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Emoglobina
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L'ossigeno è trasportato dall'emoglobina, poco solubile nel sangue, grazie a 4 subunità di emoglobina ciascuna con una catena globinica. Mioglobina funge da deposito d'ossigeno. Emoglobina A (adulti), E (embrionale) e F (fetale) sono varianti fisiologiche. Il gruppo eme lega l'O2, covalentemente con His F8. L'affinità dell'emoglobina per l'O2 aumenta a bassa pressione, mentre la mioglobina è sempre pronta a legare O2. Lo stato R (alta affinità) e T (bassa affinità) dell'emoglobina influenzano il rilascio di O2 ai tessuti. Il legame O2/Fe2+ causa cambiamenti conformazionali, come lo spostamento di His F8 e Val FG5, che influiscono sulla struttura terzia
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- Trasporto dell'ossigeno: l'emoglobina, proteina quantitativamente elevata nel sangue, garantisce il trasporto dell'ossigeno ai tessuti periferici.
- Struttura dell'emoglobina e mioglobina: entrambe contengono catene globiniche con His F8 che lega il gruppo eme e O2; la differenza principale è nel numero di subunità (4 per l'emoglobina, 1 per la mioglobina).
- Emoglobina A, E, F: varianti fisiologiche basate sulla catena globinica presente.
- Legame O2/Fe2+: il gruppo eme lega l'ossigeno in maniera covalente attraverso His F8; la vicinanza di His E7 facilita il legame dell'O2 e crea ostacoli per il CO.
- Cambio conformazionale: l'emoglobina esiste in due stati, R (alta affinità) e T (bassa affinità), che influenzano la sua capacità di legare ossigeno; il legame dell'ossigeno causa un riarrangiamento della struttura terziaria e quaternaria.
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