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Appunti di biochimica
Università degli Studi di Roma - La Sapienza scienze farmaceutiche applicate Curriculum informazione scientifica sul farmaco 2022
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Amminoacidi: 20 alfa-amminoacidi, tutti con gruppo carbossilico e amminico legati al carbonio alfa, diversificati per gruppo R. Glicina unica senza centro chirale. Amminoacidi si classificano in base alla polarità del gruppo R (alifatici non polari, aromatici, polari non carichi, basici, acidi). Peptidi: formazione legame peptidico tra amminoacidi, producendo dipeptide o polipeptide. Proteine: struttura tridimensionale con conformazioni stabili; interazioni stabilizzanti: disolfuri, legami idrogeno, idrofobici, ioniche e van der Waals. Struttura proteica: primaria (sequenza amminoacidica), secondaria (alfa-elica o beta-foglietto), terziaria (ripiegamen
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- Amminoacidi: 20 alfa-amminoacidi presenti nelle proteine, differiscono per il gruppo R e possono essere classificati in base alla polarità. Gli enantiomeri D ed L esistono a causa del carbonio chirale alfa.
- Peptidi: formazione del legame peptidico tra amminoacidi, produzione di oligopeptide e polipeptide. Estremità N-terminale e C-terminale.
- Proteine: struttura tridimensionale con quattro livelli di organizzazione (primario, secondario, terziario, quaternario). Stabilità influenzata da interazioni chimiche e effetto idrofobico. Strutture primaria, secondaria (alfa-elica e beta-foglietto) e terziaria.
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