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Destino post-traduzionale delle proteine
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Il destino delle proteine dopo la sintesi ribosomiale comprende tre fasi fondamentali: ripiegamento spontaneo o assistito da chaperoni molecolari per assumere la struttura nativa, indirizzamento verso specifici compartimenti cellulari tramite segnali amminoacidici e degradazione controllata. L'indirizzamento può avvenire co-traduzionalmente nel RER se il peptide segnale blocca temporaneamente la sintesi, oppure post-traduzionalmente dopo che la proteina è stata completata nel citoplasma.
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- I processi di destino post-traduzionale delle proteine includono il ripiegamento spontaneo o assistito da chaperoni molecolari, l'indirizzamento verso specifici compartimenti cellulari tramite segnali peptidici e la degradazione controllata per eliminare le proteine malripiegate.
- Le proteine di grandi dimensioni richiedono l'intervento di chaperoni come Hsp70 ed Hsp60 che facilitano il folding termodinamicamente stabile prevenendo aggregazioni errate, mentre lo stress termico induce la sintesi di queste molecole per proteggere le cellule dalla denaturazione.
- L'indirizzamento delle proteine può avvenire co-traduzionalmente nel reticolo endoplasmatico rugoso tramite il riconoscimento del peptide segnale da parte della SRP e successiva traslocazione attraverso un canale transmembrana, oppure post-traduzionalmente per le destinazioni citosoliche o organellari.
- Dopo l'ingresso nella membrana del RER, la proteina nascente viene mantenuta in estensione dalla NAC fino all'idrolisi del peptide segnale da parte della peptidasi di segnale, permettendo poi il completamento della sintesi e il successivo ripiegamento nel lume.
- Il turnover proteico è essenziale per mantenere l'omeostasi cellulare rimuovendo le proteine con errori strutturali o funzionali che potrebbero altrimenti portare a patologie gravi come malattie neurodegenerative o anemia falciforme dovute al misfolding.
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BIOLOGIA GENERALE · 1° anno · 6 CFU · BIOS-10/A
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