Dispense VERIFICATO
Biochimica 1
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Di cosa parla
- Proteine:
- Polimeri lineari di amminoacidi, fondamentali per catalisi, trasporto, supporto meccanico, immunità, movimento e controllo cellulare.
- Amminoacidi: 20 tipi, α-amminoacidi, struttura generale (carbonio α, gruppo amminico, carbossilico, catena R), chiralità (solo L-amminoacidi nelle proteine). Classificazione in idrofobici, polari, basici (carichi +) e acidi (carichi -).
- Struttura Primaria: Sequenza lineare di amminoacidi uniti da legami peptidici (planari, trans preferita). Polipeptidi e proteine (50-2000 residui).
- Struttura Secondaria: Ripiegamenti locali periodici come α-elica (destrorsa, stabilizzata da legami H, 3.6 residui/giro) e foglietto β (catene estese, antiparallele o parallele, legami H). Ruolo degli amminoacidi nella stabilità.
- Struttura Terziaria: Disposizione 3D complessiva, guidata dall'effetto idrofobico (residui non polari all'interno).
- Struttura Quaternaria: Organizzazione di più subunità polipeptidiche (dimeri, oligomeri). Esperimento di Anfinsen sul ripiegamento cooperativo delle proteine.
- Metodologie di Studio: Purificazione (centrifugazione, dialisi, cromatografia, elettroforesi), indagine primaria (degradazione di Edman, sequenziamento DNA), tecnologia DNA ricombinante, studio del proteoma (elettroforesi bidimensionale, spettrometria di massa).
- Emoglobina e Mioglobina: Proteine leganti l'ossigeno con gruppo eme. Mioglobina (riserva, iperbolica), Emoglobina (trasporto, sigmoide, cooperatività). Controllo allosterico (2,3-bifosfoglicerato, H+, CO2). Emoglobina fetale.
- Enzimi: Catalizzatori biologici specifici. Sito attivo (tasca 3D, interazioni deboli). Classificazione (ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi). Cinetica enzimatica (Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk, numero di turnover). Fattori che influenzano l'attività (temperatura, pH, [S], inibitori).
- Inibitori: Reversibili (competitivi, incompetitivi, non-competitivi) e irreversibili.
- Strategie Catalitiche: Covalente, acido-base, prossimità, ioni metallici. Proteasi (chimotripsina, triade catalitica, meccanismi, inibitori). Endonucleasi di restrizione (specificità, meccanismi). Miosine (idrolisi ATP, contrazione muscolare).
- Regolazione Enzimatica: Allosterismo, isoenzimi, modificazioni covalenti reversibili (fosforilazione), inibizione, modificazioni covalenti irreversibili (proteolisi).
- Lipidi:
- Composti insolubili in acqua con funzioni di riserva energetica, cofattori, pigmenti e componenti di membrana.
- Lipidi di Riserva: Acidi grassi (saturi, insaturi, polinsaturi come omega-3/6), triacilgliceroli (esteri di glicerolo e acidi grassi), cere.
- Lipidi Segnale, Cofattori, Pigmenti: Eicosanoidi (prostaglandine, trombossani, leucotrieni), ormoni steroidei (colesterolo, testosterone, estradiolo, cortisolo), vitamine liposolubili (A, D, E, K).
- Analisi dei Lipidi: Separazione e quantificazione tramite spettrometria di massa e cromatografia.
- Membrane Biologiche:
- Barriere dinamiche che separano l'interno cellulare dall'esterno. Permeabilità selettiva.
- Lipidi di Membrana: Fosfolipidi (glicerofosfolipidi, sfingolipidi), glicolipidi, colesterolo. Natura anfipatica, formazione di micelle o doppi strati lipidici.
- Proteine di Membrana: Periferiche (legami elettrostatici), integrali (interazioni non polari, attraversano il doppio strato). Esempi (batteriorodopsina, glicoforina, porina).
- Fluidità della Membrana: Diffusione laterale (rapida), diffusione trasversale (flip-flop, lenta). Modello a mosaico fluido. Fattori influenzanti (lunghezza e saturazione acidi grassi, colesterolo).
- Asimmetria delle Membrane: Differente composizione interna ed esterna.
- Trasporto di Soluti: Passivo (diffusione semplice, facilitata tramite canali o carriers) e attivo (primario con ATPasi, secondario accoppiato a gradiente ionico).
- Carboidrati:
- Molecole cruciali per energia, struttura e informazione cellulare. Glicobiologia e Glicomica.
- Monosaccaridi: Aldosi e chetosi. Isomeri (enantiomeri, diastereoisomeri, epimeri), forme cicliche (piranosio, furanosio), anomeri (α, β), conformazioni (sedia, barca).
- Zuccheri Modificati: Tramite legami O-glicosidici o N-glicosidici. Zuccheri riducenti.
- Oligosaccaridi: Disaccaridi (saccarosio, lattosio, maltosio).
- Polisaccaridi: Omopolisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa, chitina) ed eteropolisaccaridi (agar, agarosio, glicosamminoglicani). Funzioni strutturali e di riserva.
- Glicoconiugati: Glicoproteine (eritropoietina, gruppi sanguigni), proteoglicani, mucine.
- Nucleotidi e Acidi Nucleici:
- Nucleotidi: Basi azotate (purine: adenina, guanina; pirimidine: citosina, uracile, timina), zucchero (ribosio o desossiribosio), gruppo fosforico. Nucleosidi (base + zucchero).
- Funzioni dei Nucleotidi: Trasportatori di energia (ATP), cofattori enzimatici (CoA, NAD+, FAD), molecole regolatrici (cAMP, cGMP, ppGpp).
- DNA (Acido Desossiribonucleico): Doppio filamento, antiparallelo, destrorso. Scheletro covalente (legami fosfodiestere). Basi appaiate (T-A, G-C). Solchi maggiore e minore. Conformazioni (A, B, Z). Denaturazione e rinaturazione.
- RNA (Acido Ribonucleico): Singolo filamento (con eccezioni), ribosio, uracile. Funzioni (mRNA, tRNA, rRNA, ribozimi). Strutture secondarie e terziarie complesse.