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Il gruppo amminico degli aa è in posizione alpha, formando zwitterioni a pH intermedi. La forma acida o basica dipende dal pH: pKa forma deprotonata. I pKa del carbossilico e dell'amminoacido sono 2 e 9 rispettivamente. Al pH fisiologico, gli aa esistono come zwitterioni. L'istidina può assumere diverse forme a pH vari. Il punto isoelettrico è il pH in cui l'aa ha carica zero. I legami peptidici e disolfuri uniscono gli aa, con planarità del legame amminico influenzando la struttura proteica. La glicina e la prolina hanno limitazioni nella conformazione.
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- Il gruppo amminico degli aa si trova in posizione alpha e gli aa esistono in forma acida o basica a seconda del pH, con la forma protonata prevalente per pH < pka e deprotonata per pH > pka.
- I valori dei pka dei gruppi ionizzabili degli aa si ottengono attraverso la titolazione, misurando il pH in funzione della quantità di base aggiunta; a pH fisiologico (intorno a 7) un aa è uno zwitterione.
- I legami peptidici e disolfuri tengono uniti gli aa in una proteina; i legami peptidici sono planari e influenzano la forma tridimensionale della catena amminoacidica, mentre i ponti disolfuro uniscono tra loro i residui di cisteina.
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