Riassunti VERIFICATO
le proteine
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Di cosa parla
- Le proteine sono macromolecole fondamentali composte da amminoacidi, essenziali per la ricerca biotecnologica in medicina.
- Ogni amminoacido è caratterizzato da un carbonio centrale (C alfa) a cui sono legati un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH2), un idrogeno e un residuo laterale variabile (R). A pH neutro, i gruppi carbossilico e amminico sono ionizzati.
- Gli amminoacidi si uniscono tramite legami peptidici, formati per condensazione tra il COOH di un amminoacido e l'NH2 di un altro, rilasciando acqua. Questo crea una catena polipeptidica con un'estremità N-terminale (NH2 libero) e una C-terminale (COOH libero).
- Esistono 20 amminoacidi comuni, classificati in base al loro residuo R come basici (es. lisina), acidi (es. acido aspartico), idrofobici (es. prolina) o polari (es. asparagina). La cisteina è notevole per il gruppo SH che permette la formazione di ponti disolfuro (legami covalenti S-S).
- La selenocisteina è un amminoacido meno comune (il 21°), simile alla cisteina ma con selenio al posto dello zolfo. Ha un ruolo cruciale nel controllo redox e forma ponti selenio-selenio più stabili.
- Le proteine acquisiscono strutture tridimensionali gerarchiche:
- Struttura Primaria: La sequenza lineare degli amminoacidi.
- Struttura Secondaria: Ripiegamenti locali come alfa eliche e foglietti beta, stabilizzati da ponti idrogeno. Le alfa eliche anfipatiche possono formare strutture complesse come il coiled-coil (es. Leucine Zipper).
- Struttura Terziaria: Il ripiegamento tridimensionale complessivo di una singola catena polipeptidica.
- Struttura Quaternaria: L'assemblaggio di più catene polipeptidiche (subunità) per formare una proteina funzionale (es. omopolimeri o eteropolimeri come l'emoglobina).
- Il processo di ripiegamento (folding) è fondamentale per la funzione proteica. Non è casuale, ma guidato da interazioni idrofobiche (che seppelliscono i residui apolari), elettrostatiche e ponti idrogeno, portando la proteina a uno stato stabile a bassa energia.
- Le chaperones molecolari e le ossidoriduttasi sono enzimi che assistono nel corretto folding, prevenendo il misfolding e facilitando la formazione dei ponti disolfuro.
- Alcune proteine mostrano dinamicità strutturale:
- Enzimi Allosterici: Cambiano conformazione e attività legando molecole modulanti.
- Proteine Intrinsecamente Disordinate (IDPs): Non hanno una struttura 3D stabile finché non si legano a un substrato.
- I domini proteici sono parti di una proteina che possono ripiegarsi indipendentemente e svolgere funzioni specifiche, contribuendo alla complessità strutturale.