva. Parte V (10 ore) – Tecniche e metodologie: introduzione alla diffrazione di raggi X, microscopia elettronica, microscopia ottica e spettroscopia UV-Vis. Parte VI (8 ore) – Nanomateriali per il drug delivery: nanoparticelle plasmoniche e organiche, funzionalizzazione, nanoparticelle fotosensibili e meccanismi di rilascio controllato dei farmaci.
Learning outcome The Fundamentals of Biophysics course provides students with basic biophysics knowledge aligned with the latest scientific and technological developments in modern medicine. The goal is to understand the fundamental principles of biophysics that underlie biomedical phenomena and new spectroscopic methodologies, while promoting an interdisciplinary perspective that integrates physical laws and concepts as applied to biology and medicine.

Parte I (6 ore) Campo elettrico/magnetico, onde elettromagnetiche, ottica geometrica, Interazioni molecolari, legame covalente, interazione elettrostatica e di van-der-Waals.

Parte II (6 ore) Termodinamica, Energia interna, Energia libera, Velocità di reazione, Energia della radiazione elettromagnetica.

Parte III (12 ore) Polimeri Biologici: Acidi Nucleici (DNA, RNA), Proteine, Folding delle proteine.

Parte IV (6 ore) Energia dei sistemi biologici: Energia dei sistemi viventi, consumo di energia, fotosintesi e produzione di ATP. Biomembrane, segnali nervosi, funzione della memoria, biomeccanica, udito.

Parte V (10 ore) Alcune tecniche e metodi: diffrazione di raggi X, microscopia elettronica, microscopia ottica e spettroscopia UV-Vis.

Parte VI (8 ore) Nanomateriali per il drug delivery: nanoparticelle plasmoniche, nanoparticelle organiche, funzionalizzazione di nanoparticelle, nanoparticelle fotosensibili, rilascio di farmaci.

• Lezione 1

Campo elettrico e campo magnetico

Onde elettromagnetiche: generazione, propagazione e proprietà fondamentali

Connessioni tra campi e materia biologica

• Lezione 2

Ottica geometrica

Riflessione, rifrazione e legge di Snell

Sistemi ottici e applicazioni alla microscopia e alla visione

• Lezione 3

Interazioni molecolari: legame covalente, interazioni elettrostatiche e forze di van der Waals

Legame a idrogeno e riconoscimento molecolare nei sistemi biologici

• Lezione 4

Fondamenti di termodinamica

Energia interna e trasferimento di energia nei sistemi biologici

• Lezione 5

Energia libera e spontaneità dei processi

Relazione tra energia, equilibrio e direzione delle reazioni

• Lezione 6

Velocità di reazione e legge cinetica

Energia di attivazione e catalisi

Energia della radiazione elettromagnetica e suoi effetti biologici

• Lezione 7

Introduzione alle macromolecole biologiche

Struttura e proprietà degli acidi nucleici

• Lezione 8

DNA: struttura molecolare, doppia elica e appaiamento delle basi

Replicazione e riparazione del DNA

• Lezione 9

RNA: trascrizione, traduzione e funzioni regolatorie

Differenze strutturali e funzionali tra RNA e DNA

• Lezione 10

Proteine: amminoacidi, legame peptidico e struttura primaria

Forze che stabilizzano le strutture secondarie (α-elica, foglietto β)

• Lezione 11

Struttura terziaria e quaternaria delle proteine

Folding e misfolding proteico (prioni, Alzheimer)

• Lezione 12

Relazione tra struttura e funzione nelle biomolecole

Tecniche sperimentali per lo studio delle macromolecole

• Lezione 13

Energia nei sistemi viventi: flusso e consumo di energia

ATP come “moneta energetica” della cellula

• Lezione 14

Fotosintesi e bioenergetica

Catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa

• Lezione 15

Biomembrane: struttura, trasporto e potenziale di membrana

Segnali nervosi, funzione della memoria, biomeccanica e udito

• Lezione 16

Introduzione ai metodi di caratterizzazione strutturale e ottica

Interazione tra radiazione e materia

• Lezione 17

Diffrazione dei raggi X: principi e applicazioni in cristallografia

Determinazione della struttura molecolare

• Lezione 18

Microscopia elettronica: TEM e SEM

Limiti di risoluzione e preparazione dei campioni biologici

• Lezione 19

Microscopia ottica e tecniche avanzate (fluorescenza, confocale)

Fondamenti di spettroscopia

• Lezione 20

Spettroscopia UV-Vis

Analisi quantitativa di biomolecole (proteine, acidi nucleici)

• Lezione 21

Introduzione ai nanomateriali e alla nanomedicina

Panoramica sulle strategie di drug delivery

• Lezione 22

Nanoparticelle plasmoniche: proprietà ottiche ed effetti fototermici

Nanoparticelle organiche: liposomi e sistemi polimerici

• Lezione 23

Funzionalizzazione superficiale delle nanoparticelle

Meccanismi di targeting e biocompatibilità

• Lezione 24

Nanoparticelle fotosensibili e rilascio controllato da luce

Casi studio: nanomedicina per la terapia del cancro e biosensing

Per essere ammessi alla prova orale gli studenti devono superare una prova scritta con la votazione di 18/30

Prova scritta: Progetto di ricerca (se la frequenza è >68%)

Esame scritto: 10 problemi (se la frequenza è < 68%)

Biophysics: An Introduction, Rodney M.J. Cotterill, John Wiley & Sons, LTD

Fundamentals of Physics: David Halliday, Robert Resnick, Jearl Walker John Wiley & Sons

Il corso si propone di illustrare la struttura, la fisiologia e le funzioni dei microrganismi, nonché i meccanismi alla base della variabilità genetica e dell'adattamento. Particolare attenzione è dedicata alla comprensione delle interazioni tra microrganismi e ospiti, ai meccanismi di patogenicità e all'attivazione della risposta immunitaria. Il corso copre anche le principali tecniche di biologia molecolare e cellulare utilizzate per studiare i microrganismi.
Conoscenza e comprensione Al termine del corso, gli studenti avranno acquisito conoscenze nelle seguenti aree: Struttura e fisiologia delle cellule procariotiche Principi di classificazione, tassonomia, diversità ed evoluzione molecolare dei microrganismi, e dell'evoluzione molecolare dei microrganismi Modalità di replicazione procariotica e tecniche di controllo e misurazione della crescita microbica Meccanismi d'azione dei principali antibiotici e meccanismi di resistenza agli antibiotici Meccanismi di patogenicità e fattori di virulenza batterica Struttura e replicazione di virus e batteriofagi Biologia delle principali specie batteriche di rilevanza clinica Biologia dei principali virus di rilevanza clinica Principi di biologia molecolare e cellulare per lo studio dei microrganismi Applicazione della conoscenza e della comprensione Al termine del corso, lo studente sarà in grado di: Integrare le conoscenze acquisite nel corso di Fondamenti di Microbiologia con quelle acquisite in altri corsi del corso di laurea; Comprendere la struttura e la fisiologia dei microrganismi per lo studio di applicazioni innovative nel campo della microbiologia; Comprendere i principali meccanismi di patogenicità microbica per lo studio di strategie antimicrobiche; Comprendere e descrivere le principali tecnologie nel campo della microbiologia.
Capacità critiche e di giudizio Al termine di questo corso, lo studente sarà in grado di: Interpretare dati sperimentali da articoli scientifici; Formulare giudizi in contesti professionali e per vari scopi nel campo della microbiologia. Abilità comunicative Al termine di questo corso, lo studente sarà in grado di: Comunicare le conoscenze acquisite in contesti professionali e per vari scopi, utilizzando un linguaggio appropriato (uso corretto della terminologia tecnica e scientifica); Presentare dati provenienti dalla letteratura scientifica.
Capacità di apprendimento Lo studente dovrà essere in grado di costruire il proprio percorso di crescita scientifica in modo critico e autonomo, sapendo utilizzare correttamente i materiali di studio forniti dal docente e le risorse aggiuntive che potrà reperire autonomamente. Queste capacità saranno incoraggiate dal docente, per quanto possibile, attraverso discussioni di approfondimento proposte durante le lezioni.

Programma del modulo:

Batteriologia generale

Origini della microbiologia, definizione di malattie infettive e stile di vita batterico

Strutture e biologia delle cellule batteriche

Metabolismo batterico, crescita e genetica

Meccanismi di patogenesi batterica e principi di base della risposta immunitaria

Fattori di virulenza batterica e biofilm

Controllo delle infezioni batteriche:

Chemioterapia antimicrobica: meccanismi d'azione e resistenza ai farmaci

Come studiare le interazioni batterio-ospite, l'esempio di Shigella

Virologia generale

Classificazione, struttura e replicazione dei virus - Patogenesi delle infezioni virali

Farmaci antivirali e controllo delle infezioni virali

Biologia molecolare applicata alla microbiologia

Principali specie batteriche patogene per l'uomo

Batteri Gram-positivi: Staphylococcus (S. aureus, S. epidermidis); Streptococcus (S. pyogenes, S. pneumoniae, S. mutans).

Bacilli sporigeni: B. anthracis; Clostridium (C. tetani, C. botulinum e C. perfringens)

Batteri Gram-negativi: Enterobacteriaceae (Escherichia, Salmonella, Shigella); Acinetobacter baumannii

Principali virus patogeni per l'uomo

Influenza

Herpes

HIV

• na
• Testi di riferimento: na

esame orale

Valutazione

• ECCELLENTE (29-30/30) Lo studente dimostra una profonda comprensione del materiale; stabilisce autonomamente connessioni tra i concetti, li organizza in quadri coerenti e logici e li valuta criticamente utilizzando sia prove personali che criteri esterni. Dimostra padronanza del linguaggio tecnico.
• BUONO (25-28/30) Lo studente ha una solida conoscenza del materiale, presentandolo in modo chiaro e dettagliato. Esprime la sua scioltezza, riorganizza e sintetizza i concetti, trae conclusioni logiche e dimostra un uso competente di metodi e strumenti. Conosce il linguaggio tecnico.
• DISCRETO (21-24/30) Lo studente comprende il materiale e lo presenta in modo accurato. Collega e spiega i concetti con sicurezza, dimostrando un uso adeguato di metodi e strumenti. Conosce il linguaggio tecnico a un livello molto elementare.
• SUFFICIENTE (18-21/30) Lo studente riconosce il materiale e fornisce una descrizione di base, sebbene non sempre precisa. Coglie il significato essenziale delle informazioni, applica le conoscenze a contesti familiari e produce risultati corretti, sebbene piuttosto elementari.
• INSUFFICIENTE (insufficiente) Lo studente ha una comprensione frammentata del materiale, spiegando i concetti in modo impreciso e con limitata autonomia. Riesce ad applicare le sue conoscenze solo in situazioni molto semplici. Manca di terminologia tecnica o specialistica.

Libri di testo (consigliati):

Medical Microbiology - Jawetz Melnick&Adelbergs/ Mac Graw Hill– 2019

Brock Biology of Microorganism, Global edition Michael Madigan Pearson ISBN 9781292404790 2021

Obiettivi specifici Il corso introduce i fondamenti della programmazione in Python, con particolare attenzione alla risoluzione di problemi, al pensiero algoritmico e alla manipolazione dei dati. Attraverso esercitazioni pratiche, gli studenti imparano a progettare funzioni, utilizzare le principali strutture dati, gestire file e applicare i principi della programmazione orientata agli oggetti.
Conoscenza e comprensione Alla fine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze in merito a: Concetti fondamentali della programmazione con Python Tipi di dato di base, variabili, operatori ed espressioni Strutture di controllo: condizioni e cicli Principali strutture dati: stringhe, liste, tuple, insiemi e dizionari Gestione dei file e codifica dei testi Definizione e uso delle funzioni, incluse ricorsione e parametri opzionali Programmazione orientata agli oggetti: classi, oggetti, metodi speciali e incapsulamento Gestione delle eccezioni per costruire programmi robusti Introduzione all’elaborazione di immagini tramite matrici RGB e librerie esterne
Conoscenze applicate e comprensione
Alla fine del corso, lo studente sarà in grado di:
Scrivere, eseguire e correggere programmi in Python per risolvere problemi algoritmici Progettare e implementare funzioni con strutture di controllo adeguate Utilizzare efficacemente le strutture dati nei compiti di programmazione Gestire file e codifica dei testi in modo corretto Applicare i principi della programmazione orientata agli oggetti Sviluppare semplici moduli per la manipolazione di dati e immagini
Capacità critiche e di giudizio
Lo studente sarà in grado di: Analizzare e correggere errori nei programmi Valutare la qualità delle soluzioni algoritmiche Scegliere strutture dati e approcci adeguati
Capacità di comunicazione
Lo studente sarà in grado di: Spiegare il codice usando la terminologia corretta Documentare in modo efficace funzioni e programmi Comunicare con chiarezza la logica e i risultati di un programma
Capacità di apprendimento Lo studente sarà in grado di: Proseguire autonomamente l’apprendimento della programmazione utilizzando documentazione e risorse esterne Affrontare nuovi problemi con un approccio strutturato e modulare Rivedere criticamente il proprio codice e migliorarlo Collaborare e condividere soluzioni in modo efficace

• Introduzione alla programmazione ed al linguaggio Python (una settimana).
• Tipi di dati, variabili, assegnamenti, strutture di controllo, funzioni, classi, moduli e input/output (due settimane).
• Strutture dati: vettori, stringhe, liste, tuple e dizionari (una settimana).
• Progettazione e sviluppo di programmi tramite programmazione procedurale e orientata agli oggetti (due settimane).
• Librerie di Python per la grafica, la gestione dei file, l'elaborazione di testi e la visualizzazione dei dati (tre settimane).
• Algoritmi ricorsivi ed iterativi (due settimane).
• Debugging e testing di programmi (una settimana).

Il numero di settimane riportate è indicativo e può variare in base alle necessità ed il contesto di apprendimento.

• Introduzione alla programmazione ed al linguaggio Python
• Tipi di dati, variabili, assegnamenti, strutture di controllo, funzioni, classi, moduli e input/output
• Strutture dati: vettori, stringhe, liste, tuple e dizionari
• rogettazione e sviluppo di programmi tramite programmazione procedurale e orientata agli oggetti
• Librerie di Python per la gestione dei file e l'elaborazione di testi
• Algoritmi ricorsivi ed iterativi
• Debugging e testing di programmi
• Librerie di Python per la grafica, la data analysis e la visualizzazione dei dati

• Prova scritta che verte sui concetti alla base della computazione e delle soluzioni algoritmiche.
• Prova pratica per verificare la capacità di ragionamento, individuazione dei requisiti e risoluzione dei problemi in un tempo limitato dalla seduta di esame.

• Charles Dierbach, Introduction to Computer Science Using Python: A Computational Problem-Solving Focus. Wiley, 2012
• Think Python 2nd Edition by Allen B. Downey

Gli studenti che abbiano superato l’esame saranno in grado di comprendere i principi fondamentali della chimica organica, la disposizione spaziale delle strutture carboniose e di assegnare alle più semplici il nome in base alla nomenclatura IUPAC. Sapranno rappresentare graficamente le strutture mediante le convenzioni più comunemente usate ed assegnare la configurazione assoluta ai centri stereogenici. Saranno in grado di conoscere la reattività dei gruppi funzionali in accordo allo schema generale dei principali meccanismi di reazione. Dato il tipo d’attività formativa di base di questo modulo, gli studenti che abbiano superato l’esame saranno in grado di poter intraprendere lo studio delle altre attività formative di base e caratterizzanti comprese nel corso di laurea.

Struttura e legame. Strutture di Lewis. La forma delle molecole. Rappresentazione di strutture organiche. Ibridazione. Etano, etilene, acetilene. Lunghezza di legame e forza di legame. Elettronegatività e polarità del legame. Polarità delle molecole. Risonanza.

Acidi e basi. Acidi e basi di Brønsted-Lowry. Reazioni di acidi e basi di Brønsted-Lowry. Forza acida e pKa. Previsione dell’equilibrio. Fattori che determinano l’acidità. Acidi e basi di Lewis.

Molecole organiche e gruppi funzionali. Gruppi funzionali. Forze intermolecolari. Proprietà fisiche. Gruppi funzionali e reattività.

Alcani e cicloalcani. Introduzione. Nomenclatura per alcani e cicloalcani. Nomi comuni. Proprietà fisiche. Conformazione degli alcani aciclici (etano, butano). Cicloalcani. Cicloesano (conformazione a sedia, inversione dell’anello) Cicloalcani sostituiti (mono- e di-sostituiti). Ossidazione e riduzione di alcani (combustione).

Stereochimica. Le principali classi di isomeri. Molecole chirali e achirali. Centri stereogenici. Configurazione assoluta R/S. Diastereoisomeri. Composti con due o più centri stereogenici. Forme meso. Proprietà fisiche degli enantiomeri (attività ottica, miscele racemiche, rotazione specifica, eccesso enantiomerico) e dei diastereoisomeri. Proprietà chimiche degli enantiomeri.

Reazioni organiche. Tipologia di reazioni organiche (sostituzione, eliminazione, addizione). Rottura e formazione di legami (radicali, carbocationi, carbanioni). Energia di dissociazione di legame. Termodinamica (costante di equilibrio e cambiamenti di energia libera). Entalpia ed entropia. Diagrammi di energia. Cinetica (energia di attivazione, equazione di velocità). Catalizzatori.

Reazioni radicaliche. Introduzione. Caratteristiche generali. Alogenazione degli alcani: meccanismo.

Alogenuri alchilici e reazioni di sostituzione. Introduzione. Nomenclatura. Proprietà fisiche. Polarità del legame C-alogeno. Sostituzione nucleofila (alogenuro, gruppo uscente, nucleofilo, effetto del solvente). Meccanismo SN2 e SN1 (cinetica, stereochimica, natura dell’alogenuro, effetto del solvente). Stabilità dei carbocationi. Fattori determinanti il meccanismo SN2 o SN1. Alogenuri vinilici ed arilici.

Alogenuri alchilici e reazioni di eliminazione. Caratteristiche generali dell’eliminazione. Gli alcheni (legame C=C, isomeri cis/trans, stabilità). Meccanismo di eliminazione E2 e E1 (cinetica, natura dell’alogenuro). Regola di Zaitsev (reazioni regio selettive e stereoselettive. Fattori determinanti il meccanismo E2 o E1. E2 nella sintesi di alchini. Competizione sostituzione/eliminazione.

Alcheni. Nomenclatura (uso dei prefissi cis/trans e E/Z). Proprietà fisiche. Preparazione degli alcheni. Reazioni di addizione: idroalogenazione (regola di Markovnikov, stereochimica); idratazione; alogenazione (stereochimica). Addizione radicalica ai doppi legami.

Coniugazione, risonanza e dieni. Coniugazione. Risonanza e carbocationi allilici. L’ibrido di risonanza. Delocalizzazione degli elettroni, ibridazione e geometria. Dieni coniugati. Addizione elettrofila 1,2 e 1,4. Controllo cinetico e termodinamico

Alchini. Nomenclatura. Proprietà fisiche. Preparazione. Reattività: alchini terminali come acidi; idroalogenazione; alogenazione; idratazione (tautomeria cheto-enolica). Reazioni degli anioni acetiluro.

Alcooli, eteri ed epossidi. Struttura, Nomenclatura, Proprietà fisiche. Preparazioni. Reattività degli alcooli: disidratazione, reazione con HX. Reattività degli eteri con acidi forti. Reazione degli epossidi con nucleofili e con acidi.

Ossidazioni e riduzioni. Agenti riducenti. Riduzione degli alcheni e degli alchini. Agenti ossidanti. Epossidazione, diidrossilazione, scissione ossidativa degli alcheni e degli alchini. Ossidazione degli alcoli.

Ammine. Struttura e legami. Nomenclatura. Preparazione mediante sostituzione nucleofila diretta, mediante riduzione di gruppi funzionali contenenti azoto; idratazione; alogenazione (stereochimica).

Introduzione alla chimica del carbonile. Reattività generale dei carbonili

Aldeidi e chetoni. Nomenclatura. Preparazione. Reattività: addizione nucleofila di H- e R-, di –CN, di ammine primarie e secondarie, di acqua, di alcooli (acetali). Sostituzione nucleofila di RCOZ. Emiacetali ciclici. Riduzione delle aldeidi e dei chetoni (stereochimica). Ossidazione di aldeidi. Reagenti organometallici del litio, magnesio e rame (come basi e come nucleofili). Composti carbonilici -insaturi: addizione 1,2 e 1,4.

Acidi carbossilici e loro derivati – Sostituzione nucleofila acilica. Struttura e legame. Nomenclatura. Sostituzione nucleofila acilica: reazione dei cloruri acidi, delle anidridi, degli acidi, degli esteri, delle ammidi.

Acidi carbossilici e l’acidità del legame O-H. Struttura e nomenclatura. Preparazione. Acidità. Effetti induttivi negli acidi alifatici ed aromatici. Acidi solfonici.

Acidi carbossilici e loro derivati – Sostituzione nucleofila acilica. Struttura e legame. Nomenclatura. Sostituzione nucleofila acilica: reazione dei cloruri acidi, delle anidridi, degli acidi, degli esteri, delle ammidi.

Sostituzioni dei composti carbonilici al C in αEnoli ed enolati. Tautomeria cheto-enolica, Alchilazione diretta di enolati. Sintesi malonica. Sintesi acetacetica. La reazione aldolica.

Aldeidi e chetoni α,β- insaturi. La reazione di Michael.

Benzene e composti aromatici. La struttura del benzene. Nomenclatura. Stabilità del benzene. Regola di Hückel. Composti aromatici policiclici. Eterocicli aromatici (piridina, pirrolo). Composti aromatici carichi (anione ciclopentadienile e catione tropilio).

Sostituzione elettrofila aromatica. Meccanismo generale. Alogenazione. Nitrazione e solfonazione. Alchilazione e acilazione di Friedel-Crafts. Sostituzione elettrofila aromatica ai benzeni sostituiti (effetto dei sostituenti sulla velocità e sull’orientamento).

Introduzione alle Biomolecole. Carboidrati. Peptidi e proteine. Lipidi. Acidi Nucleici.

• - Testi di riferimento: • Organic Chemistry, 9th Edition ( L.G. Wade)• TEST BANK FOR ORGANIC CHEMISTRY, 9th Edition (L.G. Wade)• CHIMICA ORGANICA ESSENZIALE EDI ERMES 2018 (B. Botta)

La prima prova di valutazione, a cui lo studente può partecipare, si tiene alla fine dell'insegnamento.

Non sono previste prove intermedie.

Ad ogni appello la valutazione è subordinata al superamento di una prova scritta obbligatoria e una orale.

Gli elementi analizzati ai fini della valutazione sono: la conoscenza della materia, l'utilizzo di un linguaggio appropriato, la partecipazione attiva durante le lezioni frontali, la capacità di ragionamento dimostrata in sede di colloquio orale, la capacità di studio autonomo.

• Organic Chemistry, 9th Edition ( L.G. Wade)
• TEST BANK FOR ORGANIC CHEMISTRY, 9th Edition (L.G. Wade)
• CHIMICA ORGANICA ESSENZIALE EDI ERMES 2018 (B. Botta)

Il corso di Physics ha l’obiettivo di fornire agli studenti le conoscenze fondamentali della fisica necessarie per comprendere i principali fenomeni fisici e per acquisire familiarità con la corretta notazione scientifica. Gli studenti impareranno a esprimere e spiegare le leggi fisiche utilizzando simboli appropriati e unità di misura coerenti per le grandezze coinvolte. Al termine del corso, gli studenti saranno in grado di risolvere semplici problemi di fisica, calcolando le grandezze fisiche richieste mediante strumenti algebrici di base e l’utilizzo delle principali funzioni trigonometriche, esprimendo correttamente i risultati con le relative unità di misura. Il programma si articola nei seguenti moduli:
Parte 1 – Meccanica di base Totale: 8 ore Grandezze fisiche, unità di misura e sistema SI. Vettori e scalari. Cinematica e dinamica del punto materiale: moto in una e due dimensioni, leggi di Newton. Lavoro, energia e conservazione dell’energia. Parte 2 – Dinamica dei sistemi e statica del corpo umano Totale: 8 ore Quantità di moto e sua conservazione nei sistemi. Centro di massa e dinamica di corpi estesi. Equilibrio dei corpi solidi, momento meccanico e applicazioni alla statica del corpo umano. Statica e dinamica dei fluidi. Parte 3 – Fluidodinamica biologica e apparato circolatorio Totale: 8 ore Moto dei fluidi, equazione di continuità e legge di Bernoulli. Circolazione: cuore come pompa, stenosi, aneurisma e TIA. Fluidi reali: moto laminare e turbolento, legge di Hagen-Poiseuille. Pressione sanguigna, lavoro cardiaco, tensione superficiale, legge di Laplace e applicazioni all’apparato circolatorio e respiratorio. Parte 4 – Termodinamica e fenomeni ondulatori Totale: 8 ore Onde meccaniche e loro propagazione. Temperatura, equilibrio termico, dilatazione. Leggi dei gas e gas ideale. Calore, energia interna, calore specifico, conduzione. Primo e secondo principio della termodinamica, entropia, metabolismo e ciclo termodinamico del cuore. Parte 5 – Elettrostatica, circuiti ed elettrofisiologia Totale: 8 ore Carica elettrica, campo elettrico, legge di Coulomb e di Gauss. Conduttori, isolanti e potenziale elettrico. Condensatori e dielettrici. Corrente elettrica, legge di Ohm, resistenza e circuiti. Elettrofisiologia cardiaca: ECG. Magnetismo: campo magnetico, leggi di Biot-Savart, Ampère, Faraday, Lenz. Campi elettrici e magnetici variabili. Parte 6 – Onde elettromagnetiche e ottica Totale: 8 ore Equazioni di Maxwell e onde elettromagnetiche. Spettro EM e applicazioni mediche: ossimetria, termografia, raggi X. Ottica geometrica: riflessione, rifrazione, specchi e lenti. Occhio umano, lenti correttive, fibre ottiche ed endoscopia.

