Appunti VERIFICATO

Emoglobina

Università degli Studi di Milano biotecnologie mediche 2020
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Di cosa parla

  • Trasporto dell'ossigeno: l'emoglobina, proteina quantitativamente elevata nel sangue, garantisce il trasporto dell'ossigeno ai tessuti periferici.
  • Struttura dell'emoglobina e mioglobina: entrambe contengono catene globiniche con His F8 che lega il gruppo eme e O2; la differenza principale è nel numero di subunità (4 per l'emoglobina, 1 per la mioglobina).
  • Emoglobina A, E, F: varianti fisiologiche basate sulla catena globinica presente.
  • Legame O2/Fe2+: il gruppo eme lega l'ossigeno in maniera covalente attraverso His F8; la vicinanza di His E7 facilita il legame dell'O2 e crea ostacoli per il CO.
  • Cambio conformazionale: l'emoglobina esiste in due stati, R (alta affinità) e T (bassa affinità), che influenzano la sua capacità di legare ossigeno; il legame dell'ossigeno causa un riarrangiamento della struttura terziaria e quaternaria.

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