Domande d'esame VERIFICATO
domande
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Di cosa parla
- 1,3-bisfosfoglicerato altera il valore P50 dell'emoglobina aumentandolo di un fattore 25.
- P50 della mioglobina è 4 mmHg; pressione a cui sono occupati 1/3 dei siti di legame è inferiore a 4 mmHg, P50 relativa all'emoglobina è maggiore.
- L'aspartato può presentare angoli ψ e φ proibiti per tutti gli altri; motivo: struttura ionica del gruppo -R.
- Nel legame al substrato si proverebbero a cambiare i residui Asp e Glu in ALMSQRTWNGKCPLLL, essi sono coinvolti nel legame al substrato.
- L'His distale nell'emoglobina impedisce l'ossidazione del Fe.
- La formazione di foglietti beta è stabilizzata da interazioni ioniche tra gruppi delle catene laterali in due filamenti paralleli.
- CO2, H+, e 2,3 BFG sono tutti acidi.
- L'Asp può presentare angoli ψ e φ anomali; motivo: struttura ionica del gruppo -R.
- L'auto-ossidazione del Fe nella mioglobina e nell'emoglobina è impedita dalla presenza di selenio.
- Sito dell’attività ATP-asica nelle proteine coinvolte nella contrazione muscolare: sito 2,3-BPG.
- La forza d’interazione sarebbe maggiore se le cariche interagenti fossero sulla superficie della proteina.
- Tyr è più probabile che sia presente al pH fisiologico con il gruppo –R di catena laterale in una miscela di stati ionizzati.
- Le catene polipeptidiche assumono inizialmente alcune forme secondarie locali, che facilitano le interazioni a più lungo raggio tridimensionali.
- Variazioni strutturali nell'Hb dopo legame dell’ossigeno: cambiamento conformazionale dei siti di legame ad H e aumento della polarità delle catene polipeptidiche.
- Nell'Hb le interazioni prevalenti a livello di struttura quaternaria sono α1-β2 e α2-β1.
- Collagene: proteina fibrillare composta da 3 catene polipeptidiche, pH neutro, difficile solubilizzazione per formare creme cosmetiche.
- Nel legame al substrato si proverebbero a cambiare i residui Asp e Glu in ALMSQRTWNGKCP, essi sono coinvolti nel legame al substrato.
- Struttura primaria: sequenza di aminoacidi; secondaria: ripiegamenti locali come foglietti alpha e beta; terziaria: interazioni tra regioni distanti della catena p
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