Programma del modulo:

Grandezze fisiche e unità di misura. Il sistema SI. Cinematica del punto materiale. Scalari e vettori. Moto in 2D. Le leggi di Newton e della dinamica. Lavoro ed energia. Conservazione dell'energia. Il centro di massa di un corpo solido. Quantità di moto del punto materiale. Quantità di moto di un sistema di particelle. Conservazione della quantità di moto. Equilibrio di corpi solidi. Principi di statica applicati al corpo umano. Momento meccanico e il suo utilizzo nel corpo umano. Statica dei fluidi. Dinamica dei fluidi. Concetti generali sul moto dei fluidi. Equazione di continuità legge di Bernoulli. Pompa e cuore. Stenosi e aneurisma. TIA. Tensione superficiale e legge di Laplace. Fluidi reali Moto laminare e turbolento. Hagen-Poiseuille. Misurazione della pressione sanguigna. Fisica dell'apparato circolatorio e respiratorio. Lavoro cardiaco e potenza. Fenomeni ondulatori. Onde meccaniche Esempio di onde. La propagazione delle onde. La velocità delle onde. Intensità delle onde e potenza delle onde. Principio di sovrapposizione. Temperatura. Equilibrio termico e legge Zero della termodinamica. Dilatazione termica. Le leggi del gas e la temperatura assoluta. L’equazione di stato del gas ideale. Calore ed energia interna. Calore specifico. Calorimetria. Conduzione di calore. Capacità di calore e calore specifico. La prima legge della termodinamica. Entropia e seconda legge della termodinamica. Ciclo termodinamico di una fase cardiaca. Metabolismo umano e prima legge. Carica elettrica e legge di Coulomb. Campo elettrico. Flusso del campo elettrico e legge di Gauss. Conduttore e isolante carico isolato. Forze elettrostatiche e gravitazionali. Energia potenziale elettrica. Superfici equipotenziali. Condensatore e dielettrico. Corrente elettrica. Densità corrente. Resistenza, resistività e conducibilità. Legge di Ohm. Circuito. Fenomeni elettrici del cuore: ECG. Il campo magnetico, movimento di una carica in un campo magnetico. Legge di Biot-Savart. La legge di Ampere. La legge dell'induzione di Faraday. La legge di Lenz. Forza elettromotrice derivante dal movimento. Campo elettrico indotto. Variazione di campi elettrici produce campi magnetici. Equazioni di Maxwell. Produzione di onde elettromagnetiche. La luce come onda elettromagnetica. Lo spettro elettromagnetico e le relative applicazioni alla medicina: ossimetria, termografia, diagnostica a raggi X. Ottica geometrica. Il modello di luce del raggio. Riflessione. Formazione dell'immagine da uno specchio sferico e piano. Indice di Rifrazione. La legge di Snell. Riflessione interna totale. Fibra ottica. Lenti sottili. L'equazione da lente sottile. Ingrandimento. L'occhio umano. Lenti correttive. Riso1uzione dell'occhio umano e ingrandimento utile. Fibre ottiche ed endoscopia. Modello atomico Spettro a raggi X. La scoperta del nucleo. Proprietà di alcuni nuclei. Decadimento radioattivo. Radiazione ionizzante.

• Lezione 1

Grandezze fisiche e unità di misura

Sistema Internazionale (SI)

Analisi dimensionale e ordini di grandezza

• Testi di riferimento: NA
• Lezione 2

Scalari e vettori

Operazioni tra vettori

Esempi di grandezze vettoriali in fisiologia (forza muscolare, velocità del sangue)

• Lezione 3

Cinematica del punto materiale: posizione, velocità, accelerazione

Moto uniforme e uniformemente accelerato

• Lezione 4

Moto in due dimensioni: moto parabolico, moto circolare

Applicazioni biomediche (movimento articolare, rotazione dell’arto)

• Lezione 5

Le leggi di Newton

Concetti di forza e massa

Applicazioni: postura, equilibrio, movimenti nel corpo umano

• Lezione 6

Lavoro ed energia

Energia cinetica e potenziale

Conservazione dell’energia

• Lezione 7

Quantità di moto e sua conservazione

Centro di massa

Applicazioni al corpo umano e al passo

• Lezione 8

Equilibrio dei corpi solidi

Momento meccanico

Statica applicata al corpo umano (leve e articolazioni)

• Lezione 9

Statica dei fluidi

Pressione e principio di Pascal

Legge di Archimede

• Lezione 10

Dinamica dei fluidi

Equazione di continuità e legge di Bernoulli

Applicazioni: pompa cardiaca, stenosi, aneurisma

• Lezione 11

Tensione superficiale e legge di Laplace

Moto laminare e turbolento

Legge di Hagen–Poiseuille

• Lezione 12

Misurazione della pressione sanguigna

Fisica dell’apparato circolatorio e respiratorio

Lavoro e potenza cardiaca

• Lezione 13

Temperatura e equilibrio termico

Legge zero della termodinamica

Dilatazione termica

• Lezione 14

Gas ideali e legge dei gas

Equazione di stato del gas perfetto

Calore, energia interna e calore specifico

• Lezione 15

Calorimetria

Conduzione del calore e capacità termica

Prima legge della termodinamica

Applicazioni al metabolismo umano

• Lezione 16

Entropia e seconda legge della termodinamica

Ciclo termodinamico di una fase cardiaca

Lavoro meccanico e rendimento nel corpo umano

• Lezione 17

Carica elettrica e legge di Coulomb

Campo elettrico

Flusso del campo e legge di Gauss

• Lezione 18

Conduttori e isolanti

Energia potenziale elettrica e superfici equipotenziali

Condensatore e dielettrico

• Lezione 19

Corrente elettrica, densità di corrente

Resistenza, resistività e legge di Ohm

Circuiti elettrici semplici

Applicazione: fenomeni elettrici del cuore, ECG

• Lezione 20

Campo magnetico

Moto di una carica in un campo magnetico

Leggi di Biot–Savart, Ampère, Faraday e Lenz

Forza elettromotrice e induzione

• Lezione 21

Fenomeni ondulatori

Onde meccaniche: propagazione, velocità, intensità

Principio di sovrapposizione

• Lezione 22

Onde elettromagnetiche e spettro EM

Applicazioni mediche: ossimetria, termografia, raggi X

• Lezione 23

Ottica geometrica

Riflessione, rifrazione, legge di Snell

Lenti sottili, ingrandimento, occhio umano e lenti correttive

Fibre ottiche ed endoscopia

• Lezione 24

Modello atomico e spettro a raggi X

Proprietà dei nuclei, decadimento radioattivo

Radiazione ionizzante e sicurezza in diagnostica medica

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 in ciascun modulo. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli argomenti trattati durante il corso

Per conseguire un punteggio pari a 30/30 e lode lo studente deve invece dimostrare di aver acquisito una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti trattati durante il corso, argomentando un ragionamento lineare con l’impiego di termini tecnici ed avvalendosi di espressioni linguistiche corrette

Fisica per scienze ed ingegneria: Raymond A. Serway and John W. Jewett

Fondamenti di Fisica: David Halliday, Robert Resnick, Jearl Walker John Wiley & Sons

Lo studente sarà in grado di: - Comprendere e applicare le leggi fondamentali della chimica, come la legge di conservazione della massa, la legge delle proporzioni definite e multiple. - Descrivere le proprietà fondamentali degli atomi (numero atomico, numero di massa, isotopi, massa/peso atomico), molecole e composti ionici. - Utilizzare correttamente il concetto di mole, numero di Avogadro e peso molecolare nei calcoli stechiometrici. - Bilanciare equazioni chimiche e determinare il reagente limitante in una reazione. - Spiegare la struttura atomica in termini di numeri quantici e configurazione elettronica, e prevedere le tendenze periodiche (energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico). - Interpretare e descrivere i diversi tipi di legame chimico (ionico, covalente, dativo), il concetto di risonanza e gli orbitali ibridi. - Prevedere la geometria molecolare e discutere le forze intermolecolari che influenzano le proprietà fisiche delle sostanze. - Applicare la nomenclatura IUPAC per identificare correttamente composti chimici semplici. - Descrivere i diversi stati di aggregazione della materia e i relativi cambiamenti di stato in termini di energia e forze intermolecolari. - Comprendere i concetti base della termodinamica chimica, incluse le principali funzioni di stato e i principi della termodinamica. - Analizzare l’equilibrio chimico con riferimento alla legge di azione di massa e ai fattori che lo influenzano (principio di Le Châtelier). - Interpretare la velocità di una reazione chimica, determinare l’ordine di reazione e descrivere l’effetto della temperatura sulla costante cinetica. - Fornire esempi di reazioni catalizzate e spiegare il ruolo dei catalizzatori. - Comprendere e applicare i concetti fondamentali relativi alle soluzioni. - Analizzare e bilanciare le reazioni di ossidoriduzione. - Descrivere il comportamento degli acidi e delle basi. - Svolgere titolazioni acido-base. - Comprendere i principi della solubilità.

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
Modulo I:

Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante.

Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi.

Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza.

Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari. Nomenclatura sistematica.

Stati di aggregazione e cambiamenti di stato. Stato aeriforme, liquido e solido.

Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio.

Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

Modulo II:

Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.

Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.

Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone

Titolazioni. Indicatori.

Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

• Lezione 1: Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 1- Introduzione alla Chimica
• Lezione 2: Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 2- Struttura atomica e gli orbitali; Unità 3- Tavola periodica
• Lezione 3: Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza. Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 4- Legame chimico; 5- Strutture molecolari
• Lezione 4: Nomenclatura sistematica. Stati di aggregazione. Stato aeriforme, liquido e solido. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 6- Nomenclatura sistematica; Unità 7- Stato gassoso; Unità 8- Stato solido e liquido
• Lezione 5: Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 9- Termochimica; Unità 10- Cinetica
• Lezione 6: Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio. Passaggi di stato. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 11- Equilibrio chimico; Unità 12- Passaggi di stato
• Lezione 7: Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 13- Reazioni di ossido-riduzione
• Lezione 8: Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 14- Soluzioni e loro Proprietà; Unità 15- Unità di concentrazione, proprietà colligative
• Lezione 9: Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 16- Equilibri acquosi: acidi e basi; Unità 17-Sali; Unità 18-Soluzione tampone;
• Lezione 10: Titolazioni. Indicatori.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 19-Titolazioni, indicatori
• Lezione 11: Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 20-Solubilità
• Lezione 12: Esercitazioni numeriche di Stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Esercizi di stechiometria

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
Modulo I:

Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante.

Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi.

Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza.

Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari. Nomenclatura sistematica.

Stati di aggregazione e cambiamenti di stato. Stato aeriforme, liquido e solido.

Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio.

Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

Modulo II:

Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.

Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.

Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone

Titolazioni. Indicatori.

Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

• Lezione 1: Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 1- Introduzione alla Chimica
• Lezione 2: Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 2- Struttura atomica e gli orbitali; Unità 3- Tavola periodica
• Lezione 3: Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza. Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 4- Legame chimico; 5- Strutture molecolari
• Lezione 4: Nomenclatura sistematica. Stati di aggregazione. Stato aeriforme, liquido e solido. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 6- Nomenclatura sistematica; Unità 7- Stato gassoso; Unità 8- Stato solido e liquido
• Lezione 5: Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 9- Termochimica; Unità 10- Cinetica
• Lezione 6: Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio. Passaggi di stato. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 11- Equilibrio chimico; Unità 12- Passaggi di stato
• Lezione 7: Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 13- Reazioni di ossido-riduzione
• Lezione 8: Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 14- Soluzioni e loro Proprietà; Unità 15- Unità di concentrazione, proprietà colligative
• Lezione 9: Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 16- Equilibri acquosi: acidi e basi; Unità 17-Sali; Unità 18-Soluzione tampone;
• Lezione 10: Titolazioni. Indicatori.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 19-Titolazioni, indicatori
• Lezione 11: Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 20-Solubilità
• Lezione 12: Esercitazioni numeriche di Stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Esercizi di stechiometria

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
L’esame consiste nello svolgimento di una prova scritta della durata di 120 minuti che consta di 30 domande a risposta multipla e/o aperta riguardanti gli argomenti svolti a lezione e riportati sul programma del corso. La prova può includere esercizi numerici di stechiometria e/o domande su nozioni teoriche. L’obiettivo è quello di verificare le conoscenze di base della Chimica generale ed inorganica acquisite dallo studente, nonché di valutare la capacità di applicare i concetti di teoria alla soluzione di problemi che richiedono lo svolgimento di calcoli stechiometrici. L’esame si considera superato al raggiungimento di una votazione non inferiore a 18/30.

Il numero di prove scritte è di cinque all’anno nei mesi di gennaio, febbraio, giugno, luglio, settembre più due appelli straordinari rispettivamente ad aprile e novembre, questi ultimi due destinati esclusivamente a studenti laureandi, fuori corso e lavoratori.

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
L’esame consiste nello svolgimento di una prova scritta della durata di 120 minuti che consta di 30 domande a risposta multipla e/o aperta riguardanti gli argomenti svolti a lezione e riportati sul programma del corso. La prova può includere esercizi numerici di stechiometria e/o domande su nozioni teoriche. L’obiettivo è quello di verificare le conoscenze di base della Chimica generale ed inorganica acquisite dallo studente, nonché di valutare la capacità di applicare i concetti di teoria alla soluzione di problemi che richiedono lo svolgimento di calcoli stechiometrici. L’esame si considera superato al raggiungimento di una votazione non inferiore a 18/30.

Il numero di prove scritte è di cinque all’anno nei mesi di gennaio, febbraio, giugno, luglio, settembre più due appelli straordinari rispettivamente ad aprile e novembre, questi ultimi due destinati esclusivamente a studenti laureandi, fuori corso e lavoratori.

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
Chemistry,

Zumdahl/Zumdahl (Houghton Mifflin Company)

Qualsiasi altro testo di Chimica Generale purché di livello universitario.

Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
N/D
Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
N/D

PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
Chemistry,

Zumdahl/Zumdahl (Houghton Mifflin Company)

Qualsiasi altro testo di Chimica Generale purché di livello universitario.

Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
N/D
Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
N/D

Lo studente sarà in grado di:

• Comprendere e applicare le leggi fondamentali della chimica, come la legge di conservazione della massa, la legge delle proporzioni definite e multiple.
• Descrivere le proprietà fondamentali degli atomi (numero atomico, numero di massa, isotopi, massa/peso atomico), molecole e composti ionici.
• Utilizzare correttamente il concetto di mole, numero di Avogadro e peso molecolare nei calcoli stechiometrici.
• Bilanciare equazioni chimiche e determinare il reagente limitante in una reazione.
• Spiegare la struttura atomica in termini di numeri quantici e configurazione elettronica, e prevedere le tendenze periodiche (energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico).
• Interpretare e descrivere i diversi tipi di legame chimico (ionico, covalente, dativo), il concetto di risonanza e gli orbitali ibridi.
• Prevedere la geometria molecolare e discutere le forze intermolecolari che influenzano le proprietà fisiche delle sostanze.
• Applicare la nomenclatura IUPAC per identificare correttamente composti chimici semplici.
• Descrivere i diversi stati di aggregazione della materia e i relativi cambiamenti di stato in termini di energia e forze intermolecolari.
• Comprendere i concetti base della termodinamica chimica, incluse le principali funzioni di stato e i principi della termodinamica.
• Analizzare l’equilibrio chimico con riferimento alla legge di azione di massa e ai fattori che lo influenzano (principio di Le Châtelier).
• Interpretare la velocità di una reazione chimica, determinare l’ordine di reazione e descrivere l’effetto della temperatura sulla costante cinetica.
• Fornire esempi di reazioni catalizzate e spiegare il ruolo dei catalizzatori.
• Comprendere e applicare i concetti fondamentali relativi alle soluzioni.
• Analizzare e bilanciare le reazioni di ossidoriduzione.
• Descrivere il comportamento degli acidi e delle basi.
• Svolgere titolazioni acido-base.
• Comprendere i principi della solubilità.

1. Conoscenza e capacità di comprensione

Al termine del corso, lo studente avrà acquisito:

• La conoscenza dei concetti fondamentali della chimica generale ed inorganica, incluse struttura atomica, legami chimici, tavola periodica, stati della materia, termodinamica chimica, cinetica ed equilibri chimici.
• La comprensione del comportamento chimico di elementi e composti, sia a livello teorico sia attraverso esempi sperimentali o applicativi.

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione

Lo studente sarà in grado di:

• Applicare concetti teorici per risolvere esercizi e problemi quantitativi e qualitativi, come bilanciamenti stechiometrici, calcolo del pH, previsioni sulla spontaneità delle reazioni, equilibrio e solubilità.
• Utilizzare semplici strumenti di laboratorio per interpretare dati chimici e collegarli ai principi teorici.
• Integrare le conoscenze di chimica con quelle di discipline affini.

3. Autonomia di giudizio

Lo studente sarà in grado di:

• Analizzare in modo critico dati, problemi e risultati relativi a fenomeni chimici.
• Valutare la correttezza di modelli teorici e risultati sperimentali.
• Formulare ipotesi su fenomeni chimici e verificarle mediante calcoli o concetti chimici fondamentali.

4. Abilità comunicative

Lo studente sarà in grado di:

• Comunicare in modo chiaro ed efficace, sia oralmente che per iscritto, utilizzando un linguaggio scientifico appropriato.
• Descrivere concetti chimici fondamentali, procedure sperimentali e risultati di esercizi o problemi in modo logico e coerente.
• Interagire con docenti e colleghi in contesti di apprendimento collaborativo o discussione scientifica.

5. Capacità di apprendimento

Lo studente sarà in grado di:

• Organizzare in modo autonomo lo studio dei contenuti chimici, anche attraverso l’uso di libri di testo, materiale multimediale e fonti scientifiche.
• Affrontare con successo corsi successivi in ambito chimico o scientifico grazie a solide basi teoriche e metodologiche.
• Sviluppare un metodo di studio efficace per l’aggiornamento continuo delle conoscenze nel campo delle scienze chimiche.

Modulo I:

Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante.

Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi.

Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza.

Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari. Nomenclatura sistematica.

Stati di aggregazione e cambiamenti di stato. Stato aeriforme, liquido e solido.

Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio.

Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

Modulo II:

Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.

Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.

Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone

Titolazioni. Indicatori.

Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

• Lezione 1: Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 1- Introduzione alla Chimica
• Lezione 2: Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 2- Struttura atomica e gli orbitali; Unità 3- Tavola periodica
• Lezione 3: Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza. Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 4- Legame chimico; 5- Strutture molecolari
• Lezione 4: Nomenclatura sistematica. Stati di aggregazione. Stato aeriforme, liquido e solido. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 6- Nomenclatura sistematica; Unità 7- Stato gassoso; Unità 8- Stato solido e liquido
• Lezione 5: Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 9- Termochimica; Unità 10- Cinetica
• Lezione 6: Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio. Passaggi di stato. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 11- Equilibrio chimico; Unità 12- Passaggi di stato
• Lezione 7: Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 13- Reazioni di ossido-riduzione
• Lezione 8: Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 14- Soluzioni e loro Proprietà; Unità 15- Unità di concentrazione, proprietà colligative
• Lezione 9: Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 16- Equilibri acquosi: acidi e basi; Unità 17-Sali; Unità 18-Soluzione tampone;
• Lezione 10: Titolazioni. Indicatori.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 19-Titolazioni, indicatori
• Lezione 11: Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 20-Solubilità
• Lezione 12: Esercitazioni numeriche di Stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Esercizi di stechiometria

L’esame consiste nello svolgimento di una prova scritta della durata di 120 minuti che consta di 30 domande a risposta multipla e/o aperta riguardanti gli argomenti svolti a lezione e riportati sul programma del corso. La prova può includere esercizi numerici di stechiometria e/o domande su nozioni teoriche. L’obiettivo è quello di verificare le conoscenze di base della Chimica generale ed inorganica acquisite dallo studente, nonché di valutare la capacità di applicare i concetti di teoria alla soluzione di problemi che richiedono lo svolgimento di calcoli stechiometrici. L’esame si considera superato al raggiungimento di una votazione non inferiore a 18/30.

Il numero di prove scritte è di cinque all’anno nei mesi di gennaio, febbraio, giugno, luglio, settembre più due appelli straordinari rispettivamente ad aprile e novembre, questi ultimi due destinati esclusivamente a studenti laureandi, fuori corso e lavoratori.

Chemistry,

Zumdahl/Zumdahl (Houghton Mifflin Company)

Qualsiasi altro testo di Chimica Generale purché di livello universitario.

Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
N/D
Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
N/D

Lo studente sarà in grado di:

• Comprendere e applicare le leggi fondamentali della chimica, come la legge di conservazione della massa, la legge delle proporzioni definite e multiple.
• Descrivere le proprietà fondamentali degli atomi (numero atomico, numero di massa, isotopi, massa/peso atomico), molecole e composti ionici.
• Utilizzare correttamente il concetto di mole, numero di Avogadro e peso molecolare nei calcoli stechiometrici.
• Bilanciare equazioni chimiche e determinare il reagente limitante in una reazione.
• Spiegare la struttura atomica in termini di numeri quantici e configurazione elettronica, e prevedere le tendenze periodiche (energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico).
• Interpretare e descrivere i diversi tipi di legame chimico (ionico, covalente, dativo), il concetto di risonanza e gli orbitali ibridi.
• Prevedere la geometria molecolare e discutere le forze intermolecolari che influenzano le proprietà fisiche delle sostanze.
• Applicare la nomenclatura IUPAC per identificare correttamente composti chimici semplici.
• Descrivere i diversi stati di aggregazione della materia e i relativi cambiamenti di stato in termini di energia e forze intermolecolari.
• Comprendere i concetti base della termodinamica chimica, incluse le principali funzioni di stato e i principi della termodinamica.
• Analizzare l’equilibrio chimico con riferimento alla legge di azione di massa e ai fattori che lo influenzano (principio di Le Châtelier).
• Interpretare la velocità di una reazione chimica, determinare l’ordine di reazione e descrivere l’effetto della temperatura sulla costante cinetica.
• Fornire esempi di reazioni catalizzate e spiegare il ruolo dei catalizzatori.
• Comprendere e applicare i concetti fondamentali relativi alle soluzioni.
• Analizzare e bilanciare le reazioni di ossidoriduzione.
• Descrivere il comportamento degli acidi e delle basi.
• Svolgere titolazioni acido-base.
• Comprendere i principi della solubilità.

1. Conoscenza e capacità di comprensione

Al termine del corso, lo studente avrà acquisito:

• La conoscenza dei concetti fondamentali della chimica generale ed inorganica, incluse struttura atomica, legami chimici, tavola periodica, stati della materia, termodinamica chimica, cinetica ed equilibri chimici.
• La comprensione del comportamento chimico di elementi e composti, sia a livello teorico sia attraverso esempi sperimentali o applicativi.

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione

Lo studente sarà in grado di:

• Applicare concetti teorici per risolvere esercizi e problemi quantitativi e qualitativi, come bilanciamenti stechiometrici, calcolo del pH, previsioni sulla spontaneità delle reazioni, equilibrio e solubilità.
• Utilizzare semplici strumenti di laboratorio per interpretare dati chimici e collegarli ai principi teorici.
• Integrare le conoscenze di chimica con quelle di discipline affini.

3. Autonomia di giudizio

Lo studente sarà in grado di:

• Analizzare in modo critico dati, problemi e risultati relativi a fenomeni chimici.
• Valutare la correttezza di modelli teorici e risultati sperimentali.
• Formulare ipotesi su fenomeni chimici e verificarle mediante calcoli o concetti chimici fondamentali.

4. Abilità comunicative

Lo studente sarà in grado di:

• Comunicare in modo chiaro ed efficace, sia oralmente che per iscritto, utilizzando un linguaggio scientifico appropriato.
• Descrivere concetti chimici fondamentali, procedure sperimentali e risultati di esercizi o problemi in modo logico e coerente.
• Interagire con docenti e colleghi in contesti di apprendimento collaborativo o discussione scientifica.

5. Capacità di apprendimento

Lo studente sarà in grado di:

• Organizzare in modo autonomo lo studio dei contenuti chimici, anche attraverso l’uso di libri di testo, materiale multimediale e fonti scientifiche.
• Affrontare con successo corsi successivi in ambito chimico o scientifico grazie a solide basi teoriche e metodologiche.
• Sviluppare un metodo di studio efficace per l’aggiornamento continuo delle conoscenze nel campo delle scienze chimiche.

