Riassunti VERIFICATO
Proteolisi intracellulare
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Di cosa parla
- Il sistema ubiquitina-proteasoma regola l'omeostasi proteica rimuovendo proteine danneggiate, attivando enzimi e controllando processi cellulari come il ciclo cellulare e la trasduzione del segnale.
- La degradazione delle proteine bersaglio avviene tramite un complesso proteolitico 26S formato da un core catalitico 20S e due cappucci regolatori 19S che utilizzano ATP per riconoscere e denaturare le proteine ubiquitinate.
- Il proteasoma possiede tre tipi di siti catalitici con specificità diversa: chimotripsino-simile per legami dopo residui idrofobici, tripsina-simile per residui basici e caspasi-simile per residui acidi.
- Nelle patologie oncologiche, alterazioni nella via dell'ubiquitinazione portano alla stabilizzazione di oncoproteine come v-Jun o alla destabilizzazione degli oncosoppressori P53 causata da virus come l'HPV.
- L'accumulo di proteine denaturate non degradate a causa del malfunzionamento del proteasoma è la caratteristica patologica comune alle principali malattie neurodegenerative quali Alzheimer, Parkinson e SLA.
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