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Struttura primaria è data dalla sequenza degli amminoacidi e dai ponti di solfuro. La struttura secondaria include l'alpha elica e il foglietto beta, stabilizzate da legami a idrogeno. L'alpha elica contiene 3.6 aa per giro, mentre il foglietto beta è a zig-zag con catene parallele o anti-parallele. Interazioni stabilizzanti come ponti disolfuro e legami idrofobici influenzano la struttura terziaria. La conformazione nativa è critica per l'attività proteica, mentre condizioni ambientali possono causare denaturazione. La degradazione di Edman determina la sequenza primaria utilizzando reazioni automatiche.
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- La struttura secondaria è determinata da fattori come la planarità, l'interazione idrogenica e la necessità di separazione tra gruppi R vicini; esistono due tipi principali: alpha elica e foglietto beta.
- L'alpha elica si avvolge intorno ad un asse maggiore formando 3.6 residui per giro, stabilizzata da legami idrogenici; la prolina può causare distorsioni, mentre aa con ingombro sterico non possono parteciparvi.
- Il foglietto beta è una struttura a zig-zag stabilita da interazioni idrogeniche tra segmenti adiacenti; le catene possono essere parallele o antiparallele e la feta, con molte glicina e alanina, ne costituisce un esempio.
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