Modulo I:

Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante.

Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi.

Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza.

Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari. Nomenclatura sistematica.

Stati di aggregazione e cambiamenti di stato. Stato aeriforme, liquido e solido.

Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio.

Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

Modulo II:

Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.

Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.

Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone

Titolazioni. Indicatori.

Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.

Esercitazioni numeriche di Stechiometria.

• Lezione 1: Leggi fondamentali della chimica. Numero di massa e numero atomico, isotopi, massa atomica, peso atomico, molecole, peso molecolare. Mole. Numero di Avogadro. Composti ionici. Equazioni chimiche. Concetto di reagente limitante. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 1- Introduzione alla Chimica
• Lezione 2: Struttura atomica. Numeri quantici. Configurazione elettronica. Energia di ionizzazione, affinità elettronica, raggio atomico. Tavola periodica degli elementi. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 2- Struttura atomica e gli orbitali; Unità 3- Tavola periodica
• Lezione 3: Legame chimico: ordine, energia, distanza di legame. Legame ionico, legame covalente omopolare ed eteropolare, momento dipolare, legame dativo. Orbitali ibridi, risonanza. Struttura di molecole e ioni. Forze intermolecolari.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 4- Legame chimico; 5- Strutture molecolari
• Lezione 4: Nomenclatura sistematica. Stati di aggregazione. Stato aeriforme, liquido e solido. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 6- Nomenclatura sistematica; Unità 7- Stato gassoso; Unità 8- Stato solido e liquido
• Lezione 5: Cenni di termodinamica. Alcune funzioni termodinamiche. Principi della termodinamica. Elementi di cinetica. Velocità e ordine di reazione, costante cinetica e sua dipendenza dalla temperatura. Esempi di catalisi.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 9- Termochimica; Unità 10- Cinetica
• Lezione 6: Reazioni ed equilibri chimici. Legge di azione massa. Fattori che influenzano l’equilibrio. Passaggi di stato. Esercitazioni numeriche di stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 11- Equilibrio chimico; Unità 12- Passaggi di stato
• Lezione 7: Le soluzioni, unità di concentrazione, diluizione e mescolamento, proprietà colligative. Elettroliti e loro proprietà in soluzione, coefficiente di van’t Hoff.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 13- Reazioni di ossido-riduzione
• Lezione 8: Numero di ossidazione, reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 14- Soluzioni e loro Proprietà; Unità 15- Unità di concentrazione, proprietà colligative
• Lezione 9: Acidi e basi. Definizione e teorie sugli equilibri acido-base. Relazioni tra struttura molecolare e proprietà acido-base. Equilibri acido-base nelle soluzioni acquose. Soluzioni tampone.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 16- Equilibri acquosi: acidi e basi; Unità 17-Sali; Unità 18-Soluzione tampone;
• Lezione 10: Titolazioni. Indicatori.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 19-Titolazioni, indicatori
• Lezione 11: Solubilità. Equilibri di solubilità e fattori che li influenzano. Effetto ione a comune.
• Testi di riferimento: Dispense: Unità 20-Solubilità
• Lezione 12: Esercitazioni numeriche di Stechiometria.
• Testi di riferimento: Dispense: Esercizi di stechiometria

L’esame consiste nello svolgimento di una prova scritta della durata di 120 minuti che consta di 30 domande a risposta multipla e/o aperta riguardanti gli argomenti svolti a lezione e riportati sul programma del corso. La prova può includere esercizi numerici di stechiometria e/o domande su nozioni teoriche. L’obiettivo è quello di verificare le conoscenze di base della Chimica generale ed inorganica acquisite dallo studente, nonché di valutare la capacità di applicare i concetti di teoria alla soluzione di problemi che richiedono lo svolgimento di calcoli stechiometrici. L’esame si considera superato al raggiungimento di una votazione non inferiore a 18/30.

Il numero di prove scritte è di cinque all’anno nei mesi di gennaio, febbraio, giugno, luglio, settembre più due appelli straordinari rispettivamente ad aprile e novembre, questi ultimi due destinati esclusivamente a studenti laureandi, fuori corso e lavoratori.

Chemistry,

Zumdahl/Zumdahl (Houghton Mifflin Company)

Qualsiasi altro testo di Chimica Generale purché di livello universitario.

Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY II
N/D
Modulo: PRINCIPLES OF GENERAL AND INORGANIC CHEMISTRY I
N/D

Conoscenza e capacità di comprensione Lo studente acquisirà le conoscenze fondamentali della statistica descrittiva, del calcolo delle probabilità e dell'inferenza statistica. Comprenderà i principali modelli statistici — regressione lineare semplice e multipla, regressione logistica — e sarà in grado di interpretarne i risultati in modo rigoroso.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione Lo studente sarà in grado di applicare le tecniche statistiche apprese all'analisi di dati reali, scegliendo le misure di sintesi, i test di ipotesi e i modelli di regressione più appropriati al contesto. Utilizzerà il software R per l'implementazione pratica delle metodologie studiate.
Autonomia di giudizio Lo studente svilupperà la capacità di valutare criticamente i risultati di un'analisi statistica, riconoscendo i limiti dei modelli, verificando le assunzioni e interpretando correttamente indici, stime e test in relazione al problema applicativo.
Abilità comunicative Lo studente acquisirà la capacità di presentare e comunicare i risultati di un'analisi statistica in modo chiaro e preciso, sia in forma scritta che orale, utilizzando la terminologia tecnica appropriata e adattando il livello di dettaglio all'interlocutore.
Capacità di apprendimento Lo studente svilupperà strumenti metodologici che gli consentiranno di approfondire autonomamente argomenti avanzati di statistica e di affrontare nuovi problemi di analisi dei dati, anche in contesti interdisciplinari come l'informatica e l'intelligenza artificiale.

First part: Descriptive Statistics Types of variables Graphical representations Location measures Variability measures Dependence measures Correlation coefficient

Second part: Refresher in Probability calculus, Statistical inference Basic concepts of probability Discrete random variables and continuous random variables Central Limit Theorem Sampling distributions for the mean and the variance Maximum likelihood estimation method Point estimates (mean, variance, proportion, means of two populations, proportions of two populations, variance of two populations) Confidence Intervals (mean, variance, proportion, means of two populations, proportions of two populations, variance of two populations) Hypothesis tests (mean, proportion)

Third part: Statistical Models Simple Linear Regression model (definition, estimation and statistical inference on the model parameters) Multiple Linear Regression model (definition, estimation, statistical inference on the model parameters, variable selection) Logistic Regression (definition, estimation and statistical inference on the model parameters)

La valutazione dell’apprendimento avviene tramite esame scritto in presenza. La prova è finalizzata a verificare la comprensione dei concetti teorici e la capacità di applicare metodi e tecniche statistiche alla risoluzione di esercizi e quesiti.

1. Lassy Wasserman. All of Statistics: A Concise Course in Statistical Inference. Springer

2. Alan Agresti, Christine Franklin, Bernhard Klingenberg. Statistics: The Art and Science of Learning From Data. Pearson; 4th International Edition, ISBN 9781292164779.

3. Course material

4. R codes

Obiettivi irrinunciabili del Corso Integrato

Al termine del corso lo studente deve:

• conoscere i parametri biochimico-molecolari, in campioni biologici ed in vivo, ai diversi livelli di organizzazione strutturale e funzionale: dalle molecole alle cellule, ai tessuti, agli organi, all’intero organismo.
• saper interpretare criticamente i reperti di laboratorio anche in rapporto a stati fisiopatologici.
• saper utilizzare i reperti laboratoristici ai fini della diagnosi e della prognosi.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Biochimica clinica generale:

Definizione e obiettivi della biochimica clinica.

Fonti di errore e variabilità dei dati di laboratorio e loro impatto sulla qualità e l'interpretazione dei dati.

Variabilità preanalitica e analitica

Variabilità biologica

Come vengono controllati gli errori e garantita la qualità.

L'efficienza diagnostica di un test clinico. L'interpretazione dei risultati dei test di laboratorio.

Biochimica clinica speciale:

Biochimica clinica metabolica.

Test clinici e principali alterazioni associate alle principali macromolecole nei fluidi biologici.

Proteine

Carboidrati

Lipidi

Esami clinici di laboratorio per lo studio della fisiopatologia di organi/tessuti.

Sangue

Rischio cardiaco e cardiovascolare

Funzione renale

Funzione epatica

Modulo: BIOCHEMISTRY
Il corso fornisce agli studenti una comprensione completa della Biochimica. La prima parte è dedicata al ripasso e all’approfondimento dei concetti fondamentali, con particolare enfasi sulla biochimica delle proteine. Queste basi costituiscono un prerequisito per la seconda parte del corso, in cui tali principi vengono applicati allo studio del metabolismo cellulare. Alla fine del corso, gli studenti avranno acquisito una conoscenza approfondita delle fondamenta biochimiche dei processi vitali.

Programma

• Amminoacidi e proteine

Struttura e funzione degli amminoacidi. Proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi. Attività ottica e stereoisomeria. Proprietà acido-base degli amminoacidi e curve di titolazione. Punto isoelettrico e principi dell’elettroforesi. Il legame peptidico e le sue caratteristiche. Organizzazione strutturale delle proteine. Diagramma di Ramachandran. Alfa-eliche, foglietti beta e anse beta. Tecniche biofisiche per la purificazione e l’analisi delle proteine.

Proteine fibrose (collagene, alfa-cheratina, fibroina): maturazione, struttura e funzione. Il ripiegamento proteico nella salute e nella malattia. Il dogma di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Clatrati. Effetto idrofobico. Chaperoni e chaperonine.

Globine: mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione della mioglobina. Funzione di saturazione. Struttura e funzione dell’emoglobina. Funzione di saturazione, equazione di Hill e cooperatività. Meccanismo stereochimico di Perutz. Allosteria e modulatori allosterici dell’emoglobina (2,3-BPG, anidride carbonica). Trasporto di ossigeno e anidride carbonica. Effetto Bohr. Modelli MWC e KNF. Emoglobinopatie: basi molecolari della malattia. Anemia falciforme.

Immunoglobuline: struttura e funzione. Struttura a domini, piega immunoglobulinica e riconoscimento dell’antigene. Regioni ipervariabili e regioni di impalcatura. Abzimi. Saggi immunologici.

• Enzimi

Nomenclatura e proprietà generali. Aspetti termodinamici della catalisi. Meccanismi e strategie catalitiche: catalisi acido-base, catalisi a ioni metallici, catalisi covalente, catalisi elettrostatica. Caratteristiche e meccanismi catalitici della ribonucleasi pancreatica, anidrasi carbonica e proteasi a serina (tripsina e chimotripsina).

Cinetica enzimatica. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Ipotesi dello stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten e significato dei parametri dello stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri: metodo della velocità iniziale. Grafici di Lineweaver-Burk ed Eadie-Hofstee. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Principi della spettrofotometria e legge di Lambert-Beer.

• Metabolismo

Introduzione al metabolismo: catabolismo, anabolismo e regolazione. Tipi di vie metaboliche e specializzazioni d’organo. ATP, NAD, FAD e il loro ruolo nel metabolismo.

Metabolismo dei carboidrati: glicolisi e meccanismi degli enzimi glicolitici. Destini alternativi del piruvato: fermentazione lattica e fermentazione alcolica. Regolazione della glicolisi. Gluconeogenesi e sua regolazione. Trasporto del glucosio (trasportatori GLUT). Regolazione ormonale: insulina e glucagone.

La via del pentoso fosfato: fasi ossidativa e non ossidativa. ROS e meccanismi di detossificazione dallo stress ossidativo: glutatione, glutatione reduttasi e perossidasi. Regolazione della via del pentoso fosfato.

Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenesi. Glicogenina. Meccanismi di regolazione.

Respirazione cellulare: destino metabolico del piruvato e ciclo di Krebs. Compartmentalizzazione e trasportatori del piruvato. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi e conversione del piruvato in acetil-CoA. Ciclo dell’acido citrico e sua regolazione. Reazioni cataplerotiche e anaplerotiche. Via del gliossilato.

Metabolismo lipidico: attivazione degli acidi grassi e trasporto mitocondriale. Carnitina aciltransferasi. Beta-ossidazione. Corpi chetonici come carburante energetico. Biosintesi degli acidi grassi. Navetta del citrato. Sintasi degli acidi grassi e sintesi del palmitato. Desaturazione. Regolazione della sintesi degli acidi grassi.

Metabolismo degli amminoacidi: introduzione al catabolismo degli amminoacidi. Glutammina e glutaminasi. Ciclo alanina-glucosio. PLP e transdeaminazione del glutammato. Ciclo dell’urea. Shunt aspartato-argininosuccinato. Destino degli scheletri carboniosi: amminoacidi glucogenici e chetogenici.

Fosforilazione ossidativa: trasporto elettronico e fosforilazione ossidativa. Mitocondri. Teoria chemiosmotica. DNA mitocondriale. Coenzima Q. Catena respiratoria mitocondriale, complessi I–V. Struttura molecolare e meccanismo dell’ATP sintasi. Inibitori della respirazione cellulare.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY

Modulo: BIOCHEMISTRY

• Aminoacidi: struttura, proprietà chimico-fisiche e stereoisomeria
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4 Amino Acids and the Peptide Bond

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 4 Amino Acids

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Il legame peptidico, peptidi e proteine: caratteristiche e funzioni biologiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4, 5 Amino Acids and the Peptide Bond; Proteins: Primary Structure

and Functions

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 5 Peptides and Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Struttura delle proteine I: angoli di torsione, α-eliche, β-foglietti e plot di Ramachandran
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Struttura delle proteine II: proteine fibrose (collagene, cheratina, fibroina, elastina)
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Folding proteico: principi, chaperoni e malattie da misfolding
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 31 Completing the Protein Life Cycle: Folding, Processing, and

Degradation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Structure and Folding

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins (folding) + Ch. 5 Protein Function (misfolding

diseases)

• Mioglobina: struttura, funzione e trasporto di ossigeno nei tessuti
• Testi di riferimento: 1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493 2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662 3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451
• Emoglobina: struttura quaternaria, cooperatività e legame dell’ossigeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure (heme

proteins, myoglobin)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Emoglobinopatie: mutazioni, talassemie e basi molecolari delle malattie del sangue
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(hemoglobinopathies)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Immunoglobuline: struttura anticorpale, classi e funzioni nel sistema immunitario
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(immunoglobulins)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Immune System Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Enzimi II: cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten e inibizione enzimatica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13 Enzymes—Kinetics and Specificity

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 9 Enzymes: Catalysis and Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Enzimi I: principi di catalisi, classificazione e proprietà generali
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13, 14, 15 Kinetics, Mechanisms, Regulation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Enzyme Kinetics; Ch. 9 Catalysis and

Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Glicolisi: principi, reazioni enzimatiche e regolazione
• Testi di riferimento: Garrett

& Grisham – Biochemistry: Ch. 18 Glycolysis

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Gluconeogenesi: vie biosintetiche del glucosio e regolazione ormonale
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 15 Gluconeogenesis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Via del pentoso fosfato e metabolismo del glicogeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 16 Glycogen Metabolism and Pentose Phosphate

Pathway

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway + Ch. 15 The Metabolism of Glycogen

in Animals

• Complesso della piruvato deidrogenasi e ciclo di Krebs
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 19 The Tricarboxylic Acid Cycle

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 17 The Citric Acid Cycle

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 16 The Citric Acid Cycle

• Metabolismo lipidico: β-ossidazione e corpi chetonici
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 23 Fatty Acid Catabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 18 Lipid Metabolism

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 17 Fatty Acid Catabolism

• Metabolismo degli amminoacidi: catabolismo e vie anaplerotiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 25 Nitrogen Acquisition and Amino Acid Metabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 19 Amino Acid Oxidation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 18 Amino Acid Oxidation and the

Production of Urea

• Fosforilazione ossidativa I: catena di trasporto degli elettroni e teoria chemiosmotica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

• Fosforilazione ossidativa II: complessi respiratori, ATP sintasi e disaccoppianti
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

Prova scritta con domande a risposta multipa e a risposta aperta. Possibilità di domanda orale a fine scritto per migliorare il voto

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Marcello Ciaccio, Clinical and Laboratory Medicine Textbook, Springer

Micahel Bishop, Clinical Chemistry: Principles, Techniques, and Correlations , Wolters Kluwer

Nader Rifai

Tietz, Fundamentals of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics, Elsevier

Modulo: BIOCHEMISTRY
Libri di testo consigliati

1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493

2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662

3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
N/D
Modulo: BIOCHEMISTRY
N/D

Il corso di Biochimica e Biochimica Clinica copre un'ampia gamma di argomenti relativi ai processi chimici negli organismi viventi, con particolare attenzione agli aspetti biochimici rilevanti per la medicina clinica e la diagnosi. Gli argomenti trattati includono i seguenti:
Introduzione alla Biochimica: Questa sezione tratta i principi di base della biochimica, inclusa la struttura e la funzione di biomolecole come proteine, carboidrati, lipidi e acidi nucleici. Questi argomenti sono prerequisiti del Corso. Gli studenti apprendono le vie biochimiche e i processi cellulari essenziali per la vita.
Enzimi e cinetica enzimatica: Questa parte si concentra sulle proprietà degli enzimi, sul loro meccanismo d'azione, sui fattori che influenzano l'attività enzimatica e sulla cinetica enzimatica. La comprensione degli enzimi è fondamentale per comprendere le vie metaboliche e la loro regolazione. Chimica bioorganica: Comprendere i meccanismi attraverso i quali gli enzimi catalizzano le reazioni biochimiche e progettare inibitori o mimetici enzimatici per scopi terapeutici. Ciò include lo studio delle interazioni tra piccole molecole e sistemi biologici per chiarire i processi cellulari e sviluppare nuovi farmaci o strumenti chimici per la ricerca biologica.
Metabolismo: le vie metaboliche sono ampiamente trattate, tra cui la glicolisi, il ciclo dell'acido citrico, la fosforilazione ossidativa e la regolazione metabolica. Gli studenti apprendono le interconnessioni tra le diverse vie e il loro contributo alla produzione di energia e alla biosintesi.
Tecniche biochimiche: questa sezione introduce gli studenti alle tecniche di laboratorio più comuni utilizzate in biochimica, come cromatografia, elettroforesi, spettrofotometria e tecniche di biologia molecolare come la PCR (reazione a catena della polimerasi) e il sequenziamento del DNA.
Struttura e funzione delle proteine: questo argomento tratta la struttura e la funzione delle proteine, inclusi il ripiegamento proteico, le modificazioni post-traduzionali e le interazioni proteina-proteina. Gli studenti apprendono informazioni su enzimi, recettori, proteine ​​di trasporto e altre importanti funzioni proteiche.
Biochimica clinica: questa parte del corso si concentra sull'applicazione dei principi biochimici alla pratica clinica. Gli argomenti includono la biochimica di malattie come diabete, cancro, malattie cardiovascolari e disturbi metabolici. Gli studenti apprendono i marcatori biochimici utilizzati nella diagnosi, nella prognosi e nel monitoraggio di varie patologie. Nel complesso, il corso di Biochimica e Biochimica Clinica fornisce agli studenti una comprensione completa delle basi biochimiche dei processi vitali e delle sue applicazioni in medicina clinica e nella ricerca.

CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Biochimica clinica generale:

Definizione e obiettivi della biochimica clinica.

Fonti di errore e variabilità dei dati di laboratorio e loro impatto sulla qualità e l'interpretazione dei dati.

Variabilità preanalitica e analitica

Variabilità biologica

Come vengono controllati gli errori e garantita la qualità.

L'efficienza diagnostica di un test clinico. L'interpretazione dei risultati dei test di laboratorio.

Biochimica clinica speciale:

Biochimica clinica metabolica.

Test clinici e principali alterazioni associate alle principali macromolecole nei fluidi biologici.

Proteine

Carboidrati

Lipidi

Esami clinici di laboratorio per lo studio della fisiopatologia di organi/tessuti.

Sangue

Rischio cardiaco e cardiovascolare

Funzione renale

Funzione epatica

Modulo: BIOCHEMISTRY
Il corso fornisce agli studenti una comprensione completa della Biochimica. La prima parte è dedicata al ripasso e all’approfondimento dei concetti fondamentali, con particolare enfasi sulla biochimica delle proteine. Queste basi costituiscono un prerequisito per la seconda parte del corso, in cui tali principi vengono applicati allo studio del metabolismo cellulare. Alla fine del corso, gli studenti avranno acquisito una conoscenza approfondita delle fondamenta biochimiche dei processi vitali.

Programma

• Amminoacidi e proteine

Struttura e funzione degli amminoacidi. Proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi. Attività ottica e stereoisomeria. Proprietà acido-base degli amminoacidi e curve di titolazione. Punto isoelettrico e principi dell’elettroforesi. Il legame peptidico e le sue caratteristiche. Organizzazione strutturale delle proteine. Diagramma di Ramachandran. Alfa-eliche, foglietti beta e anse beta. Tecniche biofisiche per la purificazione e l’analisi delle proteine.

Proteine fibrose (collagene, alfa-cheratina, fibroina): maturazione, struttura e funzione. Il ripiegamento proteico nella salute e nella malattia. Il dogma di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Clatrati. Effetto idrofobico. Chaperoni e chaperonine.

Globine: mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione della mioglobina. Funzione di saturazione. Struttura e funzione dell’emoglobina. Funzione di saturazione, equazione di Hill e cooperatività. Meccanismo stereochimico di Perutz. Allosteria e modulatori allosterici dell’emoglobina (2,3-BPG, anidride carbonica). Trasporto di ossigeno e anidride carbonica. Effetto Bohr. Modelli MWC e KNF. Emoglobinopatie: basi molecolari della malattia. Anemia falciforme.

Immunoglobuline: struttura e funzione. Struttura a domini, piega immunoglobulinica e riconoscimento dell’antigene. Regioni ipervariabili e regioni di impalcatura. Abzimi. Saggi immunologici.

• Enzimi

Nomenclatura e proprietà generali. Aspetti termodinamici della catalisi. Meccanismi e strategie catalitiche: catalisi acido-base, catalisi a ioni metallici, catalisi covalente, catalisi elettrostatica. Caratteristiche e meccanismi catalitici della ribonucleasi pancreatica, anidrasi carbonica e proteasi a serina (tripsina e chimotripsina).

Cinetica enzimatica. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Ipotesi dello stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten e significato dei parametri dello stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri: metodo della velocità iniziale. Grafici di Lineweaver-Burk ed Eadie-Hofstee. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Principi della spettrofotometria e legge di Lambert-Beer.

• Metabolismo

Introduzione al metabolismo: catabolismo, anabolismo e regolazione. Tipi di vie metaboliche e specializzazioni d’organo. ATP, NAD, FAD e il loro ruolo nel metabolismo.

Metabolismo dei carboidrati: glicolisi e meccanismi degli enzimi glicolitici. Destini alternativi del piruvato: fermentazione lattica e fermentazione alcolica. Regolazione della glicolisi. Gluconeogenesi e sua regolazione. Trasporto del glucosio (trasportatori GLUT). Regolazione ormonale: insulina e glucagone.

La via del pentoso fosfato: fasi ossidativa e non ossidativa. ROS e meccanismi di detossificazione dallo stress ossidativo: glutatione, glutatione reduttasi e perossidasi. Regolazione della via del pentoso fosfato.

Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenesi. Glicogenina. Meccanismi di regolazione.

Respirazione cellulare: destino metabolico del piruvato e ciclo di Krebs. Compartmentalizzazione e trasportatori del piruvato. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi e conversione del piruvato in acetil-CoA. Ciclo dell’acido citrico e sua regolazione. Reazioni cataplerotiche e anaplerotiche. Via del gliossilato.

Metabolismo lipidico: attivazione degli acidi grassi e trasporto mitocondriale. Carnitina aciltransferasi. Beta-ossidazione. Corpi chetonici come carburante energetico. Biosintesi degli acidi grassi. Navetta del citrato. Sintasi degli acidi grassi e sintesi del palmitato. Desaturazione. Regolazione della sintesi degli acidi grassi.

Metabolismo degli amminoacidi: introduzione al catabolismo degli amminoacidi. Glutammina e glutaminasi. Ciclo alanina-glucosio. PLP e transdeaminazione del glutammato. Ciclo dell’urea. Shunt aspartato-argininosuccinato. Destino degli scheletri carboniosi: amminoacidi glucogenici e chetogenici.

