Domande d'esame VERIFICATO

Domande Biochimica

Università degli studi di Firenze infermieristica (abilitante alla professione sanitaria di infermiere) 2022
34 visualizzazioni
27 download
Nessun voto ancora
Condividi: WhatsApp Telegram
Anteprima pagina 1 — Domande Biochimica

Di cosa parla

  • Enzimi e Regolazione:
    • La peptidil-transferasi catalizza la formazione dei legami peptidici.
    • La tiolasi è un enzima chiave nella Beta-ossidazione.
    • La regolazione enzimatica può avvenire tramite siti allosterici, e l'attività dipende da temperatura, concentrazione e pH.
    • La specificità di un enzima è strettamente correlata alla molecola del substrato.
    • La Vmax è l'attività massima di un enzima a concentrazioni sature di substrato.
    • L'acido ascorbico è un cofattore essenziale per la maturazione del collagene.
    • Il FAD e il NAD sono coenzimi della piruvato deidrogenasi e partecipano alle reazioni catalizzate da ossidoreduttasi.
    • Gli enzimi sono classificati in sei grandi classi.
    • L'adenilato ciclasi sintetizza l'AMP ciclico, e le liasi rompono i legami covalenti.
  • Metabolismo Energetico:
    • La glicolisi produce glucosio 1-fosfato e glucosio dalla degradazione del glicogeno, e netti 2 ATP e 2 NADH+H+.
    • Gli intermedi della glicolisi includono fruttosio-6-fosfato, aldeide-3-fosfoglicerica e fosfoenolpiruvato.
    • Il ciclo di Cori riconverte piruvato e amminoacidi a glucosio.
    • Nel ciclo di Krebs si produce CO2 e acido citrico.
    • La gluconeogenesi viene stimolata in carenza di carboidrati.
    • La via dei pentoso fosfati è importante per la produzione di ribosio-5-P.
    • La fosforilazione ossidativa produce ATP a livello mitocondriale sfruttando il potenziale redox.
    • La biosintesi degli acidi grassi richiede NADPH.
    • Il piruvato è il principale prodotto della glicolisi.
    • I corpi chetonici sono prodotti quando l'organismo metabolizza elevate quantità di lipidi.
  • Proteine e Amminoacidi:
    • La mioglobina, formata da 8 segmenti alfa eliche, e l'emoglobina (2 alfa, 2 beta catene) trasportano ossigeno.
    • L'emoglobina è regolata allostericamente dal 2,3-bisfosfoglicerato e dall'ossigeno stesso (transizione conformazionale cooperativa). L'affinità per il CO è 300 volte maggiore di O2.
    • Il foglietto beta antiparallelo è reso possibile da legami intercatena.
    • Il legame peptidico, che forma la struttura primaria delle proteine, è planare e non ruota liberamente a causa del riarrangiamento elettronico.
    • La denaturazione proteica comporta la perdita della conformazione corretta.
    • La glicina è un amminoacido azotato. La lisina è un amminoacido basico.
    • La struttura chimica del gruppo R differenzia e classifica gli amminoacidi.
    • Il testosterone non è un secondo messaggero.
    • La regione variabile delle immunoglobuline è nelle estremità N-terminali delle catene pesanti e leggere.

Altri appunti di BIOCHIMICA

Condividi questi appunti

WhatsApp Telegram