Dispense VERIFICATO
BIOCHIMICA GENERALE
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Di cosa parla
- Le proteine sono macromolecole fondamentali per ogni processo biologico, costituite da catene lineari di amminoacidi legati tramite legami peptidici con perdita d'acqua e caratterizzate da una grande variabilità strutturale che ne determina funzioni specifiche come catalisi, trasporto, difesa immunitaria e ruolo strutturale.
- Gli α-amminoacidi presenti nelle proteine sono tutti stereoisomeri della serie L (con l'unica eccezione della glicina) e vengono classificati in base alle proprietà chimiche delle loro catene laterali R in gruppi non polari, polari non carichi, acidi con carica negativa e basici con carica positiva.
- Oltre ai 20 amminoacidi standard codificati geneticamente, esistono forme modificate post-traduzionali come la selenocisteina o composti metabolici quali citrullina e dopamina che svolgono ruoli biologici specifici ma non sono direttamente tradotti dal codice genetico.
- I nove amminoacidi essenziali (valina, leucina, isoleucina, istidina, fenilalanina, lisina, metionina, treonina e triptofano) devono essere introdotti con l'alimentazione poiché non vengono sintetizzati dall'organismo.
- Ogni amminoacido possiede un punto isoelettrico specifico in cui la carica netta è nulla; il pH di titolazione influenza lo stato protonico dei gruppi carbossilici e amminici, mentre le catene laterali modificano localmente l'ambiente acido-base durante i processi enzimatici.
- Nella struttura delle proteine, gli angoli di rotazione Φ (N-Cα) e Ψ (Cα-C) attorno al legame peptidico non possono assumere valori arbitrari tra -180° e +180°, ma sono limitati da effetti sterici ed elettronici rappresentabili nel grafico di Ramachandran.
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