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Proteine
Università degli Studi di Roma - La Sapienza tecniche della prevenzione nell'ambiente e nei luoghi di lavoro (abilitante alla professione sanitaria di tecnico della prevenzione nell'ambiente e nei luoghi di lavoro) 2021
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Le proteine sono macromolecole azotate classificate per funzione in enzimatiche, strutturali o di trasporto, composte da 20 aminoacidi standard che formano catene peptidiche. La struttura proteica si articola in quattro livelli: primaria (sequenza), secondaria (eliche e foglietti beta), terziaria (ripiegamento tridimensionale) e quaternaria (associazione di subunità). Il folding è guidato da interazioni deboli e facilitato da chaperoni, mentre la denaturazione rompe i legami non covali alterando la funzionalità.
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- Le proteine sono macromolecole composte da C, H, O, N e talvolta S o P con peso molecolare variabile tra 5.000 e oltre 100.000 daltoni, caratterizzate da un contenuto di azoto costante al 16% del peso secco e classificate per funzione (enzimatiche, di trasporto, strutturali, ecc.) e composizione in semplici o coniugate come glicoproteine ed emoglobina.
- In base alla morfologia si distinguono proteine fibrose con strutture lineari come collagene e cheratine da quelle globulari pseudosferiche e solubili quali albumine e istoni, mentre gli aminoacidi costituenti possiedono gruppi amminico e carbossilico legati allo stesso carbonio alfa e includono 20 tipi standard della serie L con proprietà chimiche variabili come idrofobicità, aromaticità o presenza di gruppi tiolo nella cisteina.
- Gli aminoacidi essenziali quali leucina e lisina devono essere introdotti con l'alimentazione poiché non sintetizzabili dall'organismo, mentre il loro comportamento anfotero permette di definire il punto isoelettrico come pH a carica netta zero, fondamentale per tecniche di separazione come elettroforesi e cromatografia basate su carica, dimensioni o affinità.
- La struttura primaria rappresenta la sequenza lineare definita geneticamente, mentre la secondaria include alfa-eliche e foglietti beta stabilizzati da legami idrogeno, la terziaria è il ripiegamento tridimensionale mantenuto da interazioni deboli e ponti disolfuro, e la quaternaria deriva dall'associazione di subunità polipeptidiche.
- Il folding proteico segue un processo progressivo facilitato in vivo dai chaperoni molecolari per esporre residui polari e seppellire quelli apolari, mentre la denaturazione causata da calore o pH estremi rompe i legami deboli senza scindere il legame peptidico principale, portando potenzialmente alla formazione di placche amiloidi.
- Oltre alle proteine strutturali e contrattili, esistono derivati fisiologici importanti come l'acido gamma-ammino butirrico dal glutammato, gli ormoni tiroidei T3 e T4 dalla tirosina, il glutatione ridotto come antiossidante cellulare e l'insulina umana composta da due catene stabilizzate da ponti disolfuro.
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