Fosforilazione ossidativa: trasporto elettronico e fosforilazione ossidativa. Mitocondri. Teoria chemiosmotica. DNA mitocondriale. Coenzima Q. Catena respiratoria mitocondriale, complessi I–V. Struttura molecolare e meccanismo dell’ATP sintasi. Inibitori della respirazione cellulare.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY

Modulo: BIOCHEMISTRY

• Aminoacidi: struttura, proprietà chimico-fisiche e stereoisomeria
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4 Amino Acids and the Peptide Bond

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 4 Amino Acids

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Il legame peptidico, peptidi e proteine: caratteristiche e funzioni biologiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4, 5 Amino Acids and the Peptide Bond; Proteins: Primary Structure

and Functions

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 5 Peptides and Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Struttura delle proteine I: angoli di torsione, α-eliche, β-foglietti e plot di Ramachandran
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Struttura delle proteine II: proteine fibrose (collagene, cheratina, fibroina, elastina)
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Folding proteico: principi, chaperoni e malattie da misfolding
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 31 Completing the Protein Life Cycle: Folding, Processing, and

Degradation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Structure and Folding

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins (folding) + Ch. 5 Protein Function (misfolding

diseases)

• Mioglobina: struttura, funzione e trasporto di ossigeno nei tessuti
• Testi di riferimento: 1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493 2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662 3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451
• Emoglobina: struttura quaternaria, cooperatività e legame dell’ossigeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure (heme

proteins, myoglobin)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Emoglobinopatie: mutazioni, talassemie e basi molecolari delle malattie del sangue
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(hemoglobinopathies)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Immunoglobuline: struttura anticorpale, classi e funzioni nel sistema immunitario
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(immunoglobulins)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Immune System Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Enzimi II: cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten e inibizione enzimatica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13 Enzymes—Kinetics and Specificity

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 9 Enzymes: Catalysis and Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Enzimi I: principi di catalisi, classificazione e proprietà generali
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13, 14, 15 Kinetics, Mechanisms, Regulation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Enzyme Kinetics; Ch. 9 Catalysis and

Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Glicolisi: principi, reazioni enzimatiche e regolazione
• Testi di riferimento: Garrett

& Grisham – Biochemistry: Ch. 18 Glycolysis

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Gluconeogenesi: vie biosintetiche del glucosio e regolazione ormonale
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 15 Gluconeogenesis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Via del pentoso fosfato e metabolismo del glicogeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 16 Glycogen Metabolism and Pentose Phosphate

Pathway

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway + Ch. 15 The Metabolism of Glycogen

in Animals

• Complesso della piruvato deidrogenasi e ciclo di Krebs
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 19 The Tricarboxylic Acid Cycle

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 17 The Citric Acid Cycle

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 16 The Citric Acid Cycle

• Metabolismo lipidico: β-ossidazione e corpi chetonici
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 23 Fatty Acid Catabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 18 Lipid Metabolism

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 17 Fatty Acid Catabolism

• Metabolismo degli amminoacidi: catabolismo e vie anaplerotiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 25 Nitrogen Acquisition and Amino Acid Metabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 19 Amino Acid Oxidation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 18 Amino Acid Oxidation and the

Production of Urea

• Fosforilazione ossidativa I: catena di trasporto degli elettroni e teoria chemiosmotica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

• Fosforilazione ossidativa II: complessi respiratori, ATP sintasi e disaccoppianti
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

BIOCHEMISTRY
Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Biochimica clinica generale:

Definizione e obiettivi della biochimica clinica.

Fonti di errore e variabilità dei dati di laboratorio e loro impatto sulla qualità e l'interpretazione dei dati.

Variabilità preanalitica e analitica

Variabilità biologica

Come vengono controllati gli errori e garantita la qualità.

L'efficienza diagnostica di un test clinico. L'interpretazione dei risultati dei test di laboratorio.

Biochimica clinica speciale:

Biochimica clinica metabolica.

Test clinici e principali alterazioni associate alle principali macromolecole nei fluidi biologici.

Proteine

Carboidrati

Lipidi

Esami clinici di laboratorio per lo studio della fisiopatologia di organi/tessuti.

Sangue

Rischio cardiaco e cardiovascolare

Funzione renale

Funzione epatica

Modulo: BIOCHEMISTRY
Il corso fornisce agli studenti una comprensione completa della Biochimica. La prima parte è dedicata al ripasso e all’approfondimento dei concetti fondamentali, con particolare enfasi sulla biochimica delle proteine. Queste basi costituiscono un prerequisito per la seconda parte del corso, in cui tali principi vengono applicati allo studio del metabolismo cellulare. Alla fine del corso, gli studenti avranno acquisito una conoscenza approfondita delle fondamenta biochimiche dei processi vitali.

Programma

• Amminoacidi e proteine

Struttura e funzione degli amminoacidi. Proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi. Attività ottica e stereoisomeria. Proprietà acido-base degli amminoacidi e curve di titolazione. Punto isoelettrico e principi dell’elettroforesi. Il legame peptidico e le sue caratteristiche. Organizzazione strutturale delle proteine. Diagramma di Ramachandran. Alfa-eliche, foglietti beta e anse beta. Tecniche biofisiche per la purificazione e l’analisi delle proteine.

Proteine fibrose (collagene, alfa-cheratina, fibroina): maturazione, struttura e funzione. Il ripiegamento proteico nella salute e nella malattia. Il dogma di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Clatrati. Effetto idrofobico. Chaperoni e chaperonine.

Globine: mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione della mioglobina. Funzione di saturazione. Struttura e funzione dell’emoglobina. Funzione di saturazione, equazione di Hill e cooperatività. Meccanismo stereochimico di Perutz. Allosteria e modulatori allosterici dell’emoglobina (2,3-BPG, anidride carbonica). Trasporto di ossigeno e anidride carbonica. Effetto Bohr. Modelli MWC e KNF. Emoglobinopatie: basi molecolari della malattia. Anemia falciforme.

Immunoglobuline: struttura e funzione. Struttura a domini, piega immunoglobulinica e riconoscimento dell’antigene. Regioni ipervariabili e regioni di impalcatura. Abzimi. Saggi immunologici.

• Enzimi

Nomenclatura e proprietà generali. Aspetti termodinamici della catalisi. Meccanismi e strategie catalitiche: catalisi acido-base, catalisi a ioni metallici, catalisi covalente, catalisi elettrostatica. Caratteristiche e meccanismi catalitici della ribonucleasi pancreatica, anidrasi carbonica e proteasi a serina (tripsina e chimotripsina).

Cinetica enzimatica. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Ipotesi dello stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten e significato dei parametri dello stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri: metodo della velocità iniziale. Grafici di Lineweaver-Burk ed Eadie-Hofstee. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Principi della spettrofotometria e legge di Lambert-Beer.

• Metabolismo

Introduzione al metabolismo: catabolismo, anabolismo e regolazione. Tipi di vie metaboliche e specializzazioni d’organo. ATP, NAD, FAD e il loro ruolo nel metabolismo.

Metabolismo dei carboidrati: glicolisi e meccanismi degli enzimi glicolitici. Destini alternativi del piruvato: fermentazione lattica e fermentazione alcolica. Regolazione della glicolisi. Gluconeogenesi e sua regolazione. Trasporto del glucosio (trasportatori GLUT). Regolazione ormonale: insulina e glucagone.

La via del pentoso fosfato: fasi ossidativa e non ossidativa. ROS e meccanismi di detossificazione dallo stress ossidativo: glutatione, glutatione reduttasi e perossidasi. Regolazione della via del pentoso fosfato.

Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenesi. Glicogenina. Meccanismi di regolazione.

Respirazione cellulare: destino metabolico del piruvato e ciclo di Krebs. Compartmentalizzazione e trasportatori del piruvato. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi e conversione del piruvato in acetil-CoA. Ciclo dell’acido citrico e sua regolazione. Reazioni cataplerotiche e anaplerotiche. Via del gliossilato.

Metabolismo lipidico: attivazione degli acidi grassi e trasporto mitocondriale. Carnitina aciltransferasi. Beta-ossidazione. Corpi chetonici come carburante energetico. Biosintesi degli acidi grassi. Navetta del citrato. Sintasi degli acidi grassi e sintesi del palmitato. Desaturazione. Regolazione della sintesi degli acidi grassi.

Metabolismo degli amminoacidi: introduzione al catabolismo degli amminoacidi. Glutammina e glutaminasi. Ciclo alanina-glucosio. PLP e transdeaminazione del glutammato. Ciclo dell’urea. Shunt aspartato-argininosuccinato. Destino degli scheletri carboniosi: amminoacidi glucogenici e chetogenici.

Fosforilazione ossidativa: trasporto elettronico e fosforilazione ossidativa. Mitocondri. Teoria chemiosmotica. DNA mitocondriale. Coenzima Q. Catena respiratoria mitocondriale, complessi I–V. Struttura molecolare e meccanismo dell’ATP sintasi. Inibitori della respirazione cellulare.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY

Modulo: BIOCHEMISTRY

• Aminoacidi: struttura, proprietà chimico-fisiche e stereoisomeria
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4 Amino Acids and the Peptide Bond

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 4 Amino Acids

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Il legame peptidico, peptidi e proteine: caratteristiche e funzioni biologiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4, 5 Amino Acids and the Peptide Bond; Proteins: Primary Structure

and Functions

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 5 Peptides and Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Struttura delle proteine I: angoli di torsione, α-eliche, β-foglietti e plot di Ramachandran
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Struttura delle proteine II: proteine fibrose (collagene, cheratina, fibroina, elastina)
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Folding proteico: principi, chaperoni e malattie da misfolding
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 31 Completing the Protein Life Cycle: Folding, Processing, and

Degradation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Structure and Folding

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins (folding) + Ch. 5 Protein Function (misfolding

diseases)

• Mioglobina: struttura, funzione e trasporto di ossigeno nei tessuti
• Testi di riferimento: 1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493 2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662 3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451
• Emoglobina: struttura quaternaria, cooperatività e legame dell’ossigeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure (heme

proteins, myoglobin)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Emoglobinopatie: mutazioni, talassemie e basi molecolari delle malattie del sangue
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(hemoglobinopathies)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Immunoglobuline: struttura anticorpale, classi e funzioni nel sistema immunitario
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(immunoglobulins)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Immune System Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Enzimi II: cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten e inibizione enzimatica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13 Enzymes—Kinetics and Specificity

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 9 Enzymes: Catalysis and Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Enzimi I: principi di catalisi, classificazione e proprietà generali
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13, 14, 15 Kinetics, Mechanisms, Regulation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Enzyme Kinetics; Ch. 9 Catalysis and

Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Glicolisi: principi, reazioni enzimatiche e regolazione
• Testi di riferimento: Garrett

& Grisham – Biochemistry: Ch. 18 Glycolysis

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Gluconeogenesi: vie biosintetiche del glucosio e regolazione ormonale
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 15 Gluconeogenesis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Via del pentoso fosfato e metabolismo del glicogeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 16 Glycogen Metabolism and Pentose Phosphate

Pathway

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway + Ch. 15 The Metabolism of Glycogen

in Animals

• Complesso della piruvato deidrogenasi e ciclo di Krebs
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 19 The Tricarboxylic Acid Cycle

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 17 The Citric Acid Cycle

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 16 The Citric Acid Cycle

• Metabolismo lipidico: β-ossidazione e corpi chetonici
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 23 Fatty Acid Catabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 18 Lipid Metabolism

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 17 Fatty Acid Catabolism

• Metabolismo degli amminoacidi: catabolismo e vie anaplerotiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 25 Nitrogen Acquisition and Amino Acid Metabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 19 Amino Acid Oxidation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 18 Amino Acid Oxidation and the

Production of Urea

• Fosforilazione ossidativa I: catena di trasporto degli elettroni e teoria chemiosmotica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

• Fosforilazione ossidativa II: complessi respiratori, ATP sintasi e disaccoppianti
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Prova scritta con domande a risposta multipa e a risposta aperta. Possibilità di domanda orale a fine scritto per migliorare il voto

BIOCHEMISTRY
Prova scritta con domande a risposta multipa e a risposta aperta. Possibilità di domanda orale a fine scritto per migliorare il voto

CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Marcello Ciaccio, Clinical and Laboratory Medicine Textbook, Springer

Micahel Bishop, Clinical Chemistry: Principles, Techniques, and Correlations , Wolters Kluwer

Nader Rifai

Tietz, Fundamentals of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics, Elsevier

Modulo: BIOCHEMISTRY
Libri di testo consigliati

1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493

2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662

3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
N/D
Modulo: BIOCHEMISTRY
N/D

BIOCHEMISTRY
Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Marcello Ciaccio, Clinical and Laboratory Medicine Textbook, Springer

Micahel Bishop, Clinical Chemistry: Principles, Techniques, and Correlations , Wolters Kluwer

Nader Rifai

Tietz, Fundamentals of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics, Elsevier

Modulo: BIOCHEMISTRY
Libri di testo consigliati

1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493

2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662

3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
N/D
Modulo: BIOCHEMISTRY
N/D

Al termine dell’insegnamento lo studente sarà in grado di:

Conoscenze e comprensione

• Conoscere la composizione chimica di base degli alimenti, comprendendo il ruolo di macronutrienti, micronutrienti, fibra alimentare, proteine, lipidi, carboidrati, vitamine e sali minerali nella nutrizione e nel benessere umano.
• Comprendere le principali trasformazioni chimiche degli alimenti durante la lavorazione e conservazione (ossidazione, imbrunimento enzimatico e non enzimatico, denaturazione proteica, degradazione lipidica).
• Conoscere i principali composti naturali presenti negli alimenti e nelle piante (amminoacidi, lipidi, carboidrati, terpeni, flavonoidi) e le loro proprietà chimiche generali.
• Comprendere le reazioni chimiche fondamentali dei gruppi funzionali più comuni negli alimenti e nei composti naturali (ossidazioni, riduzioni, addizioni, condensazioni).
• Comprensione delle reazioni fondamentali del metabolismo cellulare
• Comprensione del ruolo dei cofattori nelle reazioni enzimatiche
• Comprensione e conoscenza delle principali vie biogenetiche
• Conoscenza strutturale e chimica delle principali classi di molecole naturali

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• Analizzare e descrivere la composizione chimica di alimenti comuni, valutandone proprietà nutrizionali e potenziali effetti sulla salute.
• Interpretare dati chimici e chimico-fisici relativi agli alimenti, come composizione, contenuto di nutrienti, proprietà organolettiche o analisi di qualità.
• Collegare i principi di chimica organica di base alle trasformazioni che avvengono negli alimenti durante la produzione, conservazione e cottura.

Autonomia di giudizio

• Valutare criticamente informazioni scientifiche su alimenti e composti naturali, distinguendo tra conoscenze basate su evidenze e informazioni non verificate.
• Saper proporre valutazioni semplici e ragionate sull’impatto di specifici alimenti e nutrienti sul benessere, in coerenza con le conoscenze acquisite.

Abilità comunicative

• Esporre in modo chiaro e coerente concetti e dati relativi alla chimica degli alimenti e dei composti naturali.
• Preparare brevi relazioni o presentazioni su argomenti concordati, sintetizzando informazioni scientifiche e dati analitici.

Capacità di apprendimento

• Approfondire autonomamente concetti di chimica degli alimenti e dei composti naturali, sviluppando un approccio critico e metodico allo studio scientifico.
• Essere in grado di integrare conoscenze di chimica organica e chimica degli alimenti on le osservazioni pratiche sui principali alimenti di uso comune.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
N/D
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

Al termine dell’insegnamento lo studente sarà in grado di:

Conoscenze e comprensione

• Conoscere la composizione chimica di base degli alimenti, comprendendo il ruolo di macronutrienti, micronutrienti, fibra alimentare, proteine, lipidi, carboidrati, vitamine e sali minerali nella nutrizione e nel benessere umano.
• Comprendere le principali trasformazioni chimiche degli alimenti durante la lavorazione e conservazione (ossidazione, imbrunimento enzimatico e non enzimatico, denaturazione proteica, degradazione lipidica).
• Conoscere i principali composti naturali presenti negli alimenti e nelle piante (amminoacidi, lipidi, carboidrati, terpeni, flavonoidi) e le loro proprietà chimiche generali.
• Comprendere le reazioni chimiche fondamentali dei gruppi funzionali più comuni negli alimenti e nei composti naturali (ossidazioni, riduzioni, addizioni, condensazioni).
• Comprensione delle reazioni fondamentali del metabolismo cellulare
• Comprensione del ruolo dei cofattori nelle reazioni enzimatiche
• Comprensione e conoscenza delle principali vie biogenetiche
• Conoscenza strutturale e chimica delle principali classi di molecole naturali

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• Analizzare e descrivere la composizione chimica di alimenti comuni, valutandone proprietà nutrizionali e potenziali effetti sulla salute.
• Interpretare dati chimici e chimico-fisici relativi agli alimenti, come composizione, contenuto di nutrienti, proprietà organolettiche o analisi di qualità.
• Collegare i principi di chimica organica di base alle trasformazioni che avvengono negli alimenti durante la produzione, conservazione e cottura.

Autonomia di giudizio

• Valutare criticamente informazioni scientifiche su alimenti e composti naturali, distinguendo tra conoscenze basate su evidenze e informazioni non verificate.
• Saper proporre valutazioni semplici e ragionate sull’impatto di specifici alimenti e nutrienti sul benessere, in coerenza con le conoscenze acquisite.

Abilità comunicative

• Esporre in modo chiaro e coerente concetti e dati relativi alla chimica degli alimenti e dei composti naturali.
• Preparare brevi relazioni o presentazioni su argomenti concordati, sintetizzando informazioni scientifiche e dati analitici.

Capacità di apprendimento

• Approfondire autonomamente concetti di chimica degli alimenti e dei composti naturali, sviluppando un approccio critico e metodico allo studio scientifico.
• Essere in grado di integrare conoscenze di chimica organica e chimica degli alimenti on le osservazioni pratiche sui principali alimenti di uso comune.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
N/D
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

Il corso ha l'obiettivo di fornire una panoramica generale della chimica degli alimenti e dei prodotti naturali. Gli obiettivi di apprendimento basati sugli studenti includono conoscenze sul metabolismo primario e secondario (presenza in vivo, struttura, biosintesi, proprietà e applicazioni), la composizione chimica degli alimenti (macronutrienti e micronutrienti e metaboliti secondari), l'impatto dei composti chimici sulle proprietà degli alimenti e sui principali processi di trasformazione durante la lavorazione e la conservazione.

CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

CHEMISTRY OF FOOD
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

CHEMISTRY OF FOOD
L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
N/D
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

CHEMISTRY OF FOOD
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

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Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

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N/D
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• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

Al termine dell’insegnamento lo studente sarà in grado di:

Conoscenze e comprensione

• Conoscere la composizione chimica di base degli alimenti, comprendendo il ruolo di macronutrienti, micronutrienti, fibra alimentare, proteine, lipidi, carboidrati, vitamine e sali minerali nella nutrizione e nel benessere umano.
• Comprendere le principali trasformazioni chimiche degli alimenti durante la lavorazione e conservazione (ossidazione, imbrunimento enzimatico e non enzimatico, denaturazione proteica, degradazione lipidica).
• Conoscere i principali composti naturali presenti negli alimenti e nelle piante (amminoacidi, lipidi, carboidrati, terpeni, flavonoidi) e le loro proprietà chimiche generali.
• Comprendere le reazioni chimiche fondamentali dei gruppi funzionali più comuni negli alimenti e nei composti naturali (ossidazioni, riduzioni, addizioni, condensazioni).
• Comprensione delle reazioni fondamentali del metabolismo cellulare
• Comprensione del ruolo dei cofattori nelle reazioni enzimatiche
• Comprensione e conoscenza delle principali vie biogenetiche
• Conoscenza strutturale e chimica delle principali classi di molecole naturali

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• Analizzare e descrivere la composizione chimica di alimenti comuni, valutandone proprietà nutrizionali e potenziali effetti sulla salute.
• Interpretare dati chimici e chimico-fisici relativi agli alimenti, come composizione, contenuto di nutrienti, proprietà organolettiche o analisi di qualità.
• Collegare i principi di chimica organica di base alle trasformazioni che avvengono negli alimenti durante la produzione, conservazione e cottura.

Autonomia di giudizio

• Valutare criticamente informazioni scientifiche su alimenti e composti naturali, distinguendo tra conoscenze basate su evidenze e informazioni non verificate.
• Saper proporre valutazioni semplici e ragionate sull’impatto di specifici alimenti e nutrienti sul benessere, in coerenza con le conoscenze acquisite.

Abilità comunicative

• Esporre in modo chiaro e coerente concetti e dati relativi alla chimica degli alimenti e dei composti naturali.
• Preparare brevi relazioni o presentazioni su argomenti concordati, sintetizzando informazioni scientifiche e dati analitici.

Capacità di apprendimento

• Approfondire autonomamente concetti di chimica degli alimenti e dei composti naturali, sviluppando un approccio critico e metodico allo studio scientifico.
• Essere in grado di integrare conoscenze di chimica organica e chimica degli alimenti on le osservazioni pratiche sui principali alimenti di uso comune.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
N/D
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

Al termine dell’insegnamento lo studente sarà in grado di:

Conoscenze e comprensione

• Conoscere la composizione chimica di base degli alimenti, comprendendo il ruolo di macronutrienti, micronutrienti, fibra alimentare, proteine, lipidi, carboidrati, vitamine e sali minerali nella nutrizione e nel benessere umano.
• Comprendere le principali trasformazioni chimiche degli alimenti durante la lavorazione e conservazione (ossidazione, imbrunimento enzimatico e non enzimatico, denaturazione proteica, degradazione lipidica).
• Conoscere i principali composti naturali presenti negli alimenti e nelle piante (amminoacidi, lipidi, carboidrati, terpeni, flavonoidi) e le loro proprietà chimiche generali.
• Comprendere le reazioni chimiche fondamentali dei gruppi funzionali più comuni negli alimenti e nei composti naturali (ossidazioni, riduzioni, addizioni, condensazioni).
• Comprensione delle reazioni fondamentali del metabolismo cellulare
• Comprensione del ruolo dei cofattori nelle reazioni enzimatiche
• Comprensione e conoscenza delle principali vie biogenetiche
• Conoscenza strutturale e chimica delle principali classi di molecole naturali

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• Analizzare e descrivere la composizione chimica di alimenti comuni, valutandone proprietà nutrizionali e potenziali effetti sulla salute.
• Interpretare dati chimici e chimico-fisici relativi agli alimenti, come composizione, contenuto di nutrienti, proprietà organolettiche o analisi di qualità.
• Collegare i principi di chimica organica di base alle trasformazioni che avvengono negli alimenti durante la produzione, conservazione e cottura.

Autonomia di giudizio

• Valutare criticamente informazioni scientifiche su alimenti e composti naturali, distinguendo tra conoscenze basate su evidenze e informazioni non verificate.
• Saper proporre valutazioni semplici e ragionate sull’impatto di specifici alimenti e nutrienti sul benessere, in coerenza con le conoscenze acquisite.

Abilità comunicative

• Esporre in modo chiaro e coerente concetti e dati relativi alla chimica degli alimenti e dei composti naturali.
• Preparare brevi relazioni o presentazioni su argomenti concordati, sintetizzando informazioni scientifiche e dati analitici.

Capacità di apprendimento

• Approfondire autonomamente concetti di chimica degli alimenti e dei composti naturali, sviluppando un approccio critico e metodico allo studio scientifico.
• Essere in grado di integrare conoscenze di chimica organica e chimica degli alimenti on le osservazioni pratiche sui principali alimenti di uso comune.

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PARTE GENERALE

I. Richiami delle conoscenze di base della chimica organica: gruppi funzionali con particolare attenzione alla reattività dei composti carbonilici, degli acidi carbossilici e dei derivati di questi.

2. Le reazioni organiche delle principali vie metaboliche.

A. Aspetti cinetici e termodinamici, aspetti stereochimici, ruolo dei cofattori e dei gruppi prostetici (emoglobina, biotina, FAD/FADH2, ATP, ADP, NAD+ e NADP+ (NADH E NADPH), PLP.

B. Reazioni di alchilazione, trasposizione, aldoliche e retro-aldoliche, di tipo Claysen, formazione di immine e enammine, di carbossilazione e decarbossilazione, reazioni di eliminazione, reazioni di trans-amminazione, reazioni di ossidazione e riduzione, reazioni di glicosilazione.

3. Biomolecole. Amminoacidi: struttura e proprietà acido-base; sintesi chimica di polipeptidi, struttura delle proteine (cenni). Carboidrati: struttura, proprietà chimiche e stereochimiche, convenzione D/L, principali monosaccaridi a 5, 5 e 6 atomi di carbonio, la struttura ciclica del D-(+)-glucosio, mutarotazione, polisaccaridi (cenni)

4. Lipidi. Classificazione, trigliceridi, reazione di saponificazione e di riduzione, fospfolipidi, vitamine liposolubili, eicosanoidi, terpeni, steroidi (colesterolo)

5. Acidi nucleici. Struttura

PARTE SPECIFICA

6. Vie biogenetiche. La via dello shikimato (acido clorismico e derivati), del mevalonato. Terpeni: classificazione e biosintesi di monoterpeni, sesquiterpeni, diterpeni, sesterterpeni, triterpeni, tetraterpeni.

7. La via dell’acetato. Biosintesi degli acidi grassi: cere, steroli, sfingolipidi, trigliceridi (struttura, proprietà chimico-fisiche), acidi grassi insaturi, acidi grassi ramificati, prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Polichetidi: descrizione generale della biosintesi. Polichetidi aromatici, flavonoidi, cannabinoidi, aflatossine, tetracicline, macrolidi (ansa-macrolidi, macrolidi polienici).

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Il corso prevede una parte generale, una parte speciale e una di approfondimento.

Nella parte generale vengono svolti concetti introduttivi relativi alla composizione chimica degli alimenti e alla sicurezza alimentare. È anche messa in evidenza l’importanza di una buona alimentazione per il benessere della persona e l’esistenza di patologie legate all’assunzione di specifici nutrienti.

Nella parte speciale vengono invece trattati alcuni alimenti mettendo in evidenza la loro composizione chimica, eventuali effetti salutistici dati da specifici componenti e le analisi che si effettuano per garantire genuinità e qualità.

L'articolazione nei vari nuclei tematici dell'insegnamento è profondamente interconnessa, in quanto trattando gli alimenti nella parte speciale si rimanderà alla loro composizione chimica, alla proprietà salutistiche o alla presenza di problemi della loro assunzione descritti nella parte generale. Compatibilmente con le esigenze di approfondimento presentate dagli studenti in aula, si può prevedere un'articolazione dei vari temi nel seguente numero di ore orientative: punto 1 = 24 ore (3 CFU); punto 2 = 16 ore (2 CFU); punto 3 = 8 ore (1 CFU).

PARTE GENERALE – 3 CFU

Alimentazione e nutrizione. Nutrienti; Principi alimentari; Nutrienti semplici; Nutrienti essenziali; Macronutrienti; Micronutrienti; funzione plastica; funzione energetica; funzione bioregolatrice; fabbisogno alimentare; fabbisogno energetico; metabolismo basale; indice di massa corporea; piramide alimentare, livelli di assunzione giornaliera.

Acqua. Proprietà chimico-fisiche, legame a idrogeno, acqua negli alimenti, acqua libera; acqua legata; acqua di idratazione; acqua di cristallizzazione;acqua dello strato molecolare; acqua immobilizzata; attività dell’acqua; acqua destinata la consumo umano, acqua potabile; acqua di sorgente; acqua minerale naturale; caratteristiche di composizione; criteri organolettici; criteri idrogeologici; criteri fisici; criteri chimici; criteri microbiologici.

Micronutrienti. Sali minerali, micro e macroelementi e relative fonti alimentari, il loro ruolo nell’organismo, gli apporti di riferimento, biodisponibilità/bioaccessibilità, le modifiche a cui vanno incontro durante i processi di trasformazione/conservazione/cottura degli alimenti in cui sono contenuti. Vitamine idrosolubili: vitamine e vitameri, vitamine del gruppo B: tiamina; riboflavina; niacina; acido pantotenico; piridossina; biotina; acido folico; cobalammina; acido ascorbico; vitamine liposolubili; retinolo; carotenoidi; vitamina D; vitamina E; vitamina K.

Macronutrienti.

Carboidrati. Caratteristiche generali dei glucidi, aldosi, chetosi, monosaccaridi, scrittura dei monosaccaridi, emiacetalizzazione, mutuarotazione, anomero alfa; anomero beta, forme tautomeriche, zucchero riducente. Proprietà chimico- fisiche dei glucidi (solubilità, igroscopicità, punto crioscopico e punto ebulloscopico, cristallizzazione, conservanti, potere edulcorante, fermantazione). Monosaccatidi, glucosio; fruttosio; galattosio; galattosemia. Disaccaridi, legame glicosidico, saccarosio; zucchero invertito; lattosio; maltosio. Sciroppi, sciroppo di glucosio, sciroppo d’agave, sciroppo di malto, sciroppo d’acero, HFCS. Oligosaccaridi, polisaccaridi, omopolisaccaridi eteropolisaccaridi;amido; amilosio; amilopectina; processo di gelatinizzazione e di retrogradazione dell’amido, ruolo dell’amido nel pane, enzimi amiolitici; endoplitting; exosplitting; debranching; derivati dell’amido: amidi modificati, destrine; ciclodestrine; glicogeno; cellulosa.

Reazioni dei glicosidi: Gruppo carbonilico (riduzione, ossidazione, imbrunimento non enzimatico - caramellizzazione, Maillard – imbrunimento enzimatico) Reazione dell’emiacetale, reazione dei gruppi ossidrilici.

Sostanze edulcoranti: proprietà chimiche, la teoria del dolce (sistema donatore-accettore) gli impieghi, la classificazione, la produzione; potere dolcificante; edulcoranti naturali (fruttosio; dolcificanti bulk o polioli (sorbitolo; xilitolo; dulcitolo;maltitolo), maltodestrine; edulcoranti sintetici: Acesulfame K, Aspartame, Aspartame-acesulfame sale, Ciclammato, Neoesperidina DC, Saccarina, Sucralosio, Neotame, Steviosidi Rebauside A;Stevioside; Glisosidi steviolici; Neoesperidina; Saccarina; Sucralosio; Sweet protein; Taumatina; Monellina; Miracolina; Neotame.

Fibra alimentare: il suo ruolo nell’alimentazione, la descrizione delle diverse tipologie di fibre, la distinzione tra fibra solubile e insolubile, amido resistente; emicellulose (xilani, mannani e glucomannani, galattani e arabinogalattani), lignina, inulina; pectine; polisaccaridi delle alghe (alginati; agar, carragenine).

Pre e Probiotici: Microbiota; microbioma; alimento funzionale; alimenti funzionali naturali; alimenti funzionali arricchiti; alimenti funzionali supplementari; alimenti modificati; probiotici, lattobacilli, bifidobatteri, requisiti, azioni, prebiotici; simbiotici; fruttooligosaccaridi (FOS); neosugar, bifidina; acidi grassi a corta catena; xilooligosaccaride (XOS); polialcoli; oligosaccaridi non digeribili

Proteine. Caratteristiche chimiche dei singoli amminoacidi, proprietà acido-base, punto isoelettrico, amminoacido essenziale e amminoacido limitante, fenilchetonuria, caratteristiche delle proteine, legame peptidico, struttura primaria; strutturasecondaria; struttura terziaria; struttura quaternaria; valore nutrizionale delle proteine, amino acids score (AAS), digeribilità, net protein utilization (NPU); Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score (PDCAAS);complementarità delle proteine; proteine nobili. Reattività degli amminoacidi e proteine negli alimenti, denaturazione e degradazione, idrolisi, modificazioni chimiche di amminoacidi, peptidi e proteine in alimenti, reazione di addizione di Michael, reazione di racemizzazione. Analisi delle proteine: metodo Kjeldahl. Proteine e reazioni allergiche, reazioni allergiche, intolleranze.

Lipidi.Caratterizzazione chimico-fisica. Frazione saponificabile e non saponificabile, reazione di saponificazione. Lipidi saponificabili: acidi grassi, nomenclatura, saturi, insaturi; acidi grassi monoinsaturi (MUFA); acidi grassi diinsaturi (DUFA); acidi grassi poliinsaturi (PUFA); acidi grassi essenziali (AGE); acilgliceroli gliceridi; trigliceridi, digliceridi e monogliceridi; fosfolipidi; fosfogligeridi; sfingolipidi; glicolipidi; glicosildiacilgliceroli; glicosfingolipidi; cere; Lipidi insaponificabili: steroli; terpeni; terpenoidi, squalene; terpenoidi; carotenoidi. Irrancidimento; proossidanti (radicali, specie reattive, ROS) irrancidimento lipolitico; irrancidimento chetonico; irrancidimento ossidativo (autossidazione; fotossidazione). Antiossidanti; fattore antiossidante; antiossidante primario; antiossidante sinergico.

Fattori antinutrizionali: Caratteristiche generali (ruolo, meccanismo d’azione, classificazione); proteine (inibitori delle proteasi, inibitori delle amilasi, lectine, avidina); composti azotati (ODAP, ammine biogene); composti solforati (glucosinolati, sulforafano, goitrina); polifenoli (gossipolo, tannini); acidi organici (acido ossalico, acido fitico, acido erucico); zuccheri (alfa-galattosidi, saponine, glicosidi cianogenetici); alcaloidi (solanina, tomatina, alcaloidi chinolizidinici, vicina, convicina).

PARTE SPECIALE - Alimenti – 2 CFU

Cereali: Composizione cariossidi (mandorla fibrosa, cuticole, glumelle); Composizione in macro e micronutrienti; alterazioni e principali analisi (esame al microscopio, determinazione dell’umidità. Determinazione dell’acidità, determinazione del glutine, determinazione della cellulosa, determinazione delle ceneri, determinazione delle sostanze azotate). Frumento, composizione, proteine del frumento (albumine, globuline, gliadine, glutenine), glutine, celiachia, fattori antinutrizionali del frumento. Farine: classificazione, farinografo, alveografo di Chopin. Pane: composizione, agenti lievitanti (lievito compresso, lievito secco, lievito naturale, agenti lievitanti) additivi, processo di produzione (impastamento, fermentazione, formatura, cottura). Pasta: composizione, problematiche e frodi, analisi, processo di pastificazione (impastamento, trafilatura, essiccamento). Riso: classificazione (riso comune, riso semifino, riso fino, riso superfino, riso semigreggio, riso sbramato speciale, risone, riso integrale, riso paraboiled); produzione (risone, pulitura, sbramatura, sbiancatura, brillatura). Altri cereali: mais, segale, orzo, avena.

Alimenti lipidici:

Olio di oliva: oliva, fattori che incidono sulla composizione (cultivar, difesa fitosanitaria, periodo e metodi di raccolta); qualità, genuinità; fasi di produzione (cernita, lavaggio, molitura, frangitura, gramolatura, estrazione, conservazione); normativa e classificazione, categorie merceologiche dell’olio di oliva (vergine-extravergine; vergine; lampante-; olio raffinato olio di oliva; olio di sansa di oliva grezzo; olio di sansa raffinato; olio di sansa di oliva); processo di raffinazione (neutralizzazione, decolorazione, winterizzazione, deodorazione). Composizione: frazione saponificabile (gliceridi, acidi grassi, fosfolipidi, cere); frazione insaponificabile (pigmenti, steroli e alcoli triterpenici, squalene, composti fenolici). Analisi: Panel test; caratteristiche chimico- fisiche (acidità libera; numero di perossidi; potenzialità ossidativa, analisi spettrofotometrica UV, determinazione delle cere, analisi GC degli acidi grassi, analisi degli isomeri trans, analisi degli acidi grassi in posizione 2). Frodi e adulterazioni dell’olio di oliva.

Oli di semi: Caratteristiche generali, produzione, raffinazione (demucillaginazione, deacidificazione, decolorazione, deodorazione, demargarinizzazione); olio di arachide; olio di semi di girasole, olio di mais; olio di sesamo; olio di palma e palmisti; olio di colza; olio di soia; olio di cartamo; olio di vinaccioli; olio di cocco. Frittura: punto di fumo, trasformazioni della frazione triglicerica.

Alimenti proteici:

Latte: caratteristiche generali, differenza di composizione in latte di diversa origine animale; composizione, origine dei componenti e fattori che influenzano la composizione (fattori genetici, stato fisiologico, stato sanitario, fattori ambientali, alimentazione, fattori tecnologici). Caratterizzazione chimico-fisica: fase acquosa, fase lipidica, fase proteica. Proteine del latte: caseine (alfa, beta, k, gamma) e micelle caseiniche; sieroproteine (beta e alfa lattoalbumine, sieroalbumine, immunoglobuline, proteoso-peptoni, lattoferrina, ceruloplasmina, enzimi); proprietà funzionali di interesse tecnologico delle proteine; allergie. Lipidi del latte: trigliceridi, fosfolipidi, acidi grassi liberi. Carboidrati del latte: lattosio, glicoproteine, glucosio e galattosio. Vitamine e Sali minerali. Confronto latte materno e vaccino. Latte alimentare: definizione e classificazione, latte crudo, latte risanato: trattamenti termici: pastorizzazione (latte pastorizzato, latte fresco pastorizzato, latte pastorizzato di alta qualità), sterilizzazione (classica, UHT – diretto o uperizzazione; indiretto) trattamento misto (latte microfiltrato); parametri di controllo dei trattamenti termici (fosfatasi alcalina, perossidasi); effetti del riscaldamento sulla frazione nutrizionale (HMF, furosina). Difetti e alterazioni, adulterazioni (annacquamento e scrematura – indice crioscopico – aggiunta di sostanze).

APPROFONDIMENTI – 1 CFU

Argomenti di attualità (es. novel foods, contaminanti emergenti negli alimenti, prodotti biologici/biodinamici/OGM) nell’ambito della chimica degli alimenti concordati con gli studenti che, con le conoscenze e competenze acquisite, potranno approfondire e sviluppare una lettura critica. Gli approfondimenti coinvolgeranno attivamente gli studenti con l’elaborazione di presentazioni.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Parte Generale - Acqua 2 ore
• Parte Generale - Micronutrienti 4 ore
• Testi di riferimento: La chimica e gli alimenti, capitolo
• Parte Generale - Macronutrienti - Carboidrati 10 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Lipidi 4 ore
• Parte Generale - Macronutrienti - Proteine 4 ore
• Parte Speciale - Edulcoranti, Fibra dietetica, Fattori Antinutrizionali e Alimenti funzionali - 8 ore
• Parte Speciale - Cereali e prodotti cerealicoli, oli vegetali e latte - 8 ore
• Approfondimenti su tematiche di attualità - 8 ore

L’effettivo conseguimento dei risultati di apprendimento attesi da parte dello studente, in coerenza con gli obiettivi formativi dell’insegnamento, viene verificato attraverso la valutazione delle conoscenze acquisite nei due moduli che compongono l’insegnamento:

Modulo Chemistry of Food Natural Compounds (6 CFU):

La prova consiste in un esame orale, durante il quale lo studente dovrà rispondere a domande relative alla parte generale (concetti di base sulla composizione chimica degli alimenti, nutrienti e loro ruolo nell’organismo) e alla parte speciale (analisi di alimenti specifici, composizione chimica, proprietà nutrizionali, qualità e sicurezza), dimostrando la capacità di collegare le varie sezioni del programma.

Modulo Chemistry of Natural Compounds (6 CFU)

La prova consiste nella preparazione e nella presentazione di una tesina riguardante un argomento scelto dallo studente tra tutti quelli trattati nel corso. Durante la presentazione, la commissione rivolgerà allo studente le domande necessarie alla valutazione della sua preparazione.

Oltre alla preparazione specifica sugli argomenti d’esame, viene valutata la capacità di ragionamento critico, l’autonomia nello studio e la capacità di integrare conoscenze dei due moduli per formulare spiegazioni coerenti. La durata della prova orale complessiva è indicativamente di circa 20 minuti per modulo, variabile in funzione della preparazione e delle capacità espositive dello studente.

L’insegnamento non prevede prove intermedie; le date delle prove finali sono comunicate annualmente alle Segreterie e pubblicate su Infostud. Durante il corso, lo studente ha la possibilità di autovalutarsi grazie ai momenti di discussione e ripasso sui concetti svolti.

Il voto finale dell’insegnamento sarà calcolato come media aritmetica dei voti conseguiti nei due moduli. Per superare l’esame è necessario ottenere almeno 18/30 in ciascun modulo.

Per ottenere il massimo dei voti (30/30 e lode), lo studente deve dimostrare una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, saperli integrare logicamente e fornire spiegazioni coerenti tra i due moduli.

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
Per la parte generale e per le biomolecole un testo di Chimica organica di primo livello

Per la parte specifica: Medicinal Natural Products: A Biosynthetic Approach (III edition). Paul M. Dewick, John Wiley & Son LTD

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD
Mannina Luisa, Daglia Maria, Ritieni Alberto: la chimica degli Alimenti - Nutrienti e Aspetti Nutraceutici, CEA - Casa Editrice Ambrosiana

• Slide delle lezioni

Modulo: CHEMISTRY OF FOOD NATURAL COMPOUNDS
N/D
Modulo: CHEMISTRY OF FOOD

• Belitz, H. D.; Grosch, W. ; Schieberle, P. FOOD CHEMISTRY di Springer Nature, 4a Edizione
• Cappelli Patrizia; Vannucchi Vanna: Chimica Degli Alimenti. Conservazione e trasformazioni. Ed. Zanichelli, Bologna, 2005
• P. Cabras, A Martelli - Chimica degli alimenti - Piccin, Padova.
• P. Cabras, C. Tuberoso – Analisi dei prodotti alimentari – Piccin, Padova.

Obiettivi irrinunciabili del Corso Integrato

Al termine del corso lo studente deve:

• conoscere i parametri biochimico-molecolari, in campioni biologici ed in vivo, ai diversi livelli di organizzazione strutturale e funzionale: dalle molecole alle cellule, ai tessuti, agli organi, all’intero organismo.
• saper interpretare criticamente i reperti di laboratorio anche in rapporto a stati fisiopatologici.
• saper utilizzare i reperti laboratoristici ai fini della diagnosi e della prognosi.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Biochimica clinica generale:

Definizione e obiettivi della biochimica clinica.

Fonti di errore e variabilità dei dati di laboratorio e loro impatto sulla qualità e l'interpretazione dei dati.

Variabilità preanalitica e analitica

Variabilità biologica

Come vengono controllati gli errori e garantita la qualità.

L'efficienza diagnostica di un test clinico. L'interpretazione dei risultati dei test di laboratorio.

Biochimica clinica speciale:

Biochimica clinica metabolica.

Test clinici e principali alterazioni associate alle principali macromolecole nei fluidi biologici.

Proteine

Carboidrati

Lipidi

Esami clinici di laboratorio per lo studio della fisiopatologia di organi/tessuti.

Sangue

Rischio cardiaco e cardiovascolare

Funzione renale

Funzione epatica

Modulo: BIOCHEMISTRY
Il corso fornisce agli studenti una comprensione completa della Biochimica. La prima parte è dedicata al ripasso e all’approfondimento dei concetti fondamentali, con particolare enfasi sulla biochimica delle proteine. Queste basi costituiscono un prerequisito per la seconda parte del corso, in cui tali principi vengono applicati allo studio del metabolismo cellulare. Alla fine del corso, gli studenti avranno acquisito una conoscenza approfondita delle fondamenta biochimiche dei processi vitali.

Programma

• Amminoacidi e proteine

Struttura e funzione degli amminoacidi. Proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi. Attività ottica e stereoisomeria. Proprietà acido-base degli amminoacidi e curve di titolazione. Punto isoelettrico e principi dell’elettroforesi. Il legame peptidico e le sue caratteristiche. Organizzazione strutturale delle proteine. Diagramma di Ramachandran. Alfa-eliche, foglietti beta e anse beta. Tecniche biofisiche per la purificazione e l’analisi delle proteine.

Proteine fibrose (collagene, alfa-cheratina, fibroina): maturazione, struttura e funzione. Il ripiegamento proteico nella salute e nella malattia. Il dogma di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Clatrati. Effetto idrofobico. Chaperoni e chaperonine.

Globine: mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione della mioglobina. Funzione di saturazione. Struttura e funzione dell’emoglobina. Funzione di saturazione, equazione di Hill e cooperatività. Meccanismo stereochimico di Perutz. Allosteria e modulatori allosterici dell’emoglobina (2,3-BPG, anidride carbonica). Trasporto di ossigeno e anidride carbonica. Effetto Bohr. Modelli MWC e KNF. Emoglobinopatie: basi molecolari della malattia. Anemia falciforme.

Immunoglobuline: struttura e funzione. Struttura a domini, piega immunoglobulinica e riconoscimento dell’antigene. Regioni ipervariabili e regioni di impalcatura. Abzimi. Saggi immunologici.

• Enzimi

Nomenclatura e proprietà generali. Aspetti termodinamici della catalisi. Meccanismi e strategie catalitiche: catalisi acido-base, catalisi a ioni metallici, catalisi covalente, catalisi elettrostatica. Caratteristiche e meccanismi catalitici della ribonucleasi pancreatica, anidrasi carbonica e proteasi a serina (tripsina e chimotripsina).

Cinetica enzimatica. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Ipotesi dello stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten e significato dei parametri dello stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri: metodo della velocità iniziale. Grafici di Lineweaver-Burk ed Eadie-Hofstee. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista. Principi della spettrofotometria e legge di Lambert-Beer.

• Metabolismo

Introduzione al metabolismo: catabolismo, anabolismo e regolazione. Tipi di vie metaboliche e specializzazioni d’organo. ATP, NAD, FAD e il loro ruolo nel metabolismo.

Metabolismo dei carboidrati: glicolisi e meccanismi degli enzimi glicolitici. Destini alternativi del piruvato: fermentazione lattica e fermentazione alcolica. Regolazione della glicolisi. Gluconeogenesi e sua regolazione. Trasporto del glucosio (trasportatori GLUT). Regolazione ormonale: insulina e glucagone.

La via del pentoso fosfato: fasi ossidativa e non ossidativa. ROS e meccanismi di detossificazione dallo stress ossidativo: glutatione, glutatione reduttasi e perossidasi. Regolazione della via del pentoso fosfato.

Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenesi. Glicogenina. Meccanismi di regolazione.

Respirazione cellulare: destino metabolico del piruvato e ciclo di Krebs. Compartmentalizzazione e trasportatori del piruvato. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi e conversione del piruvato in acetil-CoA. Ciclo dell’acido citrico e sua regolazione. Reazioni cataplerotiche e anaplerotiche. Via del gliossilato.

Metabolismo lipidico: attivazione degli acidi grassi e trasporto mitocondriale. Carnitina aciltransferasi. Beta-ossidazione. Corpi chetonici come carburante energetico. Biosintesi degli acidi grassi. Navetta del citrato. Sintasi degli acidi grassi e sintesi del palmitato. Desaturazione. Regolazione della sintesi degli acidi grassi.

Metabolismo degli amminoacidi: introduzione al catabolismo degli amminoacidi. Glutammina e glutaminasi. Ciclo alanina-glucosio. PLP e transdeaminazione del glutammato. Ciclo dell’urea. Shunt aspartato-argininosuccinato. Destino degli scheletri carboniosi: amminoacidi glucogenici e chetogenici.

Fosforilazione ossidativa: trasporto elettronico e fosforilazione ossidativa. Mitocondri. Teoria chemiosmotica. DNA mitocondriale. Coenzima Q. Catena respiratoria mitocondriale, complessi I–V. Struttura molecolare e meccanismo dell’ATP sintasi. Inibitori della respirazione cellulare.

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY

Modulo: BIOCHEMISTRY

• Aminoacidi: struttura, proprietà chimico-fisiche e stereoisomeria
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4 Amino Acids and the Peptide Bond

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 4 Amino Acids

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Il legame peptidico, peptidi e proteine: caratteristiche e funzioni biologiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 4, 5 Amino Acids and the Peptide Bond; Proteins: Primary Structure

and Functions

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 5 Peptides and Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 3 Amino Acids, Peptides, and

Proteins

• Struttura delle proteine I: angoli di torsione, α-eliche, β-foglietti e plot di Ramachandran
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Struttura delle proteine II: proteine fibrose (collagene, cheratina, fibroina, elastina)
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Primary, Secondary, Tertiary Structure

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins

• Folding proteico: principi, chaperoni e malattie da misfolding
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 31 Completing the Protein Life Cycle: Folding, Processing, and

Degradation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 6 Protein Structure and Folding

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 4 The Three-Dimensional Structure

of Proteins (folding) + Ch. 5 Protein Function (misfolding

diseases)

• Mioglobina: struttura, funzione e trasporto di ossigeno nei tessuti
• Testi di riferimento: 1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493 2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662 3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451
• Emoglobina: struttura quaternaria, cooperatività e legame dell’ossigeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure (heme

proteins, myoglobin)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Emoglobinopatie: mutazioni, talassemie e basi molecolari delle malattie del sangue
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(hemoglobinopathies)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 7 Myoglobin and Hemoglobin

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Immunoglobuline: struttura anticorpale, classi e funzioni nel sistema immunitario
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 6 Proteins: Secondary, Tertiary, and Quaternary Structure

(immunoglobulins)

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Immune System Proteins

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 5 Protein Function

• Enzimi II: cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten e inibizione enzimatica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13 Enzymes—Kinetics and Specificity

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 9 Enzymes: Catalysis and Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Enzimi I: principi di catalisi, classificazione e proprietà generali
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 13, 14, 15 Kinetics, Mechanisms, Regulation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 8 Enzyme Kinetics; Ch. 9 Catalysis and

Mechanisms

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 6 Enzymes

• Glicolisi: principi, reazioni enzimatiche e regolazione
• Testi di riferimento: Garrett

& Grisham – Biochemistry: Ch. 18 Glycolysis

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Gluconeogenesi: vie biosintetiche del glucosio e regolazione ormonale
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 15 Gluconeogenesis

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway

• Via del pentoso fosfato e metabolismo del glicogeno
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 22 Gluconeogenesis, Glycogen Metabolism, and the Pentose Phosphate

Pathway

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 16 Glycogen Metabolism and Pentose Phosphate

Pathway

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 14 Glycolysis, Gluconeogenesis, and

the Pentose Phosphate Pathway + Ch. 15 The Metabolism of Glycogen

in Animals

• Complesso della piruvato deidrogenasi e ciclo di Krebs
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 19 The Tricarboxylic Acid Cycle

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 17 The Citric Acid Cycle

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 16 The Citric Acid Cycle

• Metabolismo lipidico: β-ossidazione e corpi chetonici
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 23 Fatty Acid Catabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 18 Lipid Metabolism

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 17 Fatty Acid Catabolism

• Metabolismo degli amminoacidi: catabolismo e vie anaplerotiche
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 25 Nitrogen Acquisition and Amino Acid Metabolism

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 19 Amino Acid Oxidation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 18 Amino Acid Oxidation and the

Production of Urea

• Fosforilazione ossidativa I: catena di trasporto degli elettroni e teoria chemiosmotica
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

• Fosforilazione ossidativa II: complessi respiratori, ATP sintasi e disaccoppianti
• Testi di riferimento: Garrett & Grisham – Biochemistry:

Ch. 20 Electron Transport and Oxidative Phosphorylation

Voet – Fundamentals of

Biochemistry: Ch. 20 Oxidative Phosphorylation

Nelson & Cox – Lehninger

Principles of Biochemistry: Ch. 19 Oxidative Phosphorylation

Prova scritta con domande a risposta multipa e a risposta aperta. Possibilità di domanda orale a fine scritto per migliorare il voto

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
Marcello Ciaccio, Clinical and Laboratory Medicine Textbook, Springer

Micahel Bishop, Clinical Chemistry: Principles, Techniques, and Correlations , Wolters Kluwer

Nader Rifai

Tietz, Fundamentals of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics, Elsevier

Modulo: BIOCHEMISTRY
Libri di testo consigliati

1) Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th Edition. Macmillan Editor (2021). ISBN 9781319381493

2) Voet D., Voet J.G,, Pratt C.W. Voet's Principles of Biochemistry Global Edition. John Wiley Sons Inc. (2018). ISBN 9781119451662

3) Garrett R., Grisham C. Biochemistry. 7th Edition. Cengage Learning, Inc (2023). ISBN 9780357728451

Modulo: CLINICAL BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
N/D
Modulo: BIOCHEMISTRY
N/D

Gli studenti impareranno a progettare algoritmi efficienti per risolvere comuni e importanti problemi computazionali
Obiettivi specifici 1. Conoscenza e comprensione dello studente alla fine del corso gli studenti avranno acquisito conoscenza su:
concetti fondamentali degli algoritmi pseudocodice tipi di dati e variabili strutture per il controllo del flusso strutture dati algoritmi di ricerca algoritmi di ordinamento ricorsione modello RAM Dizionari
2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione alla fine del corso lo studente sarà in grado di::
scrivere e comprendere i principali tipi di algoritmi progettare e implementare correttamente le funzioni applicare correttamente le strutture dati 3. Capacità critiche e di giudizio alla fine del corso lo studente sarà in grado di::
analizzare diversi tipi di algoritmo e identificare errori logici o di sintassi progettare i principali tipi di algoritmi .4. Capacità di comunicare quanto si è appreso alla fine del corso lo studente sarà in grado di:
spiegare chiaramente quanto progettato con l’opportuna terminologia documentare il proprio lavoro interpretare e descrivere il risultato di un algoritmo a personale tecnico e non 5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo lo studente dovrebbe essere in grado di
continuare ad imparare in modo autonomo usando documentazione di vario tipo riflettere in modo critico sul proprio lavoro collaborare con i pari durante le esercitazioni comunicando le proprie idee in modo chiaro e costruttivo

Obiettivi generali
Il corso si propone di fornire allo studente le competenze teoriche dei “Fondamenti di Biologia Chimica” attraverso lezioni frontali. Al termine del corso integrato, lo studente deve dimostrare di aver acquisito gli obiettivi specifici indicati di seguito:
Conoscenza e capacità di comprensione (knowledge and understanding): lo sviluppo delle conoscenze definite negli obiettivi didattici è ottenuto attraverso lezioni teoriche supportate da seminari. Applicazione della conoscenza e della comprensione: la conoscenza teorica acquisita attraverso il corso consente allo studente di valutare e applicare in modo indipendente i concetti di base elencati nel programma del corso. Capacità critiche e di giudizio: lo studio della letteratura scientifica attuale, supportato dalle conoscenze teoriche acquisite durante le lezioni, consente allo studente di essere in grado di valutare autonomamente e criticamente i concetti presentati e di effettuare ulteriori ricerche in letteratura per integrare le conoscenze. Abilità comunicative: la stesura di un riassunto di un articolo scientifico recente relativo al concetto di “Biologia Chimica I”, insieme al dialogo continuo con il docente e con gli altri studenti durante il corso, aiuterà lo studente a illustrare in modo chiaro e conciso le informazioni ottenute dai vari esperimenti, favorendo anche l'uso di un linguaggio tecnico scientifico adeguato. Capacità di apprendimento: le lezioni permettono allo studente di creare una solida base in termini di conoscenza della “Biologia Chimica I”. L'integrazione di queste conoscenze teoriche con quelle attuali.

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica II: il dogma centrale della Biologia Molecolare -
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi.
• Il sequenziamento degli acidi nucleici.
• Il ribosoma e la sintesi proteica
• Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici.
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici.
• Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi.
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici.
• Trasduzione del segnale I: tipi di recettori e proteine “scaffold”.
• Trasduzione del segnale II: interazioni DNA-proteina.

Gli argomenti saranno affrontati con una prospettiva chimico-biologica

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I

• La lezione introduce il concetto di Chemical Biology e descrive l'interazione tra chimica e biologia. Vengono presentate le principali applicazioni della disciplina in ambito biomedico, farmaceutico e biotecnologico, evidenziandone il ruolo nella ricerca scientifica moderna.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione presenta i principi della chimica dei tamponi, illustrandone il ruolo nel mantenimento del pH nei sistemi biologici e le principali applicazioni sperimentali. Vengono inoltre introdotti gli amminoacidi, descrivendone la struttura, le proprietà chimiche, le reazioni più comuni e la loro importanza come costituenti fondamentali delle proteine.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione descrive la classificazione e la struttura dei carboidrati, illustrandone le principali proprietà chimiche e le reazioni più rilevanti. Viene inoltre discusso il loro ruolo come molecole energetiche e strutturali nei sistemi biologici.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce la struttura e le proprietà dei nucleotidi, illustrando le principali reazioni chimiche e il loro ruolo nella costituzione degli acidi nucleici e nel metabolismo energetico. Vengono presentate alcune applicazioni nella ricerca biologica.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione affronta la classificazione dei lipidi e la struttura delle membrane biologiche. Sono descritte le principali proprietà chimiche dei lipidi, le loro reazioni più significative e la loro funzione nei processi cellulari e nella Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce il concetto di chemical probes e le principali strategie di marcatura di composti biologici. Vengono illustrate le applicazioni di queste tecniche nello studio delle biomolecole e nei moderni approcci di ricerca in Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica IIil dogma centrale della Biologia Molecolare
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi Il sequenziamento degli acidi nucleici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Ribosoma e sintesi proteica. Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici. Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Trasduzione del segnale II: tipi di recettori e proteine “scaffold” - interazioni DNA-proteina
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica II: il dogma centrale della Biologia Molecolare -
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi.
• Il sequenziamento degli acidi nucleici.
• Il ribosoma e la sintesi proteica
• Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici.
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici.
• Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi.
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici.
• Trasduzione del segnale I: tipi di recettori e proteine “scaffold”.
• Trasduzione del segnale II: interazioni DNA-proteina.

Gli argomenti saranno affrontati con una prospettiva chimico-biologica

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I

• La lezione introduce il concetto di Chemical Biology e descrive l'interazione tra chimica e biologia. Vengono presentate le principali applicazioni della disciplina in ambito biomedico, farmaceutico e biotecnologico, evidenziandone il ruolo nella ricerca scientifica moderna.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione presenta i principi della chimica dei tamponi, illustrandone il ruolo nel mantenimento del pH nei sistemi biologici e le principali applicazioni sperimentali. Vengono inoltre introdotti gli amminoacidi, descrivendone la struttura, le proprietà chimiche, le reazioni più comuni e la loro importanza come costituenti fondamentali delle proteine.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione descrive la classificazione e la struttura dei carboidrati, illustrandone le principali proprietà chimiche e le reazioni più rilevanti. Viene inoltre discusso il loro ruolo come molecole energetiche e strutturali nei sistemi biologici.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce la struttura e le proprietà dei nucleotidi, illustrando le principali reazioni chimiche e il loro ruolo nella costituzione degli acidi nucleici e nel metabolismo energetico. Vengono presentate alcune applicazioni nella ricerca biologica.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione affronta la classificazione dei lipidi e la struttura delle membrane biologiche. Sono descritte le principali proprietà chimiche dei lipidi, le loro reazioni più significative e la loro funzione nei processi cellulari e nella Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce il concetto di chemical probes e le principali strategie di marcatura di composti biologici. Vengono illustrate le applicazioni di queste tecniche nello studio delle biomolecole e nei moderni approcci di ricerca in Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica IIil dogma centrale della Biologia Molecolare
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi Il sequenziamento degli acidi nucleici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Ribosoma e sintesi proteica. Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici. Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Trasduzione del segnale II: tipi di recettori e proteine “scaffold” - interazioni DNA-proteina
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
L’esame verrà svolto in forma scritta seguita da una prova orale per confermare ed eventualmente migliorare il voto dello scritto

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 allo scritto. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente dei principali argomenti trattati nel corso, con particolare rilevanza agli differenti ambiti applicazione di “Chemical Biology”. La lode verrà assegnata, previo conseguimento di 30/30, agli studenti che abbiano dimostrato di aver raggiunto un livello superiore di conoscenza e di approfondimento delle materie con autonomia di studio, appropriatezza di linguaggio e ottime capacità comunicative.

Durante l’esame si verificherà la preparazione dello studente attraverso delle domande aperte e chiuse che richiedono l’applicazione delle conoscenze acquisite durante il corso nonché la sua capacità di discutere un problema attuale inerente alla ricerca adatta al corso. Il voto finale sarà una valutazione globale dell’esame scritto e del colloquio orale.

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
L’esame verrà svolto in forma scritta seguita da una prova orale per confermare ed eventualmente migliorare il voto dello scritto

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 allo scritto. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente dei principali argomenti trattati nel corso, con particolare rilevanza agli differenti ambiti applicazione di “Chemical Biology”. La lode verrà assegnata, previo conseguimento di 30/30, agli studenti che abbiano dimostrato di aver raggiunto un livello superiore di conoscenza e di approfondimento delle materie con autonomia di studio, appropriatezza di linguaggio e ottime capacità comunicative.

Durante l’esame si verificherà la preparazione dello studente attraverso delle domande aperte e chiuse che richiedono l’applicazione delle conoscenze acquisite durante il corso nonché la sua capacità di discutere un problema attuale inerente alla ricerca adatta al corso. Il voto finale sarà una valutazione globale dell’esame scritto e del colloquio orale.

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
1) Van Vranken, David & Weiss, Gregory. Introduction to Bioorganic Chemistry and Chemical Biology, 1st ed.; Garland Science: New York, 2013.

2) Foundations of Chemical Biology: 98 J. Pratt, C. Dobson, and J. Gerrard ISBN: 9780199248995

3) Voet's Principles of Biochemistry Global Edition, D. Voet, J. Voet and C. Pratt ISBN:978-1119451662

4) Articoli di ricerca recenti

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
N/D

FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
1) Van Vranken, David & Weiss, Gregory. Introduction to Bioorganic Chemistry and Chemical Biology, 1st ed.; Garland Science: New York, 2013.

2) Foundations of Chemical Biology: 98 J. Pratt, C. Dobson, and J. Gerrard ISBN: 9780199248995

3) Voet's Principles of Biochemistry Global Edition, D. Voet, J. Voet and C. Pratt ISBN:978-1119451662

4) Articoli di ricerca recenti

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
N/D

Obiettivi generali

Il corso mira a fornire allo studente le capacità teoriche di “Fundamentals of Chemical Biology” attraverso lezioni frontali e seminari. Al termine del corso integrato lo studente dovrà dimostrare di avere acquisito i seguenti obiettivi:

Obiettivi specifici

1. Conoscenza e comprensione dello studente- Knowledge and understanding (Dublino 1): lo sviluppo delle conoscenze definite negli obiettivi formativi viene ottenuto mediante lezioni frontali teoriche supportate da seminari.

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione - Applying knowledge and understanding (Dublino 2): le nozioni teoriche acquisite durante il corso consentono allo studente di valutare e applicare autonomamente i concetti di base elencati nel programma del corso sopra indicato.

3. Capacità critiche e di giudizio (prove lab, relaz scritte, etc) - Making judgements (Dublino 3): lo studio della letteratura scientifica attuale supportato da una conoscenza teorica maturata nelle lezioni frontali consentono allo studente di poter valutare autonomamente ed in modo critico i concetti presentati e di effettuare ulteriori ricerche bibliografiche per integrare le conoscenze.

4. Capacità di comunicare quanto si è appreso – Communication skills (Dublino 4): la stesura di un riassunto di un articolo scientifico recente inerente al concetto di “Chemical Biology” insieme al confronto continuo con il docente e gli altri studenti durante il corso, aiuterà lo studente ad illustrare in modo chiaro e conciso le informazioni ricavate dai vari esperimenti, favorendo anche l'utilizzo di un linguaggio tecnico scientifico idoneo

5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo – Learning skills (Dublino 5): le lezioni frontali consentono allo studente di creare una base solida in termini di conoscenza di “Chemical Biology”. L’integrazione di tali conoscenze teoriche con la letteratura scientifica attuale, favoriranno un aumento dell’autonomia della valutazione di concetti scientifici in base alla letteratura consultata attingendo a testi di riferimento e bibliografia, in lingua inglese.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica II: il dogma centrale della Biologia Molecolare -
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi.
• Il sequenziamento degli acidi nucleici.
• Il ribosoma e la sintesi proteica
• Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici.
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici.
• Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi.
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici.
• Trasduzione del segnale I: tipi di recettori e proteine “scaffold”.
• Trasduzione del segnale II: interazioni DNA-proteina.

Gli argomenti saranno affrontati con una prospettiva chimico-biologica

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I

• La lezione introduce il concetto di Chemical Biology e descrive l'interazione tra chimica e biologia. Vengono presentate le principali applicazioni della disciplina in ambito biomedico, farmaceutico e biotecnologico, evidenziandone il ruolo nella ricerca scientifica moderna.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione presenta i principi della chimica dei tamponi, illustrandone il ruolo nel mantenimento del pH nei sistemi biologici e le principali applicazioni sperimentali. Vengono inoltre introdotti gli amminoacidi, descrivendone la struttura, le proprietà chimiche, le reazioni più comuni e la loro importanza come costituenti fondamentali delle proteine.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione descrive la classificazione e la struttura dei carboidrati, illustrandone le principali proprietà chimiche e le reazioni più rilevanti. Viene inoltre discusso il loro ruolo come molecole energetiche e strutturali nei sistemi biologici.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce la struttura e le proprietà dei nucleotidi, illustrando le principali reazioni chimiche e il loro ruolo nella costituzione degli acidi nucleici e nel metabolismo energetico. Vengono presentate alcune applicazioni nella ricerca biologica.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione affronta la classificazione dei lipidi e la struttura delle membrane biologiche. Sono descritte le principali proprietà chimiche dei lipidi, le loro reazioni più significative e la loro funzione nei processi cellulari e nella Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce il concetto di chemical probes e le principali strategie di marcatura di composti biologici. Vengono illustrate le applicazioni di queste tecniche nello studio delle biomolecole e nei moderni approcci di ricerca in Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica IIil dogma centrale della Biologia Molecolare
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi Il sequenziamento degli acidi nucleici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Ribosoma e sintesi proteica. Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici. Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Trasduzione del segnale II: tipi di recettori e proteine “scaffold” - interazioni DNA-proteina
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning

L’esame verrà svolto in forma scritta seguita da una prova orale per confermare ed eventualmente migliorare il voto dello scritto

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 allo scritto. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente dei principali argomenti trattati nel corso, con particolare rilevanza agli differenti ambiti applicazione di “Chemical Biology”. La lode verrà assegnata, previo conseguimento di 30/30, agli studenti che abbiano dimostrato di aver raggiunto un livello superiore di conoscenza e di approfondimento delle materie con autonomia di studio, appropriatezza di linguaggio e ottime capacità comunicative.

Durante l’esame si verificherà la preparazione dello studente attraverso delle domande aperte e chiuse che richiedono l’applicazione delle conoscenze acquisite durante il corso nonché la sua capacità di discutere un problema attuale inerente alla ricerca adatta al corso. Il voto finale sarà una valutazione globale dell’esame scritto e del colloquio orale.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
1) Van Vranken, David & Weiss, Gregory. Introduction to Bioorganic Chemistry and Chemical Biology, 1st ed.; Garland Science: New York, 2013.

2) Foundations of Chemical Biology: 98 J. Pratt, C. Dobson, and J. Gerrard ISBN: 9780199248995

3) Voet's Principles of Biochemistry Global Edition, D. Voet, J. Voet and C. Pratt ISBN:978-1119451662

4) Articoli di ricerca recenti

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
N/D

Obiettivi generali

Il corso mira a fornire allo studente le capacità teoriche di “Fundamentals of Chemical Biology” attraverso lezioni frontali e seminari. Al termine del corso integrato lo studente dovrà dimostrare di avere acquisito i seguenti obiettivi:

Obiettivi specifici

1. Conoscenza e comprensione dello studente- Knowledge and understanding (Dublino 1): lo sviluppo delle conoscenze definite negli obiettivi formativi viene ottenuto mediante lezioni frontali teoriche supportate da seminari.

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione - Applying knowledge and understanding (Dublino 2): le nozioni teoriche acquisite durante il corso consentono allo studente di valutare e applicare autonomamente i concetti di base elencati nel programma del corso sopra indicato.

3. Capacità critiche e di giudizio (prove lab, relaz scritte, etc) - Making judgements (Dublino 3): lo studio della letteratura scientifica attuale supportato da una conoscenza teorica maturata nelle lezioni frontali consentono allo studente di poter valutare autonomamente ed in modo critico i concetti presentati e di effettuare ulteriori ricerche bibliografiche per integrare le conoscenze.

4. Capacità di comunicare quanto si è appreso – Communication skills (Dublino 4): la stesura di un riassunto di un articolo scientifico recente inerente al concetto di “Chemical Biology” insieme al confronto continuo con il docente e gli altri studenti durante il corso, aiuterà lo studente ad illustrare in modo chiaro e conciso le informazioni ricavate dai vari esperimenti, favorendo anche l'utilizzo di un linguaggio tecnico scientifico idoneo

5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo – Learning skills (Dublino 5): le lezioni frontali consentono allo studente di creare una base solida in termini di conoscenza di “Chemical Biology”. L’integrazione di tali conoscenze teoriche con la letteratura scientifica attuale, favoriranno un aumento dell’autonomia della valutazione di concetti scientifici in base alla letteratura consultata attingendo a testi di riferimento e bibliografia, in lingua inglese.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica II: il dogma centrale della Biologia Molecolare -
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi.
• Il sequenziamento degli acidi nucleici.
• Il ribosoma e la sintesi proteica
• Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici.
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici.
• Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi.
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici.
• Trasduzione del segnale I: tipi di recettori e proteine “scaffold”.
• Trasduzione del segnale II: interazioni DNA-proteina.

Gli argomenti saranno affrontati con una prospettiva chimico-biologica

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I

• La lezione introduce il concetto di Chemical Biology e descrive l'interazione tra chimica e biologia. Vengono presentate le principali applicazioni della disciplina in ambito biomedico, farmaceutico e biotecnologico, evidenziandone il ruolo nella ricerca scientifica moderna.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione presenta i principi della chimica dei tamponi, illustrandone il ruolo nel mantenimento del pH nei sistemi biologici e le principali applicazioni sperimentali. Vengono inoltre introdotti gli amminoacidi, descrivendone la struttura, le proprietà chimiche, le reazioni più comuni e la loro importanza come costituenti fondamentali delle proteine.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione descrive la classificazione e la struttura dei carboidrati, illustrandone le principali proprietà chimiche e le reazioni più rilevanti. Viene inoltre discusso il loro ruolo come molecole energetiche e strutturali nei sistemi biologici.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce la struttura e le proprietà dei nucleotidi, illustrando le principali reazioni chimiche e il loro ruolo nella costituzione degli acidi nucleici e nel metabolismo energetico. Vengono presentate alcune applicazioni nella ricerca biologica.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione affronta la classificazione dei lipidi e la struttura delle membrane biologiche. Sono descritte le principali proprietà chimiche dei lipidi, le loro reazioni più significative e la loro funzione nei processi cellulari e nella Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.
• La lezione introduce il concetto di chemical probes e le principali strategie di marcatura di composti biologici. Vengono illustrate le applicazioni di queste tecniche nello studio delle biomolecole e nei moderni approcci di ricerca in Chemical Biology.
• Testi di riferimento: Il materiale didattico comprende le slide delle lezioni, articoli scientifici selezionati dalla letteratura internazionale e capitoli di libri di testo consigliati dal docente, che saranno resi disponibili durante il corso.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II

• Introduzione ai fondamenti di Chimica Biologica IIil dogma centrale della Biologia Molecolare
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Acidi nucleici DNA e RNA: struttura e sintesi Il sequenziamento degli acidi nucleici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Ribosoma e sintesi proteica. Le proteine: livelli strutturali, moduli e domini proteici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• La predizione della struttura delle proteine e gli strumenti informatici. Tecniche di purificazione delle proteine e introduzione ai metodi di analisi
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Enzimi: fondamenti di cinetica enzimatica e meccanismi catalitici
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning
• Trasduzione del segnale II: tipi di recettori e proteine “scaffold” - interazioni DNA-proteina
• Testi di riferimento: Capitoli pertinenti in uno qualsiasi dei libri di testo consigliati e diapositive delle lezioni disponibili in E-learning

L’esame verrà svolto in forma scritta seguita da una prova orale per confermare ed eventualmente migliorare il voto dello scritto

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 allo scritto. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente dei principali argomenti trattati nel corso, con particolare rilevanza agli differenti ambiti applicazione di “Chemical Biology”. La lode verrà assegnata, previo conseguimento di 30/30, agli studenti che abbiano dimostrato di aver raggiunto un livello superiore di conoscenza e di approfondimento delle materie con autonomia di studio, appropriatezza di linguaggio e ottime capacità comunicative.

Durante l’esame si verificherà la preparazione dello studente attraverso delle domande aperte e chiuse che richiedono l’applicazione delle conoscenze acquisite durante il corso nonché la sua capacità di discutere un problema attuale inerente alla ricerca adatta al corso. Il voto finale sarà una valutazione globale dell’esame scritto e del colloquio orale.

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
1) Van Vranken, David & Weiss, Gregory. Introduction to Bioorganic Chemistry and Chemical Biology, 1st ed.; Garland Science: New York, 2013.

2) Foundations of Chemical Biology: 98 J. Pratt, C. Dobson, and J. Gerrard ISBN: 9780199248995

3) Voet's Principles of Biochemistry Global Edition, D. Voet, J. Voet and C. Pratt ISBN:978-1119451662

4) Articoli di ricerca recenti

Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY I
N/D
Modulo: FUNDAMENTALS OF CHEMICAL BIOLOGY II
N/D

Al termine del corso, lo studente sarà in grado di: Conoscenze e comprensione: Descrivere le proprietà chimico-fisiche delle principali biomolecole: amminoacidi, proteine, nucleotidi, acidi nucleici, carboidrati, lipidi.Spiegare le basi molecolari della bioenergetica e le principali leggi della termodinamica applicate ai sistemi biologici.Comprendere l'organizzazione e la funzione delle membrane biologiche e i meccanismi di trasporto di soluti. Comprendere il ruolo e la funzione degli enzimi, incluse cinetica enzimatica, meccanismi di inibizione e regolazione allosterica. Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Applicare conoscenze teoriche per interpretare il comportamento delle biomolecole in diversi contesti biologici e sperimentali. Comprendere e descrivere le tecniche di purificazione e analisi delle proteine e degli acidi nucleici (es. cromatografia, elettroforesi).Autonomia di giudizio Valutare criticamente semplici dati biochimici derivanti da esperimenti o simulazioni. Distinguere le caratteristiche strutturali e funzionali delle biomolecole in funzione del loro ruolo biologico. Abilità comunicative :Comunicare con linguaggio tecnico adeguato i concetti fondamentali della biochimica a interlocutori sia specialisti che non specialisti. Capacità di apprendimento: Acquisire un metodo di studio autonomo utile per affrontare discipline successive come biochimica clinica, biologia molecolare o farmacologia.

Il corso introduce gli studenti ai principi fondamentali della genetica generale e umana, con particolare enfasi sulla struttura e la funzione del genoma, sulla variazione a livello di popolazione, sui moderni approcci bioinformatici e sulle basi molecolari delle malattie ereditarie umane. Al termine del corso gli studenti avranno una visione unificata di come l’informazione genetica è organizzata, trasmessa, analizzata e interpretata nell’uomo e di come questi concetti si traducano in contesti di ricerca, clinici e forensi. Inoltre, lo studente disporrà di strumenti pratici e teorici per risolvere problemi genetici e utilizzare banche dati per l’archiviazione, la gestione, l’analisi e la visualizzazione di grandi quantità di dati genetici.

The organization of the human genome:

Features of the human genome. Nuclear genome, repetitive elements.

Focus on "special" chromosomes: X chromosome, Y chromosome and mtDNA.

Normal and pathological genetic variation:

Mutations, variants and polymorphisms.

Molecular features, origin, mutation rate and localization of the main classes of the human genome variants (nucleotide substitutions, indels, and micro- and mini- satellytes, copy number variants, presence/absence of transposable elements). Effect of age, sex and genomic position on mutation rates.

Human genome evolution: allelic and non-allelic sequences. Orthologous, paralogous and gametologous sequences. Crossing over and gene conversion, role of segmental duplications and non-allelic homologous recombination in genome evolution and human diseases.

Relevance of transposable elements in the human genome.

The unstable DNA: expansion of the number of repetitions of microsatellite and minisatellite. Anticipation, pre-mutation.

The "1000 Genomes" project.

Genetic counselling:

Genetic inheritance in man. Patterns of Mendelian inheritance: recessive and dominant inheritance; autosomal, X-linked, Y- linked, pseudoautosomal.

Pedigree analysis and interpretations.

Human population genetics:

The Hardy-Weinberg equilibrium. The law of H-W in genetic counselling.

Inbreeding and its importance in the onset of rare recessive diseases; calculation of the inbreeding coefficient in population and in pedigree.

Mutation (unidirectional and bi-directional models)

Model of Genetic drift (effective population size).

Recurrent mutation and genetic drift on the incidence of genetic diseases in populations.

Natural selection. Directional and balanced selection.

Phylogenetic tree: UPGMA, MP tree, genetic distances (Fst). Y chromosome phylogenetic tree. Molecular dating using rho and ASD (SNPs and STRs). The use of modern genetic variation to study Human history (Phylogeography).

Mapping the human genes:

Methods for mapping genes in humans.

The linkage analysis, the method of lod scores.

haplotypes and linkage disequilibrium; mapping of multifactorial traits and odd ratio.

La prova d’esame ha l’obiettivo di verificare il livello di conoscenza ed approfondimento degli argomenti del programma dell’insegnamento e la capacità di ragionamento sviluppata dallo studente. La valutazione è espressa in trentesimi (voto minimo 18/30, voto massimo 30/30 con lode).

La valutazione consiste di due colloqui orali svolti nello stesso giorno dai due docenti di riferimento relativamente agli argomenti trattati nei Moduli I e II. L’esame complessivamente consente di verificare il raggiungimento degli obiettivi in termini di conoscenze e competenze acquisite, così come le abilità comunicative. Nelle prove orali vengono valutate la proprietà di linguaggio, la chiarezza espositiva e la capacità critica di fronte a problemi genetici/genomici. Il tempo dedicato alle prove è di circa 40 minuti complessivi per i colloqui orali. Il voto finale risulterà dalla media fra le due prove orali.

“Human Molecular Genetics” 4th Edition, Strachan & Read

"Genetics of population" Hedrick 3th edition Jones and Bartlett

“Human Molecular Genetics” 4th Edition, Strachan & Read

"Genetics of population" Hedrick 3th edition Jones and Bartlett

Obbiettivo formativo principale è l'acquisizione da parte dello studente di una conoscenza di base della struttura del DNA e della sua influenza sui principali processi biologici della trascrizione, replicazione, ricombinazione e riparo. Lo studente dovrà apprendere in dettaglio i meccanismi di questi processi biologici approfondendo in particolare l'influenza della variabilità conformazionale e della topologia del DNA sul legame con le proteine che rivestono un ruolo di primo piano in tali processi, in particolare i componenti del replisoma, dei complessi di trascrizione e della struttura della cromatina.
Obbiettivi specifici: 1. Conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà apprendere i meccanismi di base dell’omeostasi cellulare e della regolazione genica e le tecniche di Biologia Molecolare più utilizzate. 2. Abilità di applicare conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà essere in grado di applicare le conoscenze acquisite alla discussione di argomenti di interesse generale per la ricerca in Biologia Molecolare. 3.Abilità di giudizio critico: Lo studente dovrà dimostrare abilità di giudizio critico nella risoluzione di problemi legati a progetti teorici e pratici di Biologia Molecolare e dovrà saper comunicare le sue conclusioni ai colleghi e al docente in modo efficace. 4. Lo studente dovrà dimostrare di saper applicare i concetti appresi nell’ambito di un futuro impiego professionale nel campo della Biologia Molecolare.

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Programma della parte I

IL DNA polimorfico - I componenti chimici del DNA: basi, zuccheri e scheletro fosfodiesterico, cenni sulla loro sintesi prebiotica. (0.2 cfu). La struttura base della forma B: inquadramento storico, metodologie di studio e di rappresentazione.(0.2) Le conformazioni alternative: le forme A e Z, le strutture inusuali (cruciformi, tetraelicoidali) (0.2). La variabilità conformazionale: i parametri angolari e i loro gradi di libertà. Curvatura intrinseca e curvabilità. (0.2) La topologia del DNA: avvolgimento e superavvolgimento; il numero di legame; le topoisomerasi (0.2) IL Codice Genetico La decifrazione del codice. Struttura, funzione ed evoluzione del codice (0.2) La Replicazione del DNA Meccanica della replicazione del DNA in sistemi modello circolari e lineari (0.2). Organizzazione dei repliconi, apparato enzimatico di supporto, problemi topologici. (0.2). Mutabilità e riparo del DNA (0.2). La Trascrizione del DNA. La trascrizione nei procarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento (0.1). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro. (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: la riprogrammazione dell'oloenzima. (0.2). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: attivazione e repressione; gli operoni (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: regolazione della terminazione e attenuazione. (0.1). La trascrizione negli eucarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento.(0.2). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro negli eucarioti (0.1). I fattori di trascrizione eucariotici: complessità ed integrazione dei segnali (0.2). Regolazione coordinata dell'azione delle tre RNA polimerasi eucaristiche (0.1). L'Organizzazione strutturale dei genomi. Gli strumenti per decifrare i genomi: sequenziamento e banche dati. Cenni di bioinformatica (0.1) L'organizzazione dei genomi tra sequenze codificanti, DNA di supporto e DNA egoista (0.1) La necessità di compattare i genomi; diverse soluzioni di un unico problema. La cromatina procariotica: componenti e gradi di compattamento. Implicazioni funzionali (0.2) La cromatina eucariotica: componenti e gradi di compattamento. La struttura del nucleosoma (0.2). Eterocromatina ed eucromatina: gli effetti funzionali dell'organizzazione cromatinica. (0.2) La struttura cromatinica dei promotori e i meccanismi di modificazione e controllo: acetilazione e deacetilazione complessi di remodeling, altre modificazioni post-traduzionali e varianti geniche degli istoni (0.2) Sistemi in vitro per lo studio della cromatina e dei suoi effetti sulla trascrizione (0.1) La struttura dei cromosomi: centromeri, telomeri ed origini di replicazione (0.2). La metilazione del DNA e l’impatto dell’epigenetica (0.3).

Tecniche di Biologia Molecolare (sequenziamento acidi nucleici, tecniche di clonaggio, tecniche di studio dell’espressione genica e delle interazioni DNA-proteine) (0.5 CFU)

Esercitazioni su preparazione e purificazione di DNA ed RNA, PCR, Real-time PCR, uso di sistemi reporter, sistemi elettroforetici per analisi del DNA (1 CFU).

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Programma della parte I

IL DNA polimorfico - I componenti chimici del DNA: basi, zuccheri e scheletro fosfodiesterico, cenni sulla loro sintesi prebiotica. (0.2 cfu). La struttura base della forma B: inquadramento storico, metodologie di studio e di rappresentazione.(0.2) Le conformazioni alternative: le forme A e Z, le strutture inusuali (cruciformi, tetraelicoidali) (0.2). La variabilità conformazionale: i parametri angolari e i loro gradi di libertà. Curvatura intrinseca e curvabilità. (0.2) La topologia del DNA: avvolgimento e superavvolgimento; il numero di legame; le topoisomerasi (0.2) IL Codice Genetico La decifrazione del codice. Struttura, funzione ed evoluzione del codice (0.2) La Replicazione del DNA Meccanica della replicazione del DNA in sistemi modello circolari e lineari (0.2). Organizzazione dei repliconi, apparato enzimatico di supporto, problemi topologici. (0.2). Mutabilità e riparo del DNA (0.2). La Trascrizione del DNA. La trascrizione nei procarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento (0.1). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro. (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: la riprogrammazione dell'oloenzima. (0.2). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: attivazione e repressione; gli operoni (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: regolazione della terminazione e attenuazione. (0.1). La trascrizione negli eucarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento.(0.2). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro negli eucarioti (0.1). I fattori di trascrizione eucariotici: complessità ed integrazione dei segnali (0.2). Regolazione coordinata dell'azione delle tre RNA polimerasi eucaristiche (0.1). L'Organizzazione strutturale dei genomi. Gli strumenti per decifrare i genomi: sequenziamento e banche dati. Cenni di bioinformatica (0.1) L'organizzazione dei genomi tra sequenze codificanti, DNA di supporto e DNA egoista (0.1) La necessità di compattare i genomi; diverse soluzioni di un unico problema. La cromatina procariotica: componenti e gradi di compattamento. Implicazioni funzionali (0.2) La cromatina eucariotica: componenti e gradi di compattamento. La struttura del nucleosoma (0.2). Eterocromatina ed eucromatina: gli effetti funzionali dell'organizzazione cromatinica. (0.2) La struttura cromatinica dei promotori e i meccanismi di modificazione e controllo: acetilazione e deacetilazione complessi di remodeling, altre modificazioni post-traduzionali e varianti geniche degli istoni (0.2) Sistemi in vitro per lo studio della cromatina e dei suoi effetti sulla trascrizione (0.1) La struttura dei cromosomi: centromeri, telomeri ed origini di replicazione (0.2). La metilazione del DNA e l’impatto dell’epigenetica (0.3).

Tecniche di Biologia Molecolare (sequenziamento acidi nucleici, tecniche di clonaggio, tecniche di studio dell’espressione genica e delle interazioni DNA-proteine) (0.5 CFU)

Esercitazioni su preparazione e purificazione di DNA ed RNA, PCR, Real-time PCR, uso di sistemi reporter, sistemi elettroforetici per analisi del DNA (1 CFU).

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
Le modalita di verifica dell’ apprendimento includono una valutazione finale scritta ed, eventualmente, orale.

Durante le verifiche verranno valutati: il possesso dei concetti di base della disciplina, il modo di esprimersi e linguaggio utilizzato, che dovrà essere corretto e appropriato.

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Le modalita di verifica dell’ apprendimento includono una valutazione finale scritta ed, eventualmente, orale.

Durante le verifiche verranno valutati: il possesso dei concetti di base della disciplina, il modo di esprimersi e linguaggio utilizzato, che dovrà essere corretto e appropriato.

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Obbiettivi generali:

Obbiettivo formativo principale è l'acquisizione da parte dello studente di una conoscenza di base della struttura del DNA e della sua influenza sui principali processi biologici della trascrizione, replicazione, ricombinazione e riparo. Lo studente dovrà apprendere in dettaglio i meccanismi di questi processi biologici approfondendo in particolare l'influenza della variabilità conformazionale e della topologia del DNA sul legame con le proteine che rivestono un ruolo di primo piano in tali processi, in particolare i componenti del replisoma, dei complessi di trascrizione e della struttura della cromatina.

Obbiettivi specifici:

1. Conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà apprendere i meccanismi di base dell’omeostasi cellulare e della regolazione genica e le tecniche di Biologia Molecolare più utilizzate.

2. Abilità di applicare conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà essere in grado di applicare le conoscenze acquisite alla discussione di argomenti di interesse generale per la ricerca in Biologia Molecolare.

3.Abilità di giudizio critico: Lo studente dovrà dimostrare abilità di giudizio critico nella risoluzione di problemi legati a progetti teorici e pratici di Biologia Molecolare e dovrà saper comunicare le sue conclusioni ai colleghi e al docente in modo efficace.

4. Lo studente dovrà dimostrare di saper applicare i concetti appresi nell’ambito di un futuro impiego professionale nel campo della Biologia Molecolare.

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Programma della parte I

IL DNA polimorfico - I componenti chimici del DNA: basi, zuccheri e scheletro fosfodiesterico, cenni sulla loro sintesi prebiotica. (0.2 cfu). La struttura base della forma B: inquadramento storico, metodologie di studio e di rappresentazione.(0.2) Le conformazioni alternative: le forme A e Z, le strutture inusuali (cruciformi, tetraelicoidali) (0.2). La variabilità conformazionale: i parametri angolari e i loro gradi di libertà. Curvatura intrinseca e curvabilità. (0.2) La topologia del DNA: avvolgimento e superavvolgimento; il numero di legame; le topoisomerasi (0.2) IL Codice Genetico La decifrazione del codice. Struttura, funzione ed evoluzione del codice (0.2) La Replicazione del DNA Meccanica della replicazione del DNA in sistemi modello circolari e lineari (0.2). Organizzazione dei repliconi, apparato enzimatico di supporto, problemi topologici. (0.2). Mutabilità e riparo del DNA (0.2). La Trascrizione del DNA. La trascrizione nei procarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento (0.1). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro. (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: la riprogrammazione dell'oloenzima. (0.2). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: attivazione e repressione; gli operoni (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: regolazione della terminazione e attenuazione. (0.1). La trascrizione negli eucarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento.(0.2). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro negli eucarioti (0.1). I fattori di trascrizione eucariotici: complessità ed integrazione dei segnali (0.2). Regolazione coordinata dell'azione delle tre RNA polimerasi eucaristiche (0.1). L'Organizzazione strutturale dei genomi. Gli strumenti per decifrare i genomi: sequenziamento e banche dati. Cenni di bioinformatica (0.1) L'organizzazione dei genomi tra sequenze codificanti, DNA di supporto e DNA egoista (0.1) La necessità di compattare i genomi; diverse soluzioni di un unico problema. La cromatina procariotica: componenti e gradi di compattamento. Implicazioni funzionali (0.2) La cromatina eucariotica: componenti e gradi di compattamento. La struttura del nucleosoma (0.2). Eterocromatina ed eucromatina: gli effetti funzionali dell'organizzazione cromatinica. (0.2) La struttura cromatinica dei promotori e i meccanismi di modificazione e controllo: acetilazione e deacetilazione complessi di remodeling, altre modificazioni post-traduzionali e varianti geniche degli istoni (0.2) Sistemi in vitro per lo studio della cromatina e dei suoi effetti sulla trascrizione (0.1) La struttura dei cromosomi: centromeri, telomeri ed origini di replicazione (0.2). La metilazione del DNA e l’impatto dell’epigenetica (0.3).

Tecniche di Biologia Molecolare (sequenziamento acidi nucleici, tecniche di clonaggio, tecniche di studio dell’espressione genica e delle interazioni DNA-proteine) (0.5 CFU)

Esercitazioni su preparazione e purificazione di DNA ed RNA, PCR, Real-time PCR, uso di sistemi reporter, sistemi elettroforetici per analisi del DNA (1 CFU).

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I

Le modalita di verifica dell’ apprendimento includono una valutazione finale scritta ed, eventualmente, orale.

Durante le verifiche verranno valutati: il possesso dei concetti di base della disciplina, il modo di esprimersi e linguaggio utilizzato, che dovrà essere corretto e appropriato.

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Obbiettivi generali:

Obbiettivo formativo principale è l'acquisizione da parte dello studente di una conoscenza di base della struttura del DNA e della sua influenza sui principali processi biologici della trascrizione, replicazione, ricombinazione e riparo. Lo studente dovrà apprendere in dettaglio i meccanismi di questi processi biologici approfondendo in particolare l'influenza della variabilità conformazionale e della topologia del DNA sul legame con le proteine che rivestono un ruolo di primo piano in tali processi, in particolare i componenti del replisoma, dei complessi di trascrizione e della struttura della cromatina.

Obbiettivi specifici:

1. Conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà apprendere i meccanismi di base dell’omeostasi cellulare e della regolazione genica e le tecniche di Biologia Molecolare più utilizzate.

2. Abilità di applicare conoscenze e comprensione: Lo studente dovrà essere in grado di applicare le conoscenze acquisite alla discussione di argomenti di interesse generale per la ricerca in Biologia Molecolare.

3.Abilità di giudizio critico: Lo studente dovrà dimostrare abilità di giudizio critico nella risoluzione di problemi legati a progetti teorici e pratici di Biologia Molecolare e dovrà saper comunicare le sue conclusioni ai colleghi e al docente in modo efficace.

4. Lo studente dovrà dimostrare di saper applicare i concetti appresi nell’ambito di un futuro impiego professionale nel campo della Biologia Molecolare.

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Programma della parte I

IL DNA polimorfico - I componenti chimici del DNA: basi, zuccheri e scheletro fosfodiesterico, cenni sulla loro sintesi prebiotica. (0.2 cfu). La struttura base della forma B: inquadramento storico, metodologie di studio e di rappresentazione.(0.2) Le conformazioni alternative: le forme A e Z, le strutture inusuali (cruciformi, tetraelicoidali) (0.2). La variabilità conformazionale: i parametri angolari e i loro gradi di libertà. Curvatura intrinseca e curvabilità. (0.2) La topologia del DNA: avvolgimento e superavvolgimento; il numero di legame; le topoisomerasi (0.2) IL Codice Genetico La decifrazione del codice. Struttura, funzione ed evoluzione del codice (0.2) La Replicazione del DNA Meccanica della replicazione del DNA in sistemi modello circolari e lineari (0.2). Organizzazione dei repliconi, apparato enzimatico di supporto, problemi topologici. (0.2). Mutabilità e riparo del DNA (0.2). La Trascrizione del DNA. La trascrizione nei procarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento (0.1). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro. (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: la riprogrammazione dell'oloenzima. (0.2). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: attivazione e repressione; gli operoni (0.1). I sistemi di regolazione della trascrizione nei procarioti: regolazione della terminazione e attenuazione. (0.1). La trascrizione negli eucarioti: il macchinario trascrizionale e i segnali di posizionamento.(0.2). L'approccio metodologico allo studio della trascrizione: i sistemi di trascrizione in vitro negli eucarioti (0.1). I fattori di trascrizione eucariotici: complessità ed integrazione dei segnali (0.2). Regolazione coordinata dell'azione delle tre RNA polimerasi eucaristiche (0.1). L'Organizzazione strutturale dei genomi. Gli strumenti per decifrare i genomi: sequenziamento e banche dati. Cenni di bioinformatica (0.1) L'organizzazione dei genomi tra sequenze codificanti, DNA di supporto e DNA egoista (0.1) La necessità di compattare i genomi; diverse soluzioni di un unico problema. La cromatina procariotica: componenti e gradi di compattamento. Implicazioni funzionali (0.2) La cromatina eucariotica: componenti e gradi di compattamento. La struttura del nucleosoma (0.2). Eterocromatina ed eucromatina: gli effetti funzionali dell'organizzazione cromatinica. (0.2) La struttura cromatinica dei promotori e i meccanismi di modificazione e controllo: acetilazione e deacetilazione complessi di remodeling, altre modificazioni post-traduzionali e varianti geniche degli istoni (0.2) Sistemi in vitro per lo studio della cromatina e dei suoi effetti sulla trascrizione (0.1) La struttura dei cromosomi: centromeri, telomeri ed origini di replicazione (0.2). La metilazione del DNA e l’impatto dell’epigenetica (0.3).

Tecniche di Biologia Molecolare (sequenziamento acidi nucleici, tecniche di clonaggio, tecniche di studio dell’espressione genica e delle interazioni DNA-proteine) (0.5 CFU)

Esercitazioni su preparazione e purificazione di DNA ed RNA, PCR, Real-time PCR, uso di sistemi reporter, sistemi elettroforetici per analisi del DNA (1 CFU).

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I

Le modalita di verifica dell’ apprendimento includono una valutazione finale scritta ed, eventualmente, orale.

Durante le verifiche verranno valutati: il possesso dei concetti di base della disciplina, il modo di esprimersi e linguaggio utilizzato, che dovrà essere corretto e appropriato.

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY II
N/D
Modulo: MOLECULAR BIOLOGY AND APPLIED MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY I
Lewin's Genes XII (Krebs, Goldstein and Kilpatrick)

Molecular Biology Of The Gene (Watson)

Il corso mira a fornire allo studente le capacità teoriche di “Principles of Medicinal chemistry” attraverso lezioni frontali e seminari. Al termine del corso integrato lo studente dovrà dimostrare di avere acquisito i seguenti obiettivi: Obiettivi specifici 1. Conoscenza e comprensione dello studente- Knowledge and understanding (Dublino 1): lo sviluppo delle conoscenze definite negli obiettivi formativi viene ottenuto mediante lezioni frontali teoriche supportate da seminari. 2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione - Applying knowledge and understanding (Dublino 2): le nozioni teoriche acquisite durante il corso consentono allo studente di valutare e applicare autonomamente i concetti di base elencati nel programma del corso sopra indicato. 3. Capacità critiche e di giudizio (prove lab, relazioni scritte, etc) - Making judgements (Dublino 3): lo studio della letteratura scientifica attuale supportato da una conoscenza teorica maturata nelle lezioni frontali consentono allo studente di poter valutare autonomamente ed in modo critico i concetti presentati e di effettuare ulteriori ricerche bibliografiche per integrare le conoscenze. 4. Capacità di comunicare quanto si è appreso – Communication skills (Dublino 4): la stesura di un riassunto di un articolo scientifico recente inerente al concetto di “Medicinal Chemistry” insieme al confronto continuo con il docente e gli altri studenti durante il corso, aiuterà lo studente ad illustrare in modo chiaro e conciso le informazioni ricavate dai vari esperimenti, favorendo anche l'utilizzo di un linguaggio tecnico scientifico idoneo 5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo – Learning skills (Dublino 5): le lezioni frontali consentono allo studente di creare una base solida in termini di conoscenza di “Medicinal Chemistry”. L’integrazione di tali conoscenze teoriche con la letteratura scientifica attuale, favoriranno un aumento dell’autonomia della valutazione di concetti scientifici in base alla letteratura consultata attingendo a testi di riferimento e bibliografia, in lingua inglese.

Obiettivi generali

Il corso di si prefigge di fornire allo studente nozioni di base relative alla biofarmaceutica e alla tecnologia farmaceutica, e ai sistemi a rilascio controllato e di targeting specifico con particolare riferimento alle molecole biologiche. Lo studio del modo in cui i principi attivi possono essere efficacemente veicolati e distribuiti specificatamente nei siti e tessuti di interesse, è necessario per massimizzare l’effetto dei farmaci cercando di ridurne la tossicità.

Le lezioni e le attività seminariali concorrono a sviluppare le seguenti competenze:

• conoscere le problematiche formulative, produttive e di controllo delle forme farmaceutiche convenzionali e non convenzionali, con particolare attenzione alle relative norme nazionali ed internazionali;
• valutare l’impiego delle categorie presentate durante il corso secondo principi di qualità, sicurezza e sostenibilità economica.

Obiettivi specifici

1. Conoscenza e comprensione dello studente:

• elementi di base relativi alla formulazione, preparazione, classificazione e controllo dei medicinali;
• aspetti regolatori, nazionali ed internazionali, alla formulazione, preparazione, classificazione e controllo delle forme farmaceutiche convenzionali ed innovative

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• seguire le principali fasi della produzione controllo dei medicinali, con particolare riguardo ai problemi normativi ed alla loro sicurezza;
• sviluppare conoscenze e competenze atte ad una corretta valutazione, selezione, informazione e utilizzo nel rispetto della normativa vigente e delle esigenze cliniche dei pazienti dei prodotti in esame.

3. Capacità critiche e di giudizio

Le lezioni, le attività seminariali, le esercitazioni numeriche e le attività pratiche in laboratorio consentono allo studente di:

• valutare gli aspetti gestionali, tecnologici e pratici relativi alla preparazione, produzione, controllo, distribuzione e vendita controllo dei medicinali;
• identificare e valutare i rischi correlati alla realizzazione, al controllo ed all’impiego dei medicinali.

4. Capacità di comunicare quanto si è appreso

Durante il corso sono previsti momenti di confronto e di dibattito, coordinati dal docente, volti a verificare la capacità di comunicare/trasmettere quanto appreso dallo studente.

5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo

Lo studente troverà l’approfondimento di quanto udito a lezione sui testi consigliati. Questo lavoro di ricerca e di valutazione critica dei testi servirà a potergli far ritrovare gli argomenti trattati anche in futuro quando ormai i ricordi delle nozioni impartite in aula saranno sfumati.

La prova finale consiste nella stesura, nella presentazione e nella discussione di una relazione scritta, elaborata autonomamente dallo studente, che documenti in modo organico il problema affrontato e tutte le attività compiute nell'ambito del tirocinio formativo. La discussione si svolge di fronte alla Commissione di laurea che, sulla base della carriera dello studente e della valutazione della relazione, stabilisce il voto di laurea. La prova finale richiede la presentazione e discussione di una tesi elaborata in modo originale dallo studente sotto la guida di un relatore. La tesi documenta il lavoro individuale dello studente (6 CFU). La votazione di laurea è assegnata da una apposita commissione, nominata dal Preside, in seduta pubblica e tiene conto dell'intero percorso di studio dello studente. Il voto di ammissione all'esame di laurea è dato dalla media aritmetica dei voti degli esami di profitto. In sede di laurea, al voto di ammissione, così come determinato in base ai precedenti punti, la commissione di laurea può aggiungere, sulla base della valutazione dell’impegno profuso e della qualità dell’esposizione, fino a un massimo di 7 punti per la tesi compilativa e 11 punti per la tesi sperimentale. La lode può essere eventualmente proposta dal relatore solo se si raggiunge il punteggio complessivo di 110/110 e deve essere approvata all'unanimità.

Le attività di tirocinio comprendono una prova di idoneità di Advanced English Skills (6 CFU) e lo svolgimento di un tirocinio formativo (3 CFU) presso strutture esterne convenzionate (aziende, enti pubblici) o laboratori di ricerca universitari ha come obiettivo quello di dotare il laureato di esperienze utili ad affrontare l’ingresso nel mondo del lavoro.

Al termine delle attività di tirocinio lo studente sarà in grado di:

Conoscenze e comprensione

• Applicare conoscenze acquisite durante il percorso di studio a contesti reali di lavoro, integrando competenze di biologia molecolare, chimica farmaceutica, informatica e chimica degli alimenti o dei composti naturali.
• Comprendere le dinamiche organizzative e operative di laboratori di ricerca, aziende o enti pubblici, inclusi protocolli, standard di qualità e sicurezza.
• Applicare conoscenze linguistiche avanzate (Advanced English Skills) per comunicare efficacemente in contesti scientifici e professionali internazionali.

Capacità di applicare conoscenza e comprensione

• Identificare problemi reali e sviluppare progetti o soluzioni tecnologiche adeguate, utilizzando approcci professionali e strumenti metodologici appropriati.
• Svolgere attività pratiche di laboratorio o analitiche con autonomia crescente, rispettando protocolli, procedure di sicurezza e standard di qualità.
• Collaborare con personale senior e con colleghi, contribuendo attivamente alla risoluzione di problemi, anche in contesti multidisciplinari.

Autonomia di giudizio

• Valutare criticamente problemi e situazioni reali, prendendo decisioni motivate e proponendo soluzioni efficaci.
• Saper individuare punti di forza e criticità delle proprie scelte operative e dei risultati ottenuti durante il tirocinio.

Abilità comunicative

• Redigere relazioni tecniche e report scientifici chiari e coerenti sul progetto sviluppato durante il tirocinio.
• Presentare oralmente il lavoro svolto, illustrando obiettivi, metodologie, risultati e valutazioni critiche.
• Comunicare efficacemente in lingua inglese in ambito scientifico e professionale.

Capacità di apprendimento

• Sviluppare autonomia e capacità di adattamento in contesti professionali o di ricerca, imparando a risolvere problemi complessi in modo creativo e ragionato.
• Integrare le conoscenze teoriche acquisite durante il percorso di studio con l’esperienza pratica, per facilitare l’ingresso nel mondo del lavoro o in ulteriori percorsi di studio avanzati.

L’effettivo conseguimento dei risultati attesi per le Internship Activities viene valutato attraverso una prova unica di idoneità, che integra:

Prova di Advanced English Skills (6 CFU, 48 ore di lezione frontale): la verifica mira ad accertare le competenze linguistiche avanzate dello studente, necessarie per comunicare in contesti scientifici e professionali.

Tirocinio formativo (3 CFU, 75 ore): svolto presso laboratori universitari, aziende o enti convenzionati, sotto la supervisione di un responsabile interno o esterno. La valutazione tiene conto del completamento delle ore previste e della capacità dello studente di affrontare un problema reale, sviluppare un progetto e proporre soluzioni in maniera autonoma e motivata, anche all’interno di un gruppo di lavoro con personale senior.

L’idoneità è rilasciata solo se entrambe le componenti risultano soddisfacenti. In caso positivo, lo studente consegue il riconoscimento dei CFU previsti. La valutazione non prevede un punteggio numerico, ma una certificazione di idoneità basata sull’effettiva partecipazione, il completamento delle attività e la prova di lingua.

Obiettivi generali

Obiettivo generale del corso è di trasferire agli studenti le conoscenze dello stato dell’arte del machine learning e della biologia computazionale a seguito dell’avvento di tecnologie di sequenziamento massivo per la produzione di dati genomici e proteomici. Tali basi sono necessarie poi per permettere agli studenti di raggiungere le competenze per una corretta analisi delle problematiche proprie dell’area e la capacità di progettazione ed implementazione di un software adatto alla risoluzione del problema proposto. Pertanto il percorso formativo è finalizzato alla formazione di una figura professionale che sia in grado di intervenire nella risoluzione e gestione di progetti informatici in ambito biomolecolare, con particolare riferimento alle tecniche di machine learning.

Obiettivi specifici

Il corso si propone di formare persone esperte di tecniche di machine learning nelle analisi dei dati biomedici e progettisti di sistemi software che possiedano le conoscenze di base della biologia molecolare e degli strumenti bio-informatici utilizzati per affrontare la gestione dell'enorme flusso di dati generati in questo settore. Persone con tale profilo professionale dovranno essere in grado, partendo dalla piattaforma sperimentale di produzione dei dati (saranno particolarmente dettagliate le problematiche derivanti dai dati prodotti con sequenziamento massivo), di stabilire quali siano gli algoritmi di interesse per l'analisi dei dati grezzi del progetto, con particolare riferimento agli algoritmi di machine learning. Dovranno inoltre acquisire una sensibilità critica ed essere in grado di definire un protocollo di analisi dei dati tenendo conto delle risorse di calcolo disponibili e, di conseguenza, ottimizzare l'analisi. Al termine del corso, gli studenti presenteranno anche strumenti da loro sviluppati per la gestione, l'integrazione e l'interrogazione delle enormi quantità di dati prodotti dalle analisi al fine di ottenere risultati finali biologici, efficaci e fruibili. Tali strumenti seguiranno gli standard richiesti nello sviluppo software tipici della comunità bioinformatica.

1. Applicazione di conoscenza e comprensione:

Gli obiettivi formativi sono realizzati attraverso lezioni frontali, attività di laboratorio ed esercitazioni nelle quali sono previste simulazioni di progetti di lavoro, svolgimento in classe o discussione con partecipazione diretta degli studenti relativamente a problemi e all’analisi di casi di studio.

2. Autonomia di giudizio:

Gli studenti del corso acquisiranno la capacità di elaborare informazioni complesse e/o frammentarie (ad esempio dovranno gestire dati di sequenze annotate solo in parte, ossia solo alcune di esse saranno associate ad un intervallo cromosomico di un organismo sequenziato, e spesso annotate in maniera non standard) e dovranno pervenire ad una modellazione dei dati pensata in maniera originale ed autonoma, scelta coerentemente con l'ambito biologico del proprio progetto sperimentale.

3. Abilità comunicative:

Gli studenti saranno in grado di dialogare con i ricercatori dell'area biomedica, in modo chiaro, logico ed efficace, utilizzando gli strumenti metodologici acquisiti durante il corso e attraverso termini propri della biologia computazionale. L'acquisizione di queste competenze sarà testata attraverso una verifica orale e diversi progetti sviluppati in laboratorio.

4. Capacità di apprendimento:

Gli studenti dovranno aver acquisito la capacità critica, originale ed autonoma di rapportarsi a problematiche proprie dei progetti di biologia computazionale e di applicare autonomamente le conoscenze acquisite durante il corso in vista di un'eventuale prosecuzione degli studi a livello superiore (laurea specialistica) o nella più ampia prospettiva di approfondimento culturale e professionale nel caso di un impiego nell’area biomedica/bioinformatica.

Ripasso di Algebra Lineare e Calcolo Vettoriale, Probabilità e Distribuzioni, Ottimizzazione, Modelli e Dati, Riduzione della Dimensionalità, Modelli di Mixture Gaussiana, Support Vector Machines

Mathematics for Machine Learning by Marc Peter Deisenroth, A. Aldo Faisal, and Cheng Soon Ong. Published by Cambridge University Press. 2010

Obiettivi generali Il corso di Chimica Farmaceutica e Tossicologica 2 si prefigge di insegnare allo studente, in diverse categorie terapeutiche, i farmaci che rappresentano pietre miliari nel trattamento delle relative patologie, il processo di drug discovery che ha portato alla loro identificazione, le relazioni tra struttura chimica e attività biologica, la eventuale sintesi chimica, il meccanismo molecolare, gli effetti farmacologici e tossicologici, i principali effetti collaterali, la possibilità di trattamenti combinati, i risvolti sociali e economici. Obiettivi specifici 1. Conoscenza e comprensione dello studente Lo studente conoscerà tutti gli aspetti suddetti intorno ai farmaci del sistema nervoso, sia deprimenti (neurolettici, ansiolitici, ipnotici-sedativi, anticonvulsivanti, anti-Parkinson) che stimolanti (analettici, antidepressivi), ai farmaci analgesici narcotici e non narcotici, ai farmaci cardiovascolari (antiaritmici, vasodilatatori delle coronarie, antiipertensivi, diuretici, ipolipidemizzanti), ai farmaci del sistema nervoso autonomo (adrenergico e colinergico), agli steroidi sessuali e corticali. 2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione Al termine del corso lo studente saprà riconoscere un farmaco appartenente ad una categoria succitata da un altro non facente parte della stessa area terapeutica. Saprà quali sono le più rilevanti relazioni struttura-attività in una serie di farmaci, e quali sono i punti del farmaco che possono essere modificati chimicamente e quali invece non possono essere alterati pena perdita di attività biologica. Conoscerà le principali reazioni organiche che portano alla sintesi di vari farmaci. Saprà quali sono i requisiti chimici affinché una molecola sia ligando di un particolare recettore, enzima o canale ionico che rappresenta il target di farmaci noti. Conoscerà i problemi terapeutici più importanti e diffusi e le soluzioni terapeutiche a disposizione del medico per far fronte e trattare efficacemente le varie patologie. 3. Capacità critiche e di giudizio (prove lab, relaz scritte, etc) Le lezioni saranno tutte interattive, in cui il docente porrà agli studenti continue domande per stimolare gli stessi e sviluppare il loro senso critico. Tali domande serviranno anche a valutare e a sollecitare gli studenti a fare collegamenti con tutto quello studiato finora, evitando di considerare lo studio della materia uno studio fine a se stesso ma integrando la chimica farmaceutica alla luce delle conoscenze già acquisite, sia di tipo chimico (chimica inorganica, organica, biochimica) che di tipo biologico (anatomia, fisiologia, patologia, farmacologia, farmacognosia, tossicologia). 4. Capacità di comunicare quanto si è appreso La valutazione dello studio dello studente sarà effettuato unicamente con una prova orale, che verterà su tutti gli argomenti del programma, mettendo alla prova la capacità di comunicazione dello studente rispetto a quanto ha appreso. 5. Capacità di proseguire lo studio in modo autonomo Lo studente troverà l’approfondimento di quanto udito a lezione sui testi consigliati. Questo lavoro di ricerca servirà a potergli far ritrovare gli argomenti trattati anche in un futuro quando ormai i ricordi delle nozioni impartite in aula saranno sfumati. I testi rimarranno il punto di riferimento dello studente che saprà dove andare a ritrovare nel dettaglio le nozioni in parte dimenticate.

Programma d’Esame di Chimica Farmaceutica

(Prof. A. Mai, Dr. F. Fiorentino)

Antistaminici

Panoramica generale. Appunti sugli antistaminici classici anti-H1. Formula generale, mepiramina, antazolina, difenidramina, prometazina.

Neurolettici Fenotiazinici

Ipotesi eziologiche sulla schizofrenia. Scoperta della clorpromazina. Clorpromazina: relazioni struttura-attività (SAR). Perazina e fenazina. Trifluoperazina, tioridazina, mesoridazina, perfenazina, proclorperazina, flufenazina, trifluoperazina. Clorprotixene, tiotixene. Forme depot dei neurolettici fenotiazinici e tioxantenici. Antipsicotici atipici: clozapina, clotiapina, loxapina, perlapina.

Neurolettici Butirrofenonici

Scoperta dell’aloperidolo. Aloperidolo: SAR. Trifluperidolo, spiperone, droperidolo, penfluridolo, fluspirilene, pimozide.

Ansiolitici

Scoperta delle benzodiazepine (clordiazepossido). Il recettore GABA_A per il GABA; il recettore delle benzodiazepine (BZR). BZR: agonisti completi (es. diazepam, flunitrazepam), agonisti inversi (es. β–carboline), antagonisti (es. flumazenil). Attività terapeutiche delle benzodiazepine: clordiazepossido, diazepam, nordiazepam, bromazepam, nitrazepam, clonazepam, flunitrazepam, clorazepato di potassio, lorazepam, oxazepam, alprazolam, triazolam. SAR delle benzodiazepine. Metabolismo delle benzodiazepine. Agonisti BZR non-benzodiazepinici (Z-drugs): zolpidem, zaleplon, zopiclone. Agonisti parziali BZR: imidazenil, bretazenil.

Ipnotici-Sedativi

Barbiturici: meccanismo d’azione sul recettore GABA_A, formula generale. Requisiti di lipofilia/idrofilia e SAR. Amobarbital, aprobarbital, butabarbital, pentobarbital, secobarbital, tiopentale, fenobarbital, mefobarbital, ciclobarbital, esobarbital. Tiopentale sodico. Metabolismo dei barbiturici. Agonisti della melatonina: ramelteon.

Anticonvulsivanti

Aminoacidi eccitatori (glutammato) e inibitori (GABA): biosintesi e catabolismo. Recettori ionotropici e metabotropici. Farmaci che agiscono sul GABA: valproato di sodio, gabapentin, tiagabina, barbiturici, primidone, benzodiazepine, felbamato, topiramato. Farmaci che agiscono sul glutammato: felbamato, topiramato, lamotrigina. Bloccanti dei canali Ca²⁺ di tipo T: succinimidi (etosuccimide, metosuccimide, fensuccimide), ossazolidindioni (trimetadione), valproato di sodio, zonisamide. Attivatori dei canali K⁺: retigabina. Bloccanti dei canali Na⁺: idantoine (fenitoina, mefenitoina).

Farmaci Anti-Parkinson

Biosintesi e catabolismo di dopamina e noradrenalina. Ipotesi eziologiche sulla malattia di Parkinson (PD). L-DOPA, carbidopa, benserazide. Inibitori delle MAO: selegilina, rasagilina. Inibitori delle COMT: tolcapone, entacapone. Amantadina, memantina. Bromocriptina, pergolide e agonisti dopaminergici. Anticolinergici: triessifenidile, prociclidina, biperidene.

Antidepressivi

Ipotesi monoaminergica.

NSRI (inibitori non selettivi della ricaptazione):

• Triciclici: imipramina, clomipramina, trimipramina, amitriptilina, doxepina, dothiepin
• Non triciclici: venlafaxina, duloxetina

NSRI (inibitori selettivi della ricaptazione della noradrenalina):

• Triciclici/tetraciclici: desipramina, nortriptilina, butriptilina, amoxapina, maprotilina, mianserina
• Non triciclici: nisoxetina, atomoxetina, reboxetina

SSRI (inibitori selettivi della ricaptazione della serotonina): zimelidina e nor-zimelidina, fluoxetina e nor-fluoxetina, paroxetina, talopram e talsupram, citalopram e desmetilcitalopram, sertralina e desmetilsertralina, fluvoxamina

DNRI (inibitori della ricaptazione di dopamina/noradrenalina): bupropione, mazindolo, amitifadina

SARI (inibitori della ricaptazione e antagonisti della serotonina): trazodone

NaSSA (antagonisti selettivi di noradrenalina/serotonina): mirtazapina

Inibitori delle MAO: iproniazide, fenelzina, tranilcipromina, moclobemide

Ipotesi ipercolinergica: mecamylamina

Ipotesi melatoninergica: agomelatina

Ipotesi glutammatergica: ketamina

Analgesici Oppioidi

Alcaloidi dell’oppio: morfina, codeina, tebaina, papaverina. Oppioidi endogeni: encefaline ed endorfine. Meccanismo degli agonisti del recettore µ-oppioide. Recettori oppioidi: µ, κ, δ, NOR. Morfina: struttura, stereochimica, SAR. Modello di Beckett e Casy.

Farmacocinetica: morfina, 6-acetilmorfina, eroina, codeina. Idromorfone e idrocodone; ossimorfone, ossicodone.

Sostituzioni in posizione N17 (agonisti e antagonisti): naloxone, naltrexone, nalorfina, nalbufina, N-fenetilmorfina. Semplificazione molecolare: morfinani: N-metilmorfinano, levorfanolo, destrometorfano, levalorfano, N-fenetillevorfanolo, butorfanolo; benzomorfani: metazocina, fenazocina, pentazocina, bremazocina; 4-fenilpiperidine e 4-anilinopiperidine: meperidina, ketobemidone, fentanil, sufentanil, alfentanil, remifentanil; 3-fenilpropilamine: metadone, acetilmetadolo, destro- e levo-propoxifene, loperamide, difenossilato.

Complicazione molecolare: oripavine: etorfina, diprenorfina, buprenorfina. Modelli del recettore µ-oppioide: Beckett & Casy (1954 e 1971), Portoghese (1965 e 1981), Snyder (1976).

Farmaci del Sistema Nervoso Adrenergico

Noradrenalina e adrenalina: SAR, recettori adrenergici. Agonisti β-selettivi: isoprenalina, orciprenalina, isoetarina, tert-butilnoradrenalina, terbutalina, salbutamolo.

Semplificazione della struttura delle catecolamine: sinefrina, fenilefrina, metaraminolo; efedrina, norefedrina; anfetamina, metamfetamina.

Agonisti α-selettivi: nafazolina, clonidina, α-metilDOPA. Antagonisti α-selettivi: prazosina, terazosina, doxazosina; mirtazapina.

Antagonisti β-selettivi: dicloroisoprenalina, pronetalolo, propranololo.

Ariletanolamine vs arilpropilamine. Oxprenololo, pindololo, nadololo. Bloccanti β1-selettivi: acebutololo, atenololo, metoprololo, betaxololo. β1-bloccanti “intelligenti”: xamoterolo.

Farmaci Antipertensivi

Adrenergici e antiadrenergici: prazosina, clonidina, α-metilDOPA, β-bloccanti.

Inibitori dell’ACE: confronto tra catalisi e inibizione dell’ACE e della carbossipeptidasi A, sviluppo dei primi composti guida a partire dal teprotide, captopril, enalapril ed enalaprilato (SAR), lisinopril, fosinopril e fosinoprilato.

Sartani: confronto strutturale tra angiotensina II e S-8308, losartan, eprosartan.

Farmaci Antibatterici

La cellula batterica e i meccanismi d'azione dei farmaci antibatterici. Strategie di resistenza ai farmaci antibatterici.

Agenti antibatterici che inibiscono la sintesi della parete cellulare.

Penicilline: meccanismo d’azione, resistenza alle penicilline, relazioni struttura-attività, sensibilità acida, penicillina G, penicillina V, penicilline resistenti agli acidi, penicilline resistenti alle β-lattamasi (meticillina, nafcilina, oxacillina, cloxacillina, flucloxacillina e dicloxacillina), aminopenicilline (ampicillina, amoxicillina, bacampicillina, pivampicillina), ureidopenicilline (azlocillina, mezlocillina, piperacillina).

Cefalosporine: cefalosporina C, SAR e modificazioni strutturali, cefalosporine di prima generazione (cefalotina, cefalexina e cefadroxil), di seconda generazione (cefamicina C, cefoxitina, cefuroxima, cefuroxima axetil), di terza e quarta generazione (ceftazidima, cefotaxima, ceftizoxima, ceftriaxone, cefepime, cefpirome).

Carbapenemi (Tienamicina, imipenem, meropenem, ertapenem). Inibitori delle β-lattamasi (meccanismo d’azione, acido clavulanico, sulbactam, sulbactam pivoxal e tazobactam).

Agenti antibatterici che inibiscono la sintesi proteica. Cloramfenicolo, macrolidi (eritromicina, claritromicina, azitromicina).

Farmaci che agiscono sulla trascrizione e replicazione degli acidi nucleici: chinoloni e fluorochinoloni (acido nalidixico, enoxacina, ciprofloxacina, levofloxacina, moxifloxacina, besifloxacina).

Farmaci Antivirali: l’esempio dei composti anti-HIV

Virus e malattie virali, struttura generale dei virus, struttura del virus HIV. La trascrittasi inversa e lo sviluppo degli inibitori della trascrittasi inversa.

Inibitori nucleosidici della trascrittasi inversa (NRTI): didanosina (fasi di attivazione metabolica), zidovudina, lamivudina, emcitrabina, abacavir (fasi di attivazione metabolica), stavudina, zalcitabina, adefovir dipivoxil, tenofovir disoproxil (fasi di attivazione metabolica).

Inibitori non nucleosidici della trascrittasi inversa (NNRTI): nevirapina, delavirdina, efavirenz, etravirina, rilpivirina.

Inibitori della proteasi dell’HIV: enzima proteasi dell’HIV (inclusi il sito di legame del substrato e il meccanismo di catalisi), principi alla base della progettazione degli inibitori della proteasi dell’HIV, saquinavir (incluso lo sviluppo a partire dal dipeptide Phe-Pro), ritonavir, lopinavir, indinavir, nelfinavir, palinavir, amprenavir, darunavir (inclusa la loro progettazione e sviluppo), atazanavir.

Inibitori dell’ingresso virale nelle cellule e dell’integrasi: enfuvirtide, maraviroc.

Farmaci Antitumorali

Introduzione e cause del cancro, oncogeni e proto-oncogeni, difetti genetici, alterazioni delle vie di trasduzione del segnale e della regolazione del ciclo cellulare, apoptosi e p53, telomeri.

Farmaci che agiscono direttamente sugli acidi nucleici: antracicline (doxorubicina, daunorubicina, epirubicina, idarubicina), mitoxantrone, amsacrina.

Agenti alchilanti e metallanti: clorometina, melfalan, clorambucile, ifosfamide, ciclofosfamide, cisplatino, carboplatino, oxaliplatino.

Antimetaboliti. Inibitori della diidrofolato reduttasi: reazioni catalizzate dalla DHFR e ruolo dell’acido folico, metotrexato, pemetrexed. Inibitori della timidilato sintasi: reazioni catalizzate dalla timidilato sintasi, 5-fluorouracile (fasi di attivazione metabolica). Inibitori della DNA polimerasi: citarabina, gemcitabina, fludarabina. Antagonisti delle purine: 6-mercaptopurina e 6-tioguanina.

Inibitori delle protein-chinasi: legame dell’ATP all’EGFR. Gefitinib (inclusa la progettazione e sviluppo del farmaco), erlotinib, lapatinib, vandetanib, imatinib (inclusa la progettazione e sviluppo), nilotinib, dasatinib, sorafenib (inclusa la progettazione e sviluppo).

Farmaci del Sistema Nervoso Centrale: 24 ore

Analgesici Oppioidi: 8 ore

Sistema Nervoso Adrenergico e Farmaci Antipertensivi: 8 ore

Farmaci Antibatterici: 12 ore

Farmaci Antivirali: 10 ore

Farmaci Antitumorali: 10 ore

Le modalità di valutazione del corso sono caratterizzate da un appello di esame orale fissato per ogni mese dell’anno, escluso il mese di agosto. Il docente è disponibile a tenere inoltre, per ciascun appello, un eventuale posticipo (su richiesta degli studenti) dopo 15 giorni rispetto all’appello inserito su Infostud. Questo per dare agli studenti un ventaglio il più ampio possibile di possibilità per venire a sostenere l’esame, a patto di venire preparati. Infatti chi non dovesse sostenere con esito positivo l’esame all’appello “canonico”, non potrà ripresentarsi al posticipo, e la sua possibilità a ripresentarsi all’appello successivo sarà a discrezione del docente. La durata della prova orale è in media di un’ora/studente, in cui il docente scandaglia con il candidato le sue conoscenze su tutte le parti del programma d’esame. L’obiettivo della prova è certificare le conoscenze dello studente sulle principali classi di farmaci, la loro identificazione, le relazioni struttura-attività, il loro meccanismo molecolare, gli effetti biologici. Gli argomenti esposti dovranno essere trattati con un linguaggio adeguato ad un professionista del farmaco.

Gli elementi presi in esame ai fini della valutazione sono: la conoscenza della materia, in tutte le aree terapeutiche coperte dal programma d’esame, l'impiego di un linguaggio appropriato, la partecipazione attiva durante le lezioni frontali, la capacità di ragionamento dimostrata in sede di colloquio di esame, la capacità di studio autonomo sui testi indicati.

Una conoscenza sufficiente degli argomenti trattati, nelle varie parti del programma, è richiesta per il superamento dell’esame con il minimo dei voti. Per conseguire un punteggio pari a 30/30 e lode, lo studente deve invece dimostrare di aver acquisito una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti trattati durante il corso, essendo in grado di raccordarli in modo logico e coerente. Deve dimostrare anche di aver “digerito” e fatta sua la materia, muovendosi nel suo interno con appropriatezza e naturalezza. Deve dimostrare, in sintesi, di avere quel qualcosa in più che supera il comune apprendimento nozionistico al 100%.

Foye – Principi di Chimica Farmaceutica - L'Essenziale, Piccin Editore