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Biochimica

Università degli studi di Firenze chimica e tecnologia farmaceutiche 2020
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Riassunto AI · si legge in un minuto

La biochimica studia la composizione molecolare delle cellule, analizzando struttura, reazioni chimiche e regolazione delle molecole biologiche essenziali per la vita. Le cellule, sistemi aperti e organizzati, richiedono energia costante (da nutrienti o luce) per funzioni vitali e sintesi. Le reazioni metaboliche (catabolismo ed anabolismo) sono catalizzate da enzimi (per lo più proteine) e spesso compartimentalizzate. Le proteine, polimeri di 20 amminoacidi, sono fondamentali per le loro svariate funzioni (strutturali, enzimatiche, trasporto, immunitarie) e la loro sequenza specifica determina la diversità funzionale. Gli amminoacidi sono classificati per polarità e carica del gruppo R; alcuni sono essenziali (non sintetizzabili dall'uomo) e possono subire modifiche post-traduzionali o dare origine a molecole biologicamente attive come neurotrasmettitori.
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  • La biochimica indaga la composizione molecolare delle cellule viventi, concentrandosi sulla struttura, le caratteristiche e le reazioni chimiche delle molecole biologiche.
  • Le cellule, unità funzionali complesse e organizzate, richiedono energia costante per sostenere le proprie funzioni e mantenere l'ordine. Questa energia deriva dalla degradazione dei nutrienti (catabolismo) o dalla luce solare.
  • Il catabolismo produce ATP (moneta energetica) e coenzimi ridotti (NADPH, FADH2) da molecole più complesse, mentre l'anabolismo utilizza energia e prodotti semplici per la biosintesi.
  • Le reazioni biochimiche sono catalizzate da enzimi (principalmente proteine), che ne garantiscono l'adeguata velocità e specificità, evitando cicli futili nelle vie metaboliche.
  • Le vie metaboliche sono finemente regolate e spesso compartimentalizzate all'interno degli organuli cellulari (es. sintesi proteica nel RE, acidi grassi nei mitocondri).
  • Le proteine sono macromolecole polimeriche, costituite da sequenze lineari di 20 amminoacidi. La loro enorme variabilità strutturale si traduce in una vasta gamma di funzioni: strutturali (collagene), enzimatiche (catalisi), di trasporto (emoglobina), immunitarie (anticorpi), di deposito e molte altre.
  • Gli amminoacidi sono classificati in base alla polarità e carica delle loro catene laterali (gruppo R), distinguendosi in non polari alifatici (es. glicina, alanina), aromatici (es. fenilalanina, tirosina), polari non carichi (es. serina, cisteina) e carichi (es. lisina, aspartato). L'istidina è cruciale per la catalisi enzimatica grazie al suo pKa vicino al pH fisiologico.
  • Oltre agli amminoacidi standard, esistono amminoacidi modificati post-traduzionalmente (es. idrossiprolina nel collagene) e altri che fungono da intermedi metabolici o precursori di molecole biologicamente attive come neurotrasmettitori (es. dopamina dalla tirosina, GABA dall'acido glutammico).
  • Per l'uomo, 9 amminoacidi sono essenziali (valina, metionina, isoleucina, leucina, fenilalanina, treonina, lisina, istidina) e devono essere assunti con la dieta, mentre altri possono essere sintetizzati dall'organismo o diventare essenziali solo in determinate condizioni (es. arginina nell'infanzia).

Riassunto generato con l'intelligenza artificiale a partire dagli appunti. Come lo facciamo

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