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biochimica

Università degli studi di Firenze scienze biologiche 2024
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Di cosa parla

  • **Informazioni sul corso e sull'esame:** Il corso, da 9 crediti, include lezioni frontali e esperienze di laboratorio. L'esame può essere orale (in presenza o remoto) con formulari e vie metaboliche. La biochimica si collega a microbiologia, citologia, chimica organica, fisiologia e farmacologia.
  • **Concetti fondamentali:** La biochimica studia come le molecole si organizzano in macromolecole e cellule. Le interazioni deboli (elettrostatiche, a idrogeno, idrofobiche) sono essenziali per la stabilità strutturale. L'acqua è cruciale per la solubilità. La bioenergetica riguarda reazioni esoergoniche (spontanee, ΔG < 0) ed endoergoniche (richiedono ATP). Il metabolismo è un insieme di reazioni cataboliche (produzione di energia, ossidazione, riduzione coenzimi) e anaboliche (biosintesi, consumo di energia, ossidazione coenzimi).
  • **Carboidrati:** Si studiano monosaccaridi (aldosi, chetosi, epimeri), le loro forme anomeriche (alfa per amido, beta per cellulosa) e i derivati. I disaccaridi chiave sono maltosio, saccarosio, lattosio. I polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa, chitina) hanno ruoli energetici e strutturali. I glicoconiugati (proteoglicani, glicoproteine, glicolipidi) sono essenziali per la struttura cellulare e il riconoscimento cellula-cellula.
  • **Lipidi:** I lipidi hanno ruoli di riserva energetica, strutturali (membrane) e di segnalazione. Vengono trasportati da lipoproteine (chilomicroni, VLDL, LDL, HDL). Il colesterolo è un lipide idrofobico, strutturale e precursore di ormoni steroidei. Gli acidi grassi (saturi, insaturi, essenziali omega-3/-6) formano trigliceridi. Sono importanti anche le vitamine liposolubili (A, D, E, K, F).
  • **Nucleotidi:** Costituenti di DNA/RNA. Sono importanti per l'energia (ATP, GTP) e come coenzimi (NAD, FAD, NADP, AMP ciclico). L'ATP, con i suoi legami fosfoanidridici ad alta energia, è la moneta di scambio energetico.
  • **Amminoacidi e proteine:** Gli amminoacidi, mattoni delle proteine, sono 20, presentano stereoisomeria (forma L). Si classificano per la natura della catena laterale (non polari, polari, aromatici, carichi). Alcuni sono siti di glicosilazione e fosforilazione (Ser, Thr, Tyr, His). La cisteina forma ponti disolfuro, stabilizzando le proteine. La prolina è un imminoacido che introduce rigidità. Le proteine hanno una struttura primaria (sequenza AA, legami peptidici, ponti disolfuro), secondaria (alfa-elica, foglietto beta), terziaria (struttura 3D globale) e quaternaria (assemblaggio di subunità).
  • **Esempi di proteine:** Le cheratine (alfa-elica, resistenti), la fibroina della seta (foglietto beta, estesa), il collageno (tripla elica, richiede Vit C per idrossiprolina), l'emoglobina (tetramero, legame cooperativo O2, regolata da 2,3-BPG, Bohr effect) e la mioglobina (monomero, accumulo O2) illustrano la relazione struttura-funzione. I recettori (beta-adrenergici, insulina) e i trasportatori (GLUT1, Na+/K+ ATPasi, SGLT1) regolano il traffico di molecole attraverso le membrane.
  • **Enzimi:** I catalizzatori biologici sono altamente specifici ed efficienti. Si classificano in 6 classi principali (ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi). Funzionano abbassando l'energia di attivazione, formando complessi enzima-substrato. La cinetica di Michaelis-Menten (V0, Vmax, Km, Kcat) descrive il loro comportamento. La regolazione avviene tramite allosteria (enzimi allosterici con cinetica sigmoide), modificazioni covalenti (fosforilazione, uridilazione, adenilazione, metilazione) e scissione proteolitica (attivazione di zimogeni, es. cascata della coagulazione). Gli inibitori enzimatici (competitivi, non competitivi, irreversibili) sono importanti per farmaci (metotressato, statine, penicillina).
  • **Metabolismo dei carboidrati:** La glicogenolisi (nel fegato per glicemia, nel muscolo per energia, regolata da adrenalina/glucagone/insulina) e la glicolisi (glucosio a piruvato, produce ATP e NADH) sono vie cataboliche. Le fermentazioni (lattica, alcolica) rigenerano NAD+ in anaerobiosi. La gluconeogenesi (sintesi di glucosio da precursori non carboidratici, principalmente nel fegato) e la glicogenosintesi sono vie anaboliche. La via dei pentoso fosfati produce NADPH e ribosio-5-P.
  • **Metabolismo dei lipidi:** La beta-ossidazione degli acidi grassi (nel mitocondrio, produce Acetil-CoA, NADH, FADH2) è catabolica. La biosintesi degli acidi grassi (nel citosol, usa Acetil-CoA, NADPH) è anabolica. I corpi chetonici (acetoacetato, β-idrossibutirrato, acetone) sono prodotti nel fegato in carenza di glucosio. La biosintesi del colesterolo parte da Acetil-CoA.
  • **Metabolismo degli amminoacidi:** I gruppi amminici sono eliminati tramite transaminazione e deaminazione ossidativa (glutammato deidrogenasi). Il ciclo dell'urea (nel fegato) elimina l'ammoniaca tossica. Gli scheletri carboniosi degli amminoacidi possono essere glucogenici o chetogenici.
  • **Coenzimi e vitamine:** Importanti coenzimi derivano da vitamine del gruppo B (B1-TPP, B2-FAD, B3-NAD, B5-CoA, B6-PLP, B8/H-biotina, B9-acido folico/THF, B12). La vitamina C è un antiossidante e cofattore per l'idrossilazione del collageno. La vitamina D regola calcio/fosfato. La vitamina E è un antiossidante lipidico.
  • **Sistemi antiossidanti:** Superossido dismutasi, catalasi, glutatione perossidasi (usa selenio e NADPH) difendono dalle specie reattive dell'ossigeno (radicali liberi